Aminoacil-tRNA sintetase

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Uma aminoacil-tRNA sintetase (aaRS) é uma enzima que cataliza a esterificação de um específico aminoácido (ou de um seu precursor) em um dos possíveis tRNA correspondentes, com vista a formar um aminoacil-tRNA.

A sintetase liga inicialmente uma molécula de ATP e o correspondente aminoácido (ou seu precursor), para formar un aminoacil-adenilato, com libertação de uma molécula de pirofosfato. O complexo adenilato-aaRS liga-se então à molécula de tRNA apropriada, e o aminoácido é transferido do aa-AMP para o 2'- oo 3'-OH da última base de tRNA (A76) no extremo 3' da molécula. Algumas sintetases também mediam a reacção de proofreading, para assegurar uma alta fidelidade no carregamento das moléculas de tRNA; se o tRNA for incorrectamente carregado, a ligação aminoacil-tRNA é hidrolizada. l' aminoácido + ATP → aminoacil-tRNA + AMP

(aminoácido + ATP → aminoacil-AMP + PPi e aminoacil-AMP + tRNA → aminoacil-tRNA + AMP)

Classes[editar | editar código-fonte]

Existem duas classes de aminoacil-tRNA sintetases:

  • A classe I apresenta dois motivos de sequências altamente conservados, e aminoacila o 2'-OH;
  • A classe II apresenta três motivos de sequências altamente conservados, e aminoacila o 3'-OH.

A única excepção é a fenilalanil-tRNA sintetase (PheRS), enzima de classe II que liga a fenilalanina ao 2'-OH do tRNAPhe.