A Histona H2A tipo 1-H é uma proteína que em humanos é codificada pelo geneHIST1H2AH.[2][3]
As histonas são proteínas nucleares básicas que são responsáveis pela estrutura dos nucleossomos da fibra cromossômica nos eucariotos. Duas moléculas de cada uma das quatro histonas do núcleo (H2A, H2B, H3 e H4) formam um octâmero, em torno do qual aproximadamente 146 pb de DNA é envolvido em unidades repetidas, chamadas nucleossomos. A histona ligante, H1, interage com o DNA ligante entre nucleossomos e funciona na compactação da cromatina em estruturas de ordem superior. Este gene é desprovido de intrones e codifica um membro da família histona H2A. Os transcritos desse gene não possuem caudas de poli A, mas contêm um elemento de terminação palindrômico. Este gene é encontrado no pequeno agrupamento de genes de histonas no cromossomo 6p21.33.[3]
Albig W, Trappe R, Kardalinou E, et al. (1999). «The human H2A and H2B histone gene complement». Biol. Chem. 380 (1): 7–18. PMID10064132. doi:10.1515/BC.1999.002
Ahn J, Gruen JR (1999). «The genomic organization of the histone clusters on human 6p21.3». Mamm. Genome. 10 (7): 768–70. PMID10384058. doi:10.1007/s003359901089
Deng L, de la Fuente C, Fu P, et al. (2001). «Acetylation of HIV-1 Tat by CBP/P300 increases transcription of integrated HIV-1 genome and enhances binding to core histones». Virology. 277 (2): 278–95. PMID11080476. doi:10.1006/viro.2000.0593
Deng L, Wang D, de la Fuente C, et al. (2001). «Enhancement of the p300 HAT activity by HIV-1 Tat on chromatin DNA». Virology. 289 (2): 312–26. PMID11689053. doi:10.1006/viro.2001.1129
Mungall AJ, Palmer SA, Sims SK, et al. (2003). «The DNA sequence and analysis of human chromosome 6». Nature. 425 (6960): 805–11. PMID14574404. doi:10.1038/nature02055
Wang H, Wang L, Erdjument-Bromage H, et al. (2004). «Role of histone H2A ubiquitination in Polycomb silencing». Nature. 431 (7010): 873–8. PMID15386022. doi:10.1038/nature02985
Hagiwara T, Hidaka Y, Yamada M (2005). «Deimination of histone H2A and H4 at arginine 3 in HL-60 granulocytes». Biochemistry. 44 (15): 5827–34. PMID15823041. doi:10.1021/bi047505c
Bonenfant D, Coulot M, Towbin H, et al. (2006). «Characterization of histone H2A and H2B variants and their post-translational modifications by mass spectrometry». Mol. Cell. Proteomics. 5 (3): 541–52. PMID16319397. doi:10.1074/mcp.M500288-MCP200
Cao R, Tsukada Y, Zhang Y (2006). «Role of Bmi-1 and Ring1A in H2A ubiquitylation and Hox gene silencing». Mol. Cell. 20 (6): 845–54. PMID16359901. doi:10.1016/j.molcel.2005.12.002
. PMID 9566873. doi:10.1128/mcb.18.5.2535
