Bactéria comedora de náilon: diferenças entre revisões

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Nylon-eating bacteria
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Classificação científica edit
Predefinição taxonomia em falta (fix): Paenarthrobacter
Subgénero:
Predefinição:Taxonomia/Paenarthrobacter
Espécies:
Predefinição:Taxonomia/PaenarthrobacterP. ureafaciens
Variedade:
Predefinição:Taxonomia/PaenarthrobacterP. u. var. KI72
Nome trinomial
Paenarthrobacter ureafaciens var. KI72
GTDB r95 & NCBI, 2020 (Busse HJ, 2016)
Sinónimos
  • Arthrobacter sp. KI72
    Takehara I, 2017[1]
  • Flavobacterium sp. KI72
    Negoro S, 1980
  • Achromobacter guttatus KI72
    Kinoshita S, 1975

(Due to an OCR error, the strain name has occasionally been reported as "K172".)

Nylon-eating bacteria
Scientific classification edit
Domain: Bacteria
Phylum: Actinobacteria
Order: Actinomycetales
Family: Micrococcaceae
Genus: Paenarthrobacter
Species:
P. ureafaciens
Variety:
P. u. var. KI72
Trinomial name
Paenarthrobacter ureafaciens var. KI72

GTDB r95 & NCBI, 2020 (Busse HJ, 2016)
Synonyms
  • Arthrobacter sp. KI72

    Takehara I, 2017[1]
  • Flavobacterium sp. KI72

    Negoro S, 1980
  • Achromobacter guttatus KI72

    Kinoshita S, 1975

(Due to an OCR error, the strain name has occasionally been reported as "K172".)

A Paenarthrobacter ureafaciens KI72, popularmente conhecida como bactéria comedora de náilon, é uma cepa de Paenarthrobacter ureafaciens que pode digerir certos subprodutos da fabricação do policaprolactama náilon 6)[2] Ele usa um conjunto de enzimas para digerir o náilon, popularmente conhecido como náilonase. [3]

Descoberta e nomenclatura

Estrutura química do ácido 6-aminohexanoico

Em 1975, uma equipe de cientistas japoneses descobriu uma cepa de bactéria, vivendo em tanques contendo águas residuais de uma fábrica de náilon, que podia digerir certos subprodutos da fabricação do náilon 6, como o dímero linear do 6-aminohexanoato. Não se sabe se essas substâncias existiam antes da invenção do náilon em 1935. Foi inicialmente classificada como Achromobacter guttatus. [4]

Estudos em 1977 revelaram que as três enzimas que as bactérias usavam para digerir os subprodutos eram significativamente diferentes de quaisquer outras enzimas produzidas por qualquer outra bactéria e não eram eficazes em nenhum outro material que não fosse os subprodutos do náilon sintético.[5]

A bactéria foi transferida para Flavobacterium em 1980. [6] Seu genoma foi resolvido em 2017, novamente reatribuindo-o ao Arthrobacter . [1] O banco de dados de taxonomia do genoma o considera uma cepa de Paenarthrobacter ureafaciens após uma reclassificação de 2016. [7] Em janeiro de 2021, o navegador de taxonomia NCBI foi atualizado para corresponder ao GTDB.

Linhagens descendentes

Algumas cepas mais recentes foram criadas pelo cultivo do KI72 original em diferentes condições. Isso inclui KI722, KI723, KI723T1, KI725, KI725R e muitos mais. [8]

As enzimas

A bactéria contém as seguintes três enzimas:

  • 6-aminohexanoato-dímero-hidrolase cíclico (EI, NylA, P13398)
  • 6-aminohexanoato-dímero hidrolase (EII, NylB, P07061)
  • 6-aminohexanoato-oligômero endohidrolase (EIII, NylC, Q57326)

Todas as três enzimas são codificadas em um plasmídeo chamado pOAD2. [9] O plasmídeo pode ser transferido para E. coli, como mostrado em uma publicação de 1983. [10]

EI (NylA ou P13398)

A enzima EI está relacionada às amidases. Sua estrutura foi resolvida em 2010. [11]

EII (NylB ou P07061)

'EII evoluiu por duplicação de genes seguida pela substituição de base de outra proteína chamada EII' (NylB ou P07062). Dos 392 aminoácidos, ambas as enzimas possuem 345 aminoácidos idênticos (88% de homologia). As enzimas são semelhantes à beta-lactamase. [12]

