Lisozima

Origem: Wikipédia, a enciclopédia livre.
Ir para: navegação, pesquisa

Lisozima [1] é uma proteína descoberta pelo médico escocês Alexander Fleming em 1922, com sua estrutura tridimensional definida por David Chilton Phillips e colegas em 1965. É encontrada nas lágrimas e no muco dos seres humanos, é também produzida pelas bactérias e por outros organismos. Ela digere certos carboidratos de alto peso molecular; assim as bactérias que contém esses carboidratos na estrutura de sua parede celular desintegram-se ou partem-se sob a ação da lisozima. A lisozima destrói o esqueleto glicosídico do peptidioglicano, ou seja, destrói a camada protetora de muitas bactérias.

Sua ação catalítica[editar | editar código-fonte]

A sua ação se deve à hidrólise das ligações glicosídicas beta 1,4 entre resíduos do ácido N-acetilmurâmico (Mur2Ac) e N-Acetil-D-glucosamina (GlcNAc) num pepitídeoglicano

Mecanismo de reação[editar | editar código-fonte]

A enzima usa um mecanismo de catálise covalente e catálise ácida geral, promovendo duas reações de deslocamento nucleofílicos sucessivos. Ela se liga a seis resíduos de Mur2Ac e GlcNAc que se alternam num peptídeoglicano típico de bactérias, como o PDP ID 1 LZE. A ligação clivada é aquela entre o 4º e 5º resíduos que foram ligados pela enzima. Existem dois mecanismos propostos para esta reação. O primeiro deles, proposto por Phillips e colegas, leva em consideração um mecanismo SN1, que atualmente não é mais aceito. O mecanismo mais aceito atualmente, proposto por Stephen Withers e colegas, leva em conta um mecanismo SN2. Neste mecanismo, o 4º e 5º resíduos entram no sítio ativo da enzima, e o aminoácido Asp52 da lisozima ataca o carbono anomérico do Mur2Ac. Este ataque libera o par de elétrons do carbono da GlcNAc, que se liga a um hidrogênio cedido pelo Glu35. Neste ataque, a ligação é clivada, e a GlcNAc (junto com o resto do peptídeoglicado ligado a ela) agora é liberada da enzima, que ainda está ligada covalentemente ao Mur2Ac. Esta ligação é quebrada com o ataque da água, que cede um -OH ao Mur2Ac e um H ao Glu35, restaurando a enzima e liberando o restante do peptídeoglicano.

Referências

  1. Nelson, D.L; Cox, M.M; Lehninger: Princípios de bioquímica, Ed. Savier, 2006, p 220 - 223