Aminoácido

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Estrutura geral de um aminoácido


Aminoácidos são compostos quaternários de carbono (C), hidrogénio (H), oxigénio (O) e nitrogénio (N) - também chamado de azoto em Portugal- às vezes contêm enxofre (S), como a cisteína.[1] A estrutura geral dos aminoácidos envolve um grupo amina e um grupo carboxilo, ambos ligados ao carbono α (o primeiro depois do grupo carboxilo). O carbono α também é ligado a um hidrogénio e a uma cadeia lateral, que é representada pela letra R. O grupo R determina a identidade de um aminoácido específico. A fórmula bidimensional mostrada aqui pode transmitir somente parte da estrutura comum dos aminoácidos, porque uma das propriedades mais importantes de tais compostos é a forma tridimensional, ou estereoquímica. Os aminoácidos são classificados em polares, não-polares e neutros, dependendo da natureza da cadeia lateral.[2]

Existem 20 aminoácidos principais, sendo denominados aminoácidos primários ou padrão, mas além desses, existem alguns aminoácidos especiais, que só aparecem em alguns tipos de proteínas. Desses 20, nove são ditos essenciais: isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina triptofano, valina, histidina e arginina.[3] O organismo humano não é capaz de produzi-los, e por isso é necessária a sua ingestão através dos alimentos para evitar a sua deficiência no organismo. Uma cadeia de aminoácidos denomina-se de "peptídeo", estas podem possuir dois aminoácidos (dipeptídeos), três aminoácidos (tripeptídeos), quatro aminoácidos (tetrapeptídeos), ou muitos aminoácidos (polipeptídeos). O termo proteína é dado quando na composição do polipeptídeo entram centenas ou milhares de aminoácidos.

As ligações entre aminoácidos denominam-se ligações peptídicas e estabelecem-se entre o grupo amina e o grupo carboxilo de dois aminoácidos diferentes, com a perda de uma molécula de água.[4] Os aminoácidos são moléculas anfóteras, ou seja, podem se comportar como ácido ou como base liberando nesta ordem H ou OH em uma reação. Se a reação for entre dois aminoácidos o grupo amina de um libera um H se ligando ao grupo carboxila do outro que libera um OH formando uma peptídeo mais H2O.

A forma mais importante dos aminoácidos, os alfa-aminoácidos, que formam as proteínas, tem, geralmente, como estrutura um carbono central (carbono alfa, quase sempre quiral) ao qual se ligam quatro grupos: o grupo amina (NH2), grupo carboxílico (COOH), hidrogênio e um substituinte característico de cada aminoácido.[2] [5]

Os aminoácidos se unem através de ligações peptídicas, formando os peptídeos e as proteínas.[6] Para que as células possam produzir suas proteínas, elas precisam de aminoácidos, que podem ser obtidos a partir da alimentação ou serem fabricados pelo próprio organismo.

Os aminoácidos podem ser classificados nutricionalmente, quanto ao radical e quanto ao seu destino.

Classificação nutricional[editar | editar código-fonte]

Aminoácidos não-essenciais[editar | editar código-fonte]

Aminoácidos não-essenciais ou dispensáveis são aqueles que o corpo humano pode sintetizar.[7]

São eles:alanina, asparagina, ácido aspártico, ácido glutâmico, serina e taurina.

Aminoácidos essenciais[editar | editar código-fonte]

Os aminoácidos essenciais são aqueles que não podem ser produzidos pelo corpo humano. Dessa forma, são somente adquiridos pela ingestão de alimentos vegetais ou animais.[7] São eles: fenilalanina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina, triptofano, histidina e valina.[8] [Nota 1]

Aminoácidos essenciais apenas em determinadas situações fisiológicas[editar | editar código-fonte]

Aminoácidos condicionalmente essenciais são os aminoácidos que devido a determinadas patologias, não podem ser sintetizados pelo corpo humano. Assim, é necessário obter estes aminoácidos através da alimentação, de forma a satisfazer as necessidades metabólicas do organismo. São eles: arginina, cisteína, glicina, glutamina, prolina, tirosina.[9]

