Cisteína sintase
| cisteína sintase | |||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Indicadores | |||||||
| Número EC | 2.5.1.47 | ||||||
| Número CAS | 37290-89-4-- | ||||||
| Bases de dados | |||||||
| IntEnz | IntEnz | ||||||
| BRENDA | BRENDA | ||||||
| ExPASy | NiceZyme | ||||||
| KEGG | KEGG | ||||||
| MetaCyc | via metabólica | ||||||
| PRIAM | PRIAM | ||||||
| Estruturas PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum | ||||||
| Gene Ontology | AmiGO / EGO | ||||||
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Em enzimologia, uma cisteína sintase (EC 2.5.1.47) é uma enzima que catalisa a reação química[1][2]
- O3-acetil-L-serina + sulfeto de hidrogênio L-cisteína + acetato
Assim, os dois substratos desta enzima são O3-acetil-L-serina e sulfeto de hidrogênio, enquanto seus dois produtos são L-cisteína e acetato.
Esta enzima pertence à família das transferases, especificamente a transferência de daqueles grupos aril or alquil além de grupos metil. O nome sistemático desta classe de enzima é O3-acetil-L-serina:sulfeto de hidrogênio 2-amino-2-carboxietiltransferase. Outros nomes em uso comum incluem O-acetil-L-serina sulfidrilase, O-acetil-L-serina sulfoidrolase, O-acetilserina (tiol)-liase, O-acetilserina (tiol)-liase A, O-acetilserina sulfidrilase, O3-acetil-L-serina acetato-liase (adição de sulfeto de hidrogênio), acetilserina sulfidrilase, cisteína sintetase, S-sulfocisteína sintase, 3-O-acetil-L-serina:sulfeto de hidrogênio e 2-amino-2-carboxietiltransferase. Essa enzima participa em 3 vias metabólicas: metabolismo da cisteína, metabolismo de selenoaminoácido e metabolismo do enxofre. Emprega um cofacor, piridoxal fosfato.
Estudos estruturais[editar | editar código-fonte]
No final de 2007, 12 estruturas foram resolvidos para esta classe de enzimas, com códigos de acesso PDB 1O58, 1VE1, 1Y7L, 1Z7W, 1Z7Y, 2BHS, 2BHT, 2EGU, 2ISQ, 2Q3B, 2Q3C e 2Q3D.
Referências
- ↑ William E. Karsten, Paul F. Cook, 17 - Detection of Intermediates in Reactions Catalyzed by PLP-Dependent Enzymes: O-Acetylserine Sulfhydrylase and Serine-Glyoxalate Aminotransferase, Editor(s): Daniel L. Purich, Methods in Enzymology, Academic Press, Volume 354, 2002, Pages 223-237, ISSN 0076-6879, ISBN 9780121822576, DOI 10.1016/S0076-6879(02)54019-2.
- ↑ Zhong-Guang Li, Chapter Thirteen - Analysis of Some Enzymes Activities of Hydrogen Sulfide Metabolism in Plants, Editor(s): Enrique Cadenas, Lester Packer, Methods in Enzymology, Academic Press, Volume 555, 2015, Pages 253-269, ISSN 0076-6879, ISBN 9780128015117, DOI 10.1016/bs.mie.2014.11.035.
- Becker MA, Kredich NM, Tomkins GM (1969). «The purification and characterization of O-acetylserine sulfhydrylase-A from Salmonella typhimurium». J. Biol. Chem. 244 (9): 2418–27. PMID 4891157
- Hara S, Payne MA, Schnackerz KD, Cook PF (1990). «A rapid purification procedure and computer-assisted sulfide ion selective electrode assay for O-acetylserine sulfhydrylase from Salmonella typhimurium». Protein Expr. Purif. 1 (1): 70–6. PMID 2152186. doi:10.1016/1046-5928(90)90048-4
- Ikegami F, Kaneko M, Lambein F, Kuo Y-H, Murakoshi I (1987). «Difference between uracilylalanine synthases and cysteine synthases in Pisum sativum». Phytochemistry. 26 (10): 2699–2704. doi:10.1016/S0031-9422(00)83575-X
- Murakoshi I, Kaneko M, Koide C, Ikegami F (1986). «Enzymatic-synthesis of the neuroexcitatory amino-acid quisqualic by cysteine synthase». Phytochemistry. 25 (12): 2759–2763. doi:10.1016/S0031-9422(00)83736-X
- Tai CH, Burkhard P, Gani D, Jenn T, Johnson C, Cook PF (2001). «Characterization of the allosteric anion-binding site of O-acetylserine sulfhydrylase». Biochemistry. 40 (25): 7446–52. PMID 11412097. doi:10.1021/bi015511s
- Schnackerz KD, Hazlett TL, Gratton E, Mozzarelli A (2000). «Role of pyridoxal 5'-phosphate in the structural stabilization of O-acetylserine sulfhydrylase». J. Biol. Chem. 275 (51): 40244–51. PMID 10995767. doi:10.1074/jbc.M007015200
