Peroxidase

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Estrutura cristalográfica de uma glutationa peroxidase de origem bovina.

As peroxidases (EC 1.11.1) são um grupo de enzimas oxirredutases que oxidam substratos orgânicos, tendo o peróxido de hidrogénio como molécula aceitadora de elétrons. A reação é denominada peroxidação, sendo descrita pela equação:

Xreduzida + H2O2 (peroxidase + cofator)-----> Xoxidada + H2O

Nesta equação, X é a molécula que sofre peroxidação (substrato).

Classificação estrutural[editar | editar código-fonte]

Estruturalmente, as peroxidases podem ser divididas em quatro classes:

As peroxidases podem também ser divididas quanto à presença de um grupo heme, ou seja, podem ser classificadas como hemicas ou não-hemicas. As peroxidases hemicas catalisam a peroxidação de substratos usando o íon de ferro presente no grupo heme. As peroxidases não-hemicas, também conhecidas como peroxirredoxinas (EC 1.11.1.15), usam cisteínas com actividade redox no seu centro activo.

Actividade biológica[editar | editar código-fonte]

As peroxidases têm um papel importante na desintoxicação celular ao eliminar o peróxido de hidrogênio, que é uma espécie reactiva de oxigênio. Os substratos das peroxidases são de natureza bastante diversa, incluindo-se proteínas como o citocromo c, péptidos como a glutationa, pequenas moléculas como o NADPH e ácidos gordos. A catalase, enzima que catalisa a dismutação do peróxido de hidrogênio, também é uma peroxidase.

A glutationa peroxidase (EC 1.11.1.9) oxida a glutationa; esta molécula, um tripéptido na forma reduzida, dimeriza quando oxidada, através da formação de ligações dissulfureto entre dois péptidos.

As peroxidases de ácidos graxos são encontradas em plantas superiores e catalisam a peroxidação de ácidos graxos de cadeia longa.

Mecanismo reacional[editar | editar código-fonte]

Em peroxidases hemicas[editar | editar código-fonte]

As peroxidases hemicas possuem um grupo heme, em que o íon de ferro se encontra no estado de oxidação Fe(III) entre ciclos catalíticos. Uma molécula de peróxido oxida este íon, formando a espécie ferrilo, Fe(IV)=O (um átomo de oxigênio ligado por uma ligação dupla ao íon Fe4+). O ferrilo é uma espécie química com alta capacidade oxidante, reduzindo-se quando oxida o substrato orgânico da peroxidase. No fim do ciclo catalítico, o ferro volta ao estado de oxidação Fe3+.

Em peroxidases não hemicas[editar | editar código-fonte]

Uma cisteína existente no centro ativo das peroxirredoxinas é oxidada por uma molécula de peróxido de hidrogénio a ’’S’’-hidroxicisteína, um ácido sulfénico. Esta cisteína forma então uma ligação dissulfureto com a cadeia lateral de outra cisteína da peroxirredoxina. Esta ligação química constitui uma forma oxidada das cisteínas e a sua redução química é feita por um substrato orgânico.

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