Claudina

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Cellular tight junction-en.svg

Claudinas são uma família de proteínas que são os componentes mais importantes das junções oclusivas (impermeabilizantes), onde estabelecem a barreira paracelular que controla o fluxo de moléculas no espaço intercelular entre as células de um epitélio. Possuem quatro domínios transmembranares, com os terminais amina e carboxilo no citoplasma.

Estrutura[editar | editar código-fonte]

As claudinas são proteínas transmembranares pequenas (20–27 kilodalton (kDa)) que se encontram em muitos organismos, desde nematóides a seres humanos, e são muito semelhantes em termos de estrutura, apesar desta conservação não se observar a nível genético. As claudinas atravessam a membrana citoplasmática 4 vezes, com ambos os terminais, amina e carboxilo, localizados no citoplasma e dois loops extracelulares. O primeiro loop extracelular tem, em média, 53 aminoácidos e o segundo, ligeiramente mais pequeno, 24 aminoácidos. O terminal amina é habitualmente muito curto (4-10 aminoácidos). O terminal carboxilo varia entre 21 e 63 aminoácidos e é necessário para a localização destas proteínas nas junções oclusivas.[1] Suspeita-se que as cisteínas de claudinas individuais ou separadas formam ligações dissulfureto. Todas as claudinas humanas (exceto a claudina 12) possuem domínios que as permitem ligar-se a domínios PDZ.

Genes[editar | editar código-fonte]

Em humanos, foram descritos 24 membros da família.

Ver também[editar | editar código-fonte]

Imagens adicionais[editar | editar código-fonte]

Referências[editar | editar código-fonte]

  1. Rüffer C, Gerke V (maio de 2004). «The C-terminal cytoplasmic tail of claudins 1 and 5 but not its PDZ-binding motif is required for apical localization at epithelial and endothelial tight junctions». Eur. J. Cell Biol. 83 (4): 135–44. PMID 15260435. doi:10.1078/0171-9335-00366