Classificação quanto ao substituinte[editar | editar código-fonte]

A classificação quanto ao substituinte pode ser feita em:

Aminoácidos apolares: Apresentam como substituintes hidrocarbonetos apolares ou hidrocarbonetos modificados, exceto a glicina. São substituintes hidrofóbicos. Alanina: CH3- CH (NH2) - COOH Leucina: CH3(CH2)3-CH2-CH (NH2)- COOH Valina: CH3-CH(CH3)-CH (NH2)- COOH Isoleucina: CH3-CH2-CH (CH3)-CH (NH2)- COOH Prolina:-CH2-CH2-CH2- ligando o grupo amino ao carbono alfa Fenilalanina: C6H5-CH2-CH (NH2)- COOH Triptofano: R aromático- CH (NH2)- COOH Metionina: CH3-S-CH2-CH2- CH (NH2)- COOH

Aminoácidos polares neutros: Apresentam substituintes que tendem a formar ligação de hidrogênio. Glicina: H- CH (NH2) - COOH Serina: OH-CH2- CH (NH2)- COOH Treonina: OH-CH (CH3)- CH (NH2)- COOH Cisteina: SH-CH2- CH (NH2)- COOH Tirosina: OH-C6H4-CH2- CH (NH2)- COOH Asparagina: NH2-CO-CH2- CH (NH2)- COOH Glutamina: NH2-CO-CH2-CH2- CH (NH2)- COOH

Aminoácidos ácidos: Apresentam substituintes com grupo carboxílico.São hidrófilos. Ácido aspártico: HCOO-CH2- CH (NH2)- COOH Ácido glutâmico: HCOO-CH2-CH2- CH (NH2)- COOH

Aminoácidos básicos: Apresentam substituintes com o grupo amino. São hidrófilos Arginina: {{{1}}}- CH (NH2)- COOH Lisina: NH3-CH2-CH2-CH2-CH2- CH (NH3)- COOH Histidina: H-(C3H2N2)-CH2- CH (NH2)- COOH

Aminoácidos alfa[editar | editar código-fonte]

Fórmula geral[editar | editar código-fonte]

São aqueles que apresentam fórmula geral: R - CH (NH2)- COOH na qual R é uma cadeia orgânica. [Nota 2] No aminoácido glicina o substituinte é o hidrogênio; O carbono ligado ao substituinte R é denominado carbono 2 ou alfa. Os vários alfa-aminoácidos diferem em qual cadeia lateral (grupo- R) está ligado o seu carbono alfa, e podem variar em tamanho a partir de apenas um átomo de hidrogénio na glicina a um grupo heterocíclico grande como no caso do triptofano.

Outros aminoácidos encontrados na natureza[editar | editar código-fonte]

Ornitina e citrulina são α-aminoácidos que desempenham um papel vital no corpo. Eles são usados ​​como parte do ciclo da ureia para se livrar dos iões de amónio, que de outro modo iriam nos envenenar. No entanto, não são utilizados como blocos de construção na síntese de polipéptidos.[10]

Simbologia e nomenclatura[editar | editar código-fonte]

Na nomenclatura dos aminoácidos, a numeração dos carbonos da cadeia principal é iniciada a partir do carbono da carboxila.