Em comparação com EII, a proteína precursora EII' é cerca de 100x menos eficiente. Uma pesquisa de 2007 pela equipe de Seiji Negoro mostrou apenas duas alterações nos aminoácidos de EII', ou seja, G181D e H266N são as responsáveis pelo aumento de 85% na atividade de EII em relação à proteína EII'. [9]

EIII

A estrutura de EIII foi resolvida em 2018. Em vez de ser uma enzima completamente nova, ela parece ser um membro da família da nucleófila N-terminal (N-tn) hidrolase. [13] Especificamente, as abordagens computacionais classificam-no como uma hidrolase MEROPS S58 (agora renomeada para P1). [14] [15]

EIII foi originalmente pensada para ser completamente nova. Susumu Ohno propôs que ela surgiu da combinação de um evento de duplicação de genes com uma mutação de deslocamento de quadro. Uma inserção de mudança de timidina teria transformado uma proteína 427aa rica em arginina na enzima 392aa. [16]

Papel no ensino da evolução

Há um consenso científico de que a capacidade de sintetizar a nylonase se desenvolveu provavelmente como uma mutação de etapa única que sobreviveu porque melhorou a aptidão das bactérias que possuíam a mutação. Mais importante, a enzima envolvida foi produzida por uma mutação que randomizou completamente o gene original.  Apesar disso, o novo gene ainda tinha uma nova, embora fraca, capacidade catalítica. Isso é visto como um bom exemplo de como as mutações podem facilmente fornecer a matéria-prima para a evolução por seleção natural. [17] [18] [19] [20]

Um artigo de 1995 mostrou que os cientistas também foram capazes de induzir outra espécie de bactéria chamada Pseudomonas aeruginosa, a desenvolver a capacidade de quebrar os mesmos subprodutos do náilon em um laboratório, forçando-as a viver em um ambiente sem outra fonte de nutrientes. A cepa NK87 de P. aeruginosa não parecia usar as mesmas enzimas que tinham sido utilizadas pela cepa KI72 original. [21]

Veja também

Referências

 

