Bactéria comedora de náilon

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Como ler uma infocaixa de taxonomiaBactéria do Náilon
Bactéria degrada náilon que demoraria cerca de 650 anos para se degradar.
Bactéria degrada náilon que demoraria cerca de 650 anos para se degradar.
Classificação científica
Domínio: Bacteria
Filo: "Actinobacteria"
Classe: Actinobacteria
Ordem: Actinomycetales
Família: Micrococcaceae
Gênero: Paenarthrobacter
Espécie: P. ureafaciens

A Paenarthrobacter ureafaciens KI72, popularmente conhecida como bactéria comedora de náilon, é uma cepa de Paenarthrobacter ureafaciens que pode digerir certos subprodutos da fabricação do policaprolactama (ou náilon 6).[1] Ela usa um conjunto de enzimas para digerir o náilon, popularmente conhecidas como náilonase.[2]

Descoberta e nomenclatura[editar | editar código-fonte]

Estrutura química do ácido 6-aminohexanoico

Em 1975, uma equipe de cientistas japoneses descobriu uma cepa de bactéria, vivendo em tanques contendo águas residuais de uma fábrica de náilon, que podia digerir certos subprodutos da fabricação do náilon 6, como o dímero linear do 6-aminohexanoato. Não se sabe se essas substâncias existiam antes da invenção do náilon em 1935. Foi inicialmente classificada como Achromobacter guttatus.[3] Estudos em 1977 revelaram que as três enzimas que as bactérias usavam para digerir os subprodutos eram significativamente diferentes de quaisquer outras enzimas produzidas por qualquer outra bactéria e não eram eficazes em nenhum outro material que não fosse os subprodutos do náilon sintético.[4]

A bactéria foi transferida para Flavobacterium em 1980.[5] Seu genoma foi resolvido em 2017, novamente reatribuindo-o ao Arthrobacter.[6] O banco de dados de taxonomia do genoma o considera uma cepa de Paenarthrobacter ureafaciens após uma reclassificação de 2016.[7] Em janeiro de 2021, o navegador de taxonomia NCBI foi atualizado para corresponder ao GTDB.

Linhagens descendentes[editar | editar código-fonte]

Algumas cepas mais recentes foram criadas pelo cultivo do KI72 original em diferentes condições. Isso inclui KI722, KI723, KI723T1, KI725, KI725R e muitos mais.[8]

As enzimas[editar | editar código-fonte]

A bactéria contém as seguintes três enzimas e todas as três são codificadas em um plasmídeo chamado pOAD2.[9] O plasmídeo pode ser transferido para E. coli, como mostrado em uma publicação de 1983.[10]

6-aminohexanoato-dímero-hidrolase cíclico (P13398, EI ou NylA)[editar | editar código-fonte]

A enzima EI está relacionada às amidases. Sua estrutura foi resolvida em 2010.[11]

6-aminohexanoato-dímero hidrolase (P07061, EII ou NylB)[editar | editar código-fonte]

A enzima EII evoluiu por duplicação de genes seguida pela substituição de base de outra proteína chamada EII' (NylB' ou P07062). Dos 392 aminoácidos, ambas as enzimas possuem 345 aminoácidos idênticos (88% de homologia). As enzimas são semelhantes à beta-lactamase.[12]

Em comparação com EII, a proteína precursora EII' é cerca de 100x menos eficiente. Uma pesquisa de 2007 pela equipe de Seiji Negoro mostrou apenas duas alterações nos aminoácidos de EII', ou seja, as alterações chamadas G181D e H266N são as responsáveis pelo aumento de 85% na atividade de EII em relação à proteína EII'.[9]

6-aminohexanoato-oligômero endohidrolase (Q57326, EIII ou NylC)[editar | editar código-fonte]