Nome Símbolo Abreviação Nomenclatura
Glicina ou Glicocola Gly, Gli G Ácido 2-aminoacético ou Ácido 2-amino-etanóico
Alanina Ala A Ácido 2-aminopropiônico ou Ácido 2-amino-propanóico
Leucina Leu L Ácido 2-aminoisocapróico ou Ácido 2-amino-4-metil-pentanóico
Valina Val V Ácido 2-aminovalérico ou Ácido 2-amino-3-metil-butanóico
Isoleucina Ile I Ácido 2-amino-3-metil-n-valérico ou ácido 2-amino-3-metil-pentanóico
Prolina Pro P Ácido pirrolidino-2-carboxílíco
Fenilalanina Phe ou Fen F Ácido 2-amino-3-fenil-propiônico ou Ácido 2-amino-3-fenil-propanóico
Serina Ser S Ácido 2-amino-3-hidroxi-propiônico ou Ácido 2-amino-3-hidroxi-propanóico
Treonina Thr, The T Ácido 2-amino-3-hidroxi-n-butírico
Cisteina Cys, Cis C Ácido 2-bis-(2-amino-propiônico)-3-dissulfeto ou Ácido 3-tiol-2-amino-propanóico
Tirosina Tyr, Tir Y Ácido 2-amino-3-(p-hidroxifenil)propiônico ou paraidroxifenilalanina
Asparagina Asn N Ácido 2-aminossuccionâmico
Glutamina Gln Q Ácido 2-aminoglutarâmico
Aspartato ou Ácido aspártico Asp D Ácido 2-aminossuccínico ou Ácido 2-amino-butanodióico
Glutamato ou Ácido glutâmico Glu E Ácido 2-aminoglutárico
Arginina Arg R Ácido 2-amino-4-guanidina-n-valérico
Lisina Lys, Lis K Ácido 2,6-diaminocapróico ou Ácido 2, 6-diaminoexanóico
Histidina His H Ácido 2-amino-3-imidazolpropiônico
Triptofano Trp, Tri W Ácido 2-amino-3-indolpropiônico
Metionina Met M Ácido 2-amino-3-metiltio-n-butírico

Observação: A numeração dos carbonos da cadeia principal pode ser substituída por letras gregas a partir do carbono 2 (α)

Exemplo: Ácido 2-amino-3-metil-pentanoico = Ácido α-amino-β-metil-pentanóico.

Estrutura[editar | editar código-fonte]

Estrutura tridimensional[editar | editar código-fonte]

Aminoácidos apolares[editar | editar código-fonte]

Há um grupo de aminoácidos com cadeia laterais apolares. Desse grupo fazem parte a alanina, a cisteína, a glicina, a valina, a leucina, a isoleucina, a prolina, a fenilalanina, o triptofano e a metionina. Em vários elementos do grupo - isto é, a alanina, a valina, a leucina, e a isoleucina - a cadeia lateral é um grupo hidrocarboneto alifático. A prolina tem uma estrutura cíclica alifática e o nitrogênio está ligado a dois átomos de carbono. Na terminologia de química orgânica, o grupo amina da prolina é uma amina secundária. Em contraste os grupos aminade todos os outros aminoácidos são aminas primárias. Na fenilalanina, o grupo hidrocarboneto é aromático(contém um grupo cíclico semelhante ao anel de benzeno) em vez de alinfático. No triptofano, a cadeia lateral contém um átomo de nitrogênio adicionado ao grupo hidrocarboneto alifático.

Aminoácidos polares neutros[editar | editar código-fonte]

Este grupo de aminoácido tem cadeias laterais polares eletricamente neutras (sem cargas) em pH neutro. Este grupo inclui a serina, a treonina, a tirosina, a glutamina, e a asparagina. Na serina, e na treonina, o grupo polar é uma hidroxila (-OH) ligadas a grupos hidrocarboneto alifáticos. O grupo hidroxila na tirosina é ligado a um grupo hidrocarboneto aromático, o qual eventualmente perde um próton em pHs mais altos.

Aminoácidos polares ácidos[editar | editar código-fonte]

Dois aminoácidos, o ácido glutâmico e o ácido aspártico, possuem grupos carboxila em suas cadeias laterais, além daquele presente em todos os aminoácidos.

Aminoácidos polares básicos[editar | editar código-fonte]

Há três aminoácidos (a histidina, a Lisina e a Arginina) que possuem cadeias laterais básicas, e em todos e eles cadeia lateral é carregada positivamente em pH neutro ou perto dele.

Classificação quanto ao destino[editar | editar código-fonte]

Essa classificação é dada em relação ao destino tomado pelo aminoácido quando o grupo amina é excretado do corpo na forma de ureia (mamíferos), amônia (peixes) e ácido úrico (aves e répteis).

Destino cetogênico[editar | editar código-fonte]

Quando o álcool restante da quebra dos aminoácidos vai para qualquer fase do ciclo de Krebs na forma de acetil coenzima A ou outra substância.

