NADH desidrogenase

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Estrutura da NADH desidrogenase.

A NADH desidrogenase (EC 1.6.5.3[1] ), também designada complexo I e NADH:quinona oxidorredutase, é uma enzima localizada na membrana mitocondrial interna que catalisa a transferência de elétrons do NADH para a coenzima Q.

Reacção[editar | editar código-fonte]

A NADH desidrogenase é a primeira enzima da cadeia de transporte eletrônico mitocondrial, catalisando a oxidação do NADH e a redução da coenzima Q segundo a reação:

NADH + coenzima Q + 5H+ → NAD+ + coenzima QH2 + 4H+

Neste processo, o complexo transloca prótons através da membrana interna, ajudando na criação de um gradiente electroquímico utilizado na produção de ATP. Não é conhecido o mecanismo catalítico em detalhe...

Estrutura e composição[editar | editar código-fonte]

A NADH desidrogenase é uma das maiores enzimas encontradas em complexos respiratórios: em mamíferos, a enzima possui 42 cadeias polipeptídicas. Destas, sete são codificadas pelo genoma mitocondrial.[2] De particular relevância para a actividade biológica da enzima é a presença de um grupo prostético flavínico e oito centros de ferro-enxofre.

A estrutura é em forma de "L", possuindo um longo domínio membranar (com cerca de sessenta hélices transmembranares) e um domínio periférico hidrofílico, que inclui a atividade de redução de NAD. A estrutura do complexo eucariótico não se encontra bem caracterizada, mas é conhecida a estrutura do domínio hidrofílico de uma bactéria (Thermus thermophilus).[3]

Inibição[editar | editar código-fonte]

O inibidor mais bem conhecido do complexo I é a rotenona (utilizada como pesticida). Liga-se provavelmente ao local de ligação da ubiquinona. A piericidina A é um inibidor mais potente, sendo um homólogo estrutural da ubiquinona.

Patologias[editar | editar código-fonte]

Mutações em subunidades do complexo I podem originar doenças mitocondriais, como a síndrome de Leigh.

Ver também[editar | editar código-fonte]

Referências

  1. http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme/EC1/6/5/3.html
  2. Voet, D, & Voet, J. G, (2004) Biochemistry, 3rd Edition, John Wiley and Sons, pps 813-826
  3. Sazanov L.A., Hinchliffe P. (2006) Structure of the hydrophilic domain of respiratory complex I from Thermus thermophilus. Science 311, 1430-1436.

Ligações externas[editar | editar código-fonte]