A estrutura de EIII foi resolvida em 2018. Em vez de ser uma enzima completamente nova, ela parece ser um membro da família da nucleófila N-terminal (N-tn) hidrolase.[13] Especificamente, as abordagens computacionais classificam-no como uma hidrolase MEROPS S58 (agora renomeada para P1).[14][15]

EIII foi originalmente pensada para ser completamente nova. Susumu Ohno propôs que ela surgiu da combinação de um evento de duplicação de genes com uma mutação de deslocamento de quadro. Uma inserção de mudança de timidina teria transformado uma proteína 427aa rica em arginina na enzima 392aa.[16]

Papel no ensino da evolução[editar | editar código-fonte]

Há um consenso científico de que a capacidade de sintetizar a nylonase se desenvolveu provavelmente como uma mutação de etapa única que sobreviveu porque melhorou a aptidão das bactérias que possuíam a mutação. Mais importante, a enzima envolvida foi produzida por uma mutação que randomizou completamente o gene original. Apesar disso, o novo gene ainda tinha uma nova, embora fraca, capacidade catalítica. Isso é visto como um bom exemplo de como as mutações podem facilmente fornecer a matéria-prima para a evolução por seleção natural.[17][18][19][20]

Um artigo de 1995 mostrou que os cientistas também foram capazes de induzir outra espécie de bactéria chamada Pseudomonas aeruginosa, a desenvolver a capacidade de quebrar os mesmos subprodutos do náilon em um laboratório, forçando-as a viver em um ambiente sem outra fonte de nutrientes. A cepa NK87 de P. aeruginosa não parecia usar as mesmas enzimas que tinham sido utilizadas pela cepa KI72 original.[21]