Os aminoácidos que são degradados a acetil-coa ou acetoacetil-coa são chamados de cetogênicos porque dão origem a corpos cetônicos. A sua capacidade de formação de corpos cetônicos fica mais evidente quando o paciente tem a diabetes melitus, o que vai fazer com que o fígado produza grande quantidade dos mesmos.

Destino glicogênico[editar | editar código-fonte]

Quando o álcool restante da quebra dos aminoácidos vai para a via glicolítica.

Os aminoácidos que são degradados a piruvato, a-cetoglutarato, succinil-coa, fumarato ou oxaloacetato são denominados glicogênicos. A partir desses aminoácidos é possível fazer a síntese de glicose, porque esses intermediários e o piruvato podem ser convertidos em fosfoenolpiruvato e depois em glicose ou glicogênio.

Do conjunto básico dos 20 aminoácidos, os únicos que são exclusivamente cetogênicos são a leucina e a lisina. A fenilalanina, triptofano, isoleucina e tirosina são tanto cetogênicos quanto glicogênicos. E os aminoácidos restantes (14) são estritamente glicogênicos (lembrando que o corpo pode gerar Acetil-Coa a partir da glicose)..

Ocorrência[editar | editar código-fonte]

Os aminoácidos alfa (cerca de vinte) são constituintes de todas as proteínas e peptídeos, portanto, de toda a matéria viva.

Todos os aminoácidos constituintes das proteínas são alfa aminoácidos. As proteínas são alfa-polímeros formados por alfa-aminoácidos. Alguns autores relatam que para formar uma proteína é necessário uma cadeia com mais de 50 aminoácidos. Uma cadeia formada por dois alfa aminoácidos é um dipeptídeo, até 50 alfa-aminoácido um polipeptídeo.

Fixação de nitrogênio

A fonte primária de nitrogênio para os seres vivos é o nitrogênio atmosférico, que tem que ser convertido a uma forma metabolizável como a amônia. Mas só algumas bactérias conseguem converter nitrogênio em amônia. A conversão de nitrogênio a amônia, chamada de fixação de nitrogênio, é feita por um sistema enzimatico complexo, denominado nitrogenase, que utiliza NADPH como doador de elétrons e só é processado com um consumo muito grande de ATP.

Isomeria[editar | editar código-fonte]

Animation of two mirror image molecules rotating around a central axis.
Os dois enantiômeros da Alanina, D-Alanina e L-Alanina.

Com exceção única da glicina, todos os aminoácidos obtidos pela hidrólise de proteínas em condições suficientemente suaves apresentam atividade óptica. Esses aminoácidos apresentam 4 grupos diferentes ligados ao carbono central, ou seja, esse carbono é assimétrico, assim esse carbono é chamado centro quiral.

A existência de um centro quiral permite que esses aminoácidos formem esteroisômeros devido aos diferentes arranjos espaciais ópticamente ativos. Dentre os esteroisômeros existem aqueles que se apresentam como imagens especulares um do outro sem sobreposição, a estes chamamos enantiômeros.

Os enantiômeros podem ser D ou L, sendo essa classificação referente à semelhança com a estrutura do aminoácido D-gliceraldeído e do L-gliceraldeído, respectivamente. Somente os L-aminoácidos são constituintes das proteínas.

Síntese[editar | editar código-fonte]

Todos os aminoácidos são derivados de intermediários da glicólise, do ciclo do ácido cítrico ou das via das pentoses-fosfato. O nitrogênio entra nessas vias através do glutamato. Há uma grande variação no nível de complexidade das vias, sendo que alguns aminoácidos estão a apenas alguns passos enzimáticos dos seus precursores e em outros as vias são complexas, como no caso dos aminoácidos aromáticos.

Os aminoácidos podem ser essenciais ou não-essenciais.

  • Os aminoácidos não-essenciais são mais simples de serem sintetizados e o são produzidos pelos próprios mamíferos. Por isso eles não necessariamente precisam estar na alimentação.
  • Já os aminoácidos essenciais precisam estar presentes na dieta, já que não são sintetizados pelos mamíferos.

