Flavoproteína

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A NADH:citocromo b5 oxidorredutase é uma flavoproteína. Na imagem, o cofactor FAD situa-se no centro, em modelo CPK.

As flavoproteínas são proteínas (também flavoenzimas quando são enzimas) que contêm como cofactor enzimático um derivado nucleotídico da riboflavina: o dinucleótido de flavina e adenina (FAD) ou o mononucleótido de flavina (FMN).

Encontram-se flavoproteínas em diversos processos biológicos, incluindo a bioluminescência, combate ao stress oxidativo através da remoção de radicais livres, fotossíntese, reparação de DNA e apoptose. As propriedades espectroscópicas do cofactor flavínico permitem a sua utilização na detecção de mudanças no centro activo enzimático; como consequência, as flavoenzimas são um dos grupos de enzimas mais estudados em Bioquímica.

Descoberta[editar | editar código-fonte]

A primeira menção a uma flavoproteína na literatura científica data de 1879, quando trabalhos sobre a composição do leite de vaca resultaram na purificação de um pigmento de cor amarelo-vivo (a flavina), que foi na época designado "lactocromo". Subsequentes trabalhos levaram à detecção do mesmo pigmento em diversas fontes, sendo reconhecido como componente do complexo vitamínico B. A sua estrutura foi determinada quase em simultâneo por dois grupos de investigação em 1934 e o composto foi denominado então "riboflavina", por causa da presença de uma cadeia ribitilo e da cor amarela do sistema de anéis conjugados.[1]

Em 1935 surgiu a primeira prova em como a flavina era necessária como cofactor enzimático. Hugo Teorell e colaboradores mostraram que uma proteína amarela de levedura, anteriormente identificada como sendo essencial para a respiração celular, podia ser separada em apoproteína e um pigmento amarelo-vivo. Nem a apoproteína nem o pigmento eram capazes, por si só, de catalisar a oxidação do NADH, mas a mistura de ambos restaurava a actividade enzimática. No entanto, a substituição do pigmento por riboflavina não restaurava a actividade enzimática, apesar de ambos os pigmentos serem espectroscopicamente indistinguíveis. Esta observação levou à descoberta do FMN como necessário para a actividade da proteína, e não a riboflavina. [1] [2]

Experiências similares com a D-aminoácido oxidase[3] levaram à identificação do FAD como uma segunda forma de flavina utilizada por enzimas. [4]

Referências

  1. a b Massey, V. (2000) The chemical and biological versatility of riboflavin, Biochem. Soc. Trans. 28, 283-296.
  2. Theorell, H. (1935) Preparation in pure state of the effect group of yellow enzymes, Biochemische Zeitschrift 275, 344-346.
  3. Warburg, O., and Christian, W. (1938) Isolation of the prosthetic group of the amino acid oxydase, Biochemische Zeitschrift 298, 150-168.
  4. Christie, S. M. H., Kenner, G. W., and Todd, A. R. (1954) NUCLEOTIDES .25. A SYNTHESIS OF FLAVIN ADENINE DINUCLEOTIDE, Journal of the Chemical Society, 46-52.

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