  1. ↑ a b c Takehara, I; Kato, DI; Takeo, M; Negoro, S (27 April 2017). «Draft Genome Sequence of the Nylon Oligomer-Degrading Bacterium Arthrobacter sp. Strain KI72.». Genome Announcements. 5 (17). PMC 5408104Acessível livremente. PMID 28450506. doi:10.1128/genomeA.00217-17Acessível livremente  Verifique data em: |data= (ajuda) Erro de citação: Código <ref> inválido; o nome "genome" é definido mais de uma vez com conteúdos diferentes
  2. ↑ Takehara, I; Fujii, T; Tanimoto, Y (Jan 2018). «Metabolic pathway of 6-aminohexanoate in the nylon oligomer-degrading bacterium Arthrobacter sp. KI72: identification of the enzymes responsible for the conversion of 6-aminohexanoate to adipate». Applied Microbiology and Biotechnology. 102: 801–814. PMID 29188330. doi:10.1007/s00253-017-8657-y 
  3. ↑ Michael Le Page (March 2009). «Five classic examples of gene evolution». New Scientist  Verifique data em: |data= (ajuda)
  4. ↑ Kinoshita, S.; Kageyama, S.; Iba, K.; Yamada, Y.; Okada, H. (1975). «Utilization of a cyclic dimer and linear oligomers of e-aminocaproic acid by Achromobacter guttatus KI 72». Agricultural and Biological Chemistry. 39: 1219–23. ISSN 0002-1369. doi:10.1271/bbb1961.39.1219Acessível livremente 
  5. ↑ S, Kinoshita; S, Negoro; M, Muramatsu; Vs, Bisaria; S, Sawada; H, Okada (1 de novembro de 1977). «6-Aminohexanoic Acid Cyclic Dimer Hydrolase. A New Cyclic Amide Hydrolase Produced by Achromobacter Guttatus KI74». European Journal of Biochemistry (em inglês). 80: 489–95. PMID 923591. doi:10.1111/j.1432-1033.1977.tb11904.x 
  6. ↑ Negoro, S; Shinagawa, H; Nakata, A; Kinoshita, S; Hatozaki, T; Okada, H (July 1980). «Plasmid control of 6-aminohexanoic acid cyclic dimer degradation enzymes of Flavobacterium sp. KI72.». Journal of Bacteriology. 143: 238–45. PMC 294219Acessível livremente. PMID 7400094. doi:10.1128/JB.143.1.238-245.1980Acessível livremente  Verifique data em: |data= (ajuda)
  7. ↑ «GTDB - GCF_002049485.1». Genome Taxonomy Database, revision 95. 2020 
  8. ↑ Negoro, S; Kakudo, S; Urabe, I; Okada, H (1992). «A new nylon oligomer degradation gene (nylC) on plasmid pOAD2 from a Flavobacterium sp.». Journal of Bacteriology. 174: 7948–7953. PMC 207530Acessível livremente. PMID 1459943. doi:10.1128/jb.174.24.7948-7953.1992Acessível livremente 
  9. ↑ a b Negoro S, Ohki T, Shibata N, et al. (June 2007). «Nylon-oligomer degrading enzyme/substrate complex: catalytic mechanism of 6-aminohexanoate-dimer hydrolase». J. Mol. Biol. 370: 142–56. PMID 17512009. doi:10.1016/j.jmb.2007.04.043  Verifique data em: |data= (ajuda) Erro de citação: Código <ref> inválido; o nome "e2-mech" é definido mais de uma vez com conteúdos diferentes
  10. ↑ Negoro S, Taniguchi T, Kanaoka M, Kimura H, Okada H (July 1983). «Plasmid-determined enzymatic degradation of nylon oligomers». J. Bacteriol. 155: 22–31. PMC 217646Acessível livremente. PMID 6305910. doi:10.1128/JB.155.1.22-31.1983  Verifique data em: |data= (ajuda)
  11. ↑ Yasuhira, K; Shibata, N; Mongami, G; Uedo, Y; Atsumi, Y; Kawashima, Y; Hibino, A; Tanaka, Y; Lee, YH (8 January 2010). «X-ray crystallographic analysis of the 6-aminohexanoate cyclic dimer hydrolase: catalytic mechanism and evolution of an enzyme responsible for nylon-6 byproduct degradation.». The Journal of Biological Chemistry. 285: 1239–48. PMC 2801252Acessível livremente. PMID 19889645. doi:10.1074/jbc.M109.041285Acessível livremente  Verifique data em: |data= (ajuda)
  12. ↑ Okada, H.; Negoro, S.; Kimura, H.; Nakamura, S. (10–16 November 1983). «Evolutionary adaptation of plasmid-encoded enzymes for degrading nylon oligomers». Nature. 306: 203–206. Bibcode:1983Natur.306..203O. ISSN 0028-0836. PMID 6646204. doi:10.1038/306203a0  Verifique data em: |data= (ajuda)
  13. ↑ Negoro, S; Shibata, N; Lee, YH; Takehara, I; Kinugasa, R; Nagai, K; Tanaka, Y; Kato, DI; Takeo, M (27 June 2018). «Structural basis of the correct subunit assembly, aggregation, and intracellular degradation of nylon hydrolase.». Scientific Reports. 8. 9725 páginas. Bibcode:2018NatSR...8.9725N. PMC 6021441Acessível livremente. PMID 29950566. doi:10.1038/s41598-018-27860-wAcessível livremente  Verifique data em: |data= (ajuda)
  14. ↑ «Q57326». InterPro 
  15. ↑ «MEROPS - the Peptidase Database» 
  16. ↑ Ohno S (April 1984). «Birth of a unique enzyme from an alternative reading frame of the preexisted, internally repetitious coding sequence». Proc Natl Acad Sci USA. 81: 2421–5. Bibcode:1984PNAS...81.2421O. PMC 345072Acessível livremente. PMID 6585807. doi:10.1073/pnas.81.8.2421  Verifique data em: |data= (ajuda)
  17. ↑ Thwaites WM (Summer 1985). «New Proteins Without God's Help». Creation Evolution Journal. 5: 1–3  Verifique data em: |data= (ajuda)
  18. ↑ Evolution and Information: The Nylon Bug
  19. ↑ Why scientists dismiss 'intelligent design', Ker Than, NBC News, September 23, 2005
  20. ↑ Miller, Kenneth R. Only a Theory: Evolution and the Battle for America's Soul (2008) pp. 80-82
  21. ↑ Prijambada ID, Negoro S, Yomo T, Urabe I (May 1995). «Emergence of nylon oligomer degradation enzymes in Pseudomonas aeruginosa PAO through experimental evolution». Appl. Environ. Microbiol. 61: 2020–2. PMC 167468Acessível livremente. PMID 7646041. doi:10.1128/AEM.61.5.2020-2022.1995  Verifique data em: |data= (ajuda)
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