As biossintéticas de aminoácidos são agrupadas de acordo com a família dos precursores de um deles. Existe a adição a esses precursores do PRPP (fosforribosil pirofosfato).

As principais famílias são:

  1. A do alfa-cetoglutarato que origina o glutamato, a glutamina, a prolina e a arginina.
  2. A do 3-fosfoglicerato de onde são derivados a serina, a glicina e a cisteína.
  3. O oxaloacetato dá origem ao aspartato, que vai originar a asparagina, a metionina, a treonina e a lisina.
  4. O piruvato dará origem a alanina, a valina, a leucina e a isoleucina.

Obtenção[editar | editar código-fonte]

Hidrólise de proteínas

As proteínas são moléculas formadas por até milhares de aminoácidos unidos por ligações peptídicas (que ocorre entre a carboxila de um aminoácido e o grupo amino de outro). Essas ligações podem ser quebradas por hidrólise produzindo uma mistura complexa de aminoácidos.

Síntese

Rearranjo de Hoffmann, síntese de Strecker e síntese de Gabriel são métodos sintéticos para a obtenção de alfa-aminoácidos.

Two amino acids are shown next to each other. One loses a hydrogen and oxygen from its carboxyl group (COOH) and the other loses a hydrogen from its amino group (NH2). This reaction produces a molecule of water (H2O) and two amino acids joined by a peptide bond (-CO-NH-). The two joined amino acids are called a dipeptide.
A condensação de dois aminoácidos para formar uma ligação peptídica

Ionização[editar | editar código-fonte]

Os aminoácidos são substâncias anfóteras, ou seja, pode atuar como ácidos ou como bases.

Existem 2 grupos ácidos fortes ionizados, um –COOH e um –NH3+ . Em solução essas duas formas estão em equilíbrio protônico. R-COOH e R-NH3+, representam a forma protonada ou ácida, parceiras nesse equilíbrio. E as formas R-COO- e R-NH2 são as bases conjugadas.

Assim, dependendo do meio, os aminoácidos podem atuar como ácidos (protonado, podendo doar prótons), neutros (a forma protonada e a forma receptora de prótons em equilíbrio) e base (base conjugada do ácido correspondente, ou seja, perdeu prótons, e agora é receptora deles).

Os aminoácidos reagem com o ácido nitroso produzindo nitrogênio e um hidroxi-acido. A aplicação desta reação é a determinação da dosagem de aminoácidos,no sangue, medindo-se o volume de nitrogênio produzido (método de Slyke).

Na putrefação dos organismos, certas enzimas reduzem os aminoácidos em aminas como a putrescina e a cadaverina.

Propriedades[editar | editar código-fonte]

Organolépticas: Incolores. A maioria de sabor adocicado.

Físicas: Sólidos com solubilidade variável em água. Apresentam atividade óptica por apresentarem carbono assimétrico, em geral,na forma levógira. A glicina é solúvel em água e não apresenta atividade óptica

Químicas: O grupo carboxílico (-COOH) na molécula confere ao aminoácido uma característica ácida e o grupo amino (-NH2) uma característica básica. Por isso, os aminoácidos apresentam um caráter anfótero, ou seja, reagem tanto com ácidos como com bases formando sais orgânicos.

Curva de titulação[editar | editar código-fonte]

É muito comum o uso da titulação através da adição ou remoção de prótons para se descobrir características dos compostos. Para aminoácidos essas características também são evidentes. Os valores dessa curva variam entre os aminoácidos. Porém esta tem algumas características em comum.

No início da curva observa-se que os grupos dos aminoácidos carboxilo e amino estão completamente protonados. Com a titulação o grupo carboxílico vai liberar prótons. Durante essa liberação é evidenciado um ponto onde a concentração desse doador de prótons é igual à concentração do íon dipolar desse aminoácido, ponto de inflexão, correspondente a pH igual a pK (medidor da tendência de ceder prótons) do grupo protonado que não está sendo titulado.

