Lactato desidrogenase

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Lactate dehydrogenase M4 (muscle) 1I10.png

A lactato desidrogenase (LDH) é uma enzima (EC 1.1.1.27) presente numa grande variedade de organismos, incluindo plantas e animais.

Reações[editar | editar código-fonte]

Catalisa a interconversão de piruvato e lactato com uma concomitante interconversão de NADH e NAD+. Converte o piruvato, o produto final da glicólise em lactato quando o oxigénio está ausente ou em pequenas quantidades, e realiza a reacção reversa durante o ciclo de Cori, via glicolítica anaeróbica, no fígado. A grandes concentrações de lactato, a enzima exibe inibição por feedback e a taxa de conversão do piruvato a lactato é reduzida. Em humanos, embora presente em praticamente todos os tecidos do corpo (em cinco diferentes isoformas), há quantidade muito mais elevada em células adaptáveis (mesmo que por curtíssimo período de tempo) à via anaeróbica, como os diferentes miócitos, ou que dela dependem, como os eritrócitos. Sua elevação pode ser dosada durante dano tecidual inespecífico (LDH-Total). Se comprovada, solicita-se dosagem de suas isoformas no auxílio de qual órgão está a ser afetado, acordando para o fato de maior quantidade de LDH-1 estar presente na mm cardíaca e eritrócitos, LDH-2 nos leucócitos e miócitos cardíacos, LDH-3 nos pneumócitos, LDH-4 nos rins, placenta e pâncreas e LDH-5 nos hepatócitos e miócitos esqueléticos.

Função catalítica da LDH

Também catalisa a desidrogenação de 2-hidroxibutirato, mas é um substrato mais fraco que o lactato. Existe pouca ou nenhuma actividade com beta-hidroxibutirato.

Ver também[editar | editar código-fonte]