Referências

  1. ↑ Takehara, I; Fujii, T; Tanimoto, Y (janeiro de 2018). «Metabolic pathway of 6-aminohexanoate in the nylon oligomer-degrading bacterium Arthrobacter sp. KI72: identification of the enzymes responsible for the conversion of 6-aminohexanoate to adipate». Applied Microbiology and Biotechnology. 102: 801–814. PMID 29188330. doi:10.1007/s00253-017-8657-y 
  2. ↑ Michael Le Page (março de 2009). «Five classic examples of gene evolution». New Scientist 
  3. ↑ Kinoshita, S.; Kageyama, S.; Iba, K.; Yamada, Y.; Okada, H. (1975). «Utilization of a cyclic dimer and linear oligomers of e-aminocaproic acid by Achromobacter guttatus KI 72». Agricultural and Biological Chemistry. 39: 1219–23. ISSN 0002-1369. doi:10.1271/bbb1961.39.1219 
  4. ↑ S, Kinoshita; S, Negoro; M, Muramatsu; Vs, Bisaria; S, Sawada; H, Okada (1 de novembro de 1977). «6-Aminohexanoic Acid Cyclic Dimer Hydrolase. A New Cyclic Amide Hydrolase Produced by Achromobacter Guttatus KI74». European Journal of Biochemistry (em inglês). 80: 489–95. PMID 923591. doi:10.1111/j.1432-1033.1977.tb11904.x 
  5. ↑ Negoro, S; Shinagawa, H; Nakata, A; Kinoshita, S; Hatozaki, T; Okada, H (julho de 1980). «Plasmid control of 6-aminohexanoic acid cyclic dimer degradation enzymes of Flavobacterium sp. KI72.». Journal of Bacteriology. 143: 238–45. PMC 294219Acessível livremente. PMID 7400094. doi:10.1128/JB.143.1.238-245.1980 
  6. ↑ Takehara, I; Kato, DI; Takeo, M; Negoro, S (27 de abril de 2017). «Draft Genome Sequence of the Nylon Oligomer-Degrading Bacterium Arthrobacter sp. Strain KI72.». Genome Announcements. 5 (17). PMC 5408104Acessível livremente. PMID 28450506. doi:10.1128/genomeA.00217-17 
  7. ↑ «GTDB - GCF_002049485.1». Genome Taxonomy Database, revision 95. 2020 
  8. ↑ Negoro, S; Kakudo, S; Urabe, I; Okada, H (1992). «A new nylon oligomer degradation gene (nylC) on plasmid pOAD2 from a Flavobacterium sp.». Journal of Bacteriology. 174: 7948–7953. PMC 207530Acessível livremente. PMID 1459943. doi:10.1128/jb.174.24.7948-7953.1992 
  9. ↑ a b Negoro S, Ohki T, Shibata N, et al. (junho de 2007). «Nylon-oligomer degrading enzyme/substrate complex: catalytic mechanism of 6-aminohexanoate-dimer hydrolase». J. Mol. Biol. 370: 142–56. PMID 17512009. doi:10.1016/j.jmb.2007.04.043 
  10. ↑ Negoro S, Taniguchi T, Kanaoka M, Kimura H, Okada H (julho de 1983). «Plasmid-determined enzymatic degradation of nylon oligomers». J. Bacteriol. 155: 22–31. PMC 217646Acessível livremente. PMID 6305910. doi:10.1128/JB.155.1.22-31.1983 
  11. ↑ Yasuhira, K; Shibata, N; Mongami, G; Uedo, Y; Atsumi, Y; Kawashima, Y; Hibino, A; Tanaka, Y; Lee, YH (8 de janeiro de 2010). «X-ray crystallographic analysis of the 6-aminohexanoate cyclic dimer hydrolase: catalytic mechanism and evolution of an enzyme responsible for nylon-6 byproduct degradation.». The Journal of Biological Chemistry. 285: 1239–48. PMC 2801252Acessível livremente. PMID 19889645. doi:10.1074/jbc.M109.041285 
  12. ↑ Okada, H.; Negoro, S.; Kimura, H.; Nakamura, S. (10–16 de novembro de 1983). «Evolutionary adaptation of plasmid-encoded enzymes for degrading nylon oligomers». Nature. 306: 203–206. Bibcode:1983Natur.306..203O. ISSN 0028-0836. PMID 6646204. doi:10.1038/306203a0 
  13. ↑ Negoro, S; Shibata, N; Lee, YH; Takehara, I; Kinugasa, R; Nagai, K; Tanaka, Y; Kato, DI; Takeo, M (27 de junho de 2018). «Structural basis of the correct subunit assembly, aggregation, and intracellular degradation of nylon hydrolase.». Scientific Reports. 8. 9725 páginas. Bibcode:2018NatSR...8.9725N. PMC 6021441Acessível livremente. PMID 29950566. doi:10.1038/s41598-018-27860-w 
  14. ↑ «Q57326». InterPro 
  15. ↑ «MEROPS - the Peptidase Database» 
  16. ↑ Ohno S (abril de 1984). «Birth of a unique enzyme from an alternative reading frame of the preexisted, internally repetitious coding sequence». Proc Natl Acad Sci USA. 81: 2421–5. Bibcode:1984PNAS...81.2421O. PMC 345072Acessível livremente. PMID 6585807. doi:10.1073/pnas.81.8.2421 
  17. ↑ Thwaites WM (verão de 1985). «New Proteins Without God's Help». Creation Evolution Journal. 5: 1–3 
  18. ↑ Evolution and Information: The Nylon Bug
  19. ↑ Why scientists dismiss 'intelligent design', Ker Than, NBC News, September 23, 2005
  20. ↑ Miller, Kenneth R. Only a Theory: Evolution and the Battle for America's Soul (2008) pp. 80-82
  21. ↑ Prijambada ID, Negoro S, Yomo T, Urabe I (maio de 1995). «Emergence of nylon oligomer degradation enzymes in Pseudomonas aeruginosa PAO through experimental evolution». Appl. Environ. Microbiol. 61: 2020–2. PMC 167468Acessível livremente. PMID 7646041. doi:10.1128/AEM.61.5.2020-2022.1995 

Ver também[editar | editar código-fonte]

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