O ponto onde se observa o fim da liberação de prótons por parte do carboxilo é o ponto isoelétrico, pI, esse ponto possui um pH caraterístico, onde se observa todo o aminoácido como íon dipolar, ou seja, a carga total é igual a zero. Com a continuação da titulação, o próton do grupo NH3+ será liberado. Também se observa um ponto de inflexão nessa segunda parte da curva de titulação.

Outros aminoácidos[editar | editar código-fonte]

Ácido β-aminopropiônico (β-alanina): aminoácido natural componente do ácido pantotênico (vitamina do grupo B).

Aminoácidos ômega[editar | editar código-fonte]

Ácido ω-aminocaproico: aminoácido sintético usado na fabricação de fibras sintéticas e de plásticos.

"Aminoácidos" nocivos

Outro dos aminoácidos são os ácidos de aminas, que são pequenas particulas unimolécolares incutidas nas amendoas e amendoins, por tanto são altamente nutritivas para as unhas, cabelos e pele.

Notas[editar | editar código-fonte]

  1. A arginina é considerada como um aminoácido semiessencial por alguns autores. (em Belitz, H. D; Grosch, W,; Schieberle, P John M. Food Chemistry (em inglês). 4ª ed. Berlin Heidelberg: Springer, 2009. Capítulo: 1. Amino Acids, Peptides, Proteins.  1070 pp. p. 8-34. ISBN 978-3-540-69933-0)
  2. A prolina é uma exceção a esta fórmula geral. Ela não tem o grupo NH2 por causa da ciclização da cadeia lateral e é conhecida como um iminoácido; ela se enquadra na categoria de aminoácidos estruturados especiais.

Referências

  1. University of Calgary, Department of Chemistry, Organic Chemistry On-Line Learning Center, Chapter 27: Amino Acids, Peptides and Proteins, Summary [em linha]
  2. a b Sperelakis, Nicholas (editor); Forbes, Michael S. (autor do capítulo); Ferguson, Donald G. (autor do capítulo). Cell Physiology Sourcebook: A Molecular Approach (em inglês). 3ª ed. San Diego, California: Academic Press. Capítulo: 2:Physiological Structure and Functions of Proteins.  1235 pp. p. 19. ISBN 0-12-656977-0
  3. Erro de citação: Tag <ref> inválida; não foi fornecido texto para as refs chamadas albers
  4. Clayden, Jonathan; Greeves, Nick; Warren, Stuart; Wothers, Peter. Organic Chemistry (em inglês). Oxford: Oxford University Press, 2000. 1536 pp. p. 165. ISBN 0-19850346-6
  5. University of Calgary, Department of Chemistry, Organic Chemistry On-Line Learning Center, Chapter 27: Amino Acids, Peptides and Proteins, α-Amino Acids [em linha]
  6. University of Calgary, Department of Chemistry, Organic Chemistry On-Line Learning Center, Chapter 27: Amino Acids, Peptides and Proteins, Terminology and Conventions for Peptides and Proteins [em linha]
  7. a b Newton, David E. Food Chemistry (em inglês). New York: Facts on File, 2007. 212 pp. p. 67. ISBN 978-0-8160-5277-6
  8. Belitz, H. D; Grosch, W,; Schieberle, P John M. Food Chemistry (em inglês). 4ª ed. Berlin Heidelberg: Springer, 2009. Capítulo: 1. Amino Acids, Peptides, Proteins.  1070 pp. p. 8-34. ISBN 978-3-540-69933-0
  9. http://books.nap.edu/openbook.php?record_id=10490&page=593
  10. Bolsover, Stephen R.; Hyams, Jeremy S.; Shephard, Elizabeth A.; White, Hugh A.; Wiedemann, Claudia G. Cell Biology (em inglês). Hoboken, New Jersey: John Wiley & Sons, 2004. 531 pp. p. 191. ISBN 0-471-26393-1

Bibliografia[editar | editar código-fonte]

  • CAMPBELL, Mary K. Bioquímica. 3º edição, Artmed, 2006.

Ligações externas[editar | editar código-fonte]

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