Glutamato desidrogenase: diferenças entre revisões

Glutamato desidrogenase (NADP+)
Indicadores
Número EC	1.4.1.4
Número CAS	9029-11-2--
Bases de dados
IntEnz	IntEnz
BRENDA	BRENDA
ExPASy	NiceZyme
KEGG	KEGG
MetaCyc	via metabólica
PRIAM	PRIAM
Estruturas PDB	RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
Gene Ontology	AmiGO / EGO
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Glutamato desidrogenase [NAD(P)+]
Indicadores
Número EC	1.4.1.3
Número CAS	9029-12-3--
Bases de dados
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ExPASy	NiceZyme
KEGG	KEGG
MetaCyc	via metabólica
PRIAM	PRIAM
Estruturas PDB	RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
Gene Ontology	AmiGO / EGO
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Glutamato desidrogenase (GLDH)
Indicadores
Número EC	1.4.1.2
Número CAS	9001-46-1--
Bases de dados
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BRENDA	BRENDA
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Revisão das 16h42min de 24 de julho de 2022

Glutamato desidrogenase (GLDH, GDH) é uma enzima observada tanto em mitocôndrias procariontes quanto em eucariotos. A reação acima também produz amônia, que em eucariotos é processada canonicamente como substrato no ciclo da ureia. Normalmente, a reação de α-cetoglutarato a glutamato não ocorre em mamíferos, pois o equilíbrio da glutamato desidrogenase favorece a produção de amônia e α-cetoglutarato. A glutamato desidrogenase também tem uma afinidade muito baixa pela amônia (alta constante de Michaelis $K_{m}$ de aproximadamente 1 mM), e, portanto, níveis tóxicos de amônia teriam que estar presentes no corpo para que a reação inversa ocorresse (isto é, α-cetoglutarato e amônia a glutamato e NAD(P)+). No entanto, no cérebro, a relação NAD+/NADH nas mitocôndrias cerebrais estimula a desaminação oxidativa (i.e. glutamato a α-cetoglutarato e amônia).^[1] Nas bactérias, a amônia é assimilada a aminoácidos via glutamato e aminotransferases.^[2] Nas plantas, a enzima pode funcionar em qualquer direção, dependendo do ambiente e do estresse.^[3]^[4] Plantas transgênicas que expressam GLDHs microbianas são melhoradas em tolerância a herbicidas, déficit hídrico e infecções por patógenos.^[5]Eles são mais valiosos nutricionalmente.^[6]

A enzima representa um elo chave entre rotas catabólicas e anabólicas, e é, portanto, onipresente em eucariotos. Em humanos, os genes relevantes são chamados GLUD1 (glutamato desidrogenase 1) e GLUD2 (glutamato desidrogenase 2), e também há pelo menos 8 GLDH pseudogenes no genoma humano também, provavelmente refletindo influências microbianas na evolução dos eucariotos.

Referências

↑ McKenna, MC; Ferreira, GC (2016). «Enzyme Complexes Important for the Glutamate-Glutamine Cycle». Advances in Neurobiology. 13: 59–98. ISBN 978-3-319-45094-0. PMID 27885627. doi:10.1007/978-3-319-45096-4_4
↑ Lightfoot, DA; Baron, AJ; Wootton, JC (May 1988). «Expression of the Escherichia coli glutamate dehydrogenase gene in the cyanobacterium Synechococcus PCC6301 causes ammonium tolerance». Plant Molecular Biology. 11 (3): 335–44. PMID 24272346. doi:10.1007/BF00027390 Verifique data em: |data= (ajuda)
↑ Mungur, R; Glass, AD; Goodenow, DB; Lightfoot, DA (June 2005). «Metabolite fingerprinting in transgenic Nicotiana tabacum altered by the Escherichia coli glutamate dehydrogenase gene». Journal of Biomedicine & Biotechnology. 2005 (2): 198–214. PMC 1184043. PMID 16046826. doi:10.1155/JBB.2005.198 Verifique data em: |data= (ajuda)
↑ Grabowska A, Nowicki M, Kwinta J (2011). «Glutamate dehydrogenase of the germinating triticale seeds: gene expression, activity distribution and kinetic characteristics». Acta Physiol. Plant. 33 (5): 1981–90. doi:10.1007/s11738-011-0801-1
↑ Lightfoot DA, Bernhardt K, Mungur R, Nolte S, Ameziane R, Colter A, Jones K, Iqbal MJ, Varsa E, Young B (2007). «Improved drought tolerance of transgenic Zea mays plants that express the glutamate dehydrogenase gene (gdhA) of E. coli». Euphytica. 156 (1–2): 103–116. doi:10.1007/s10681-007-9357-y
↑ Lightfoot DA (2009). «Genes for use in improving nitrogen use efficiency in crops». In: Wood, Andrew; Matthew A. Jenks. Genes for Plant Abiotic Stress. [S.l.]: Wiley-Blackwell. pp. 167–182. ISBN 978-0-8138-1502-2

[pmid27885627-1] McKenna, MC; Ferreira, GC (2016). «Enzyme Complexes Important for the Glutamate-Glutamine Cycle». Advances in Neurobiology. 13: 59–98. ISBN 978-3-319-45094-0. PMID 27885627. doi:10.1007/978-3-319-45096-4_4

[Lightfoot_1988-2] Lightfoot, DA; Baron, AJ; Wootton, JC (May 1988). «Expression of the Escherichia coli glutamate dehydrogenase gene in the cyanobacterium Synechococcus PCC6301 causes ammonium tolerance». Plant Molecular Biology. 11 (3): 335–44. PMID 24272346. doi:10.1007/BF00027390 Verifique data em: |data= (ajuda)

[pmid16046826-3] Mungur, R; Glass, AD; Goodenow, DB; Lightfoot, DA (June 2005). «Metabolite fingerprinting in transgenic Nicotiana tabacum altered by the Escherichia coli glutamate dehydrogenase gene». Journal of Biomedicine & Biotechnology. 2005 (2): 198–214. PMC 1184043. PMID 16046826. doi:10.1155/JBB.2005.198 Verifique data em: |data= (ajuda)

[Grabowska_2011-4] Grabowska A, Nowicki M, Kwinta J (2011). «Glutamate dehydrogenase of the germinating triticale seeds: gene expression, activity distribution and kinetic characteristics». Acta Physiol. Plant. 33 (5): 1981–90. doi:10.1007/s11738-011-0801-1

[Lightfoot_2007-5] Lightfoot DA, Bernhardt K, Mungur R, Nolte S, Ameziane R, Colter A, Jones K, Iqbal MJ, Varsa E, Young B (2007). «Improved drought tolerance of transgenic Zea mays plants that express the glutamate dehydrogenase gene (gdhA) of E. coli». Euphytica. 156 (1–2): 103–116. doi:10.1007/s10681-007-9357-y

[isbn0-8138-1502-9-6] Lightfoot DA (2009). «Genes for use in improving nitrogen use efficiency in crops». In: Wood, Andrew; Matthew A. Jenks. Genes for Plant Abiotic Stress. [S.l.]: Wiley-Blackwell. pp. 167–182. ISBN 978-0-8138-1502-2

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