Cinética de Michaelis-Menten

Em bioquímica, a cinética de Michaelis-Menten é um dos modelos mais conhecidos da cinética enzimática. O modelo leva esse nome em homenagem a Leonor Michaelis e Maud Menten. Ele tem a forma de uma equação que descreve a taxa de reações enzimáticas, relacionando taxa de reação $v$ a $[S]$, a concentração de um substrato $[S]$. A sua fórmula é dada pela equação de Michaelis-Menten:

$v={\frac {d[P]}{dt}}={\frac {V_{\max }{[S]}}{K_{\mathrm {M} }+[S]}}.$

Aplicações

Os valores dos parâmetros variam amplamente entre as enzimas:

Enzima	$K_{\mathrm {M} }$ (M)	$k_{\text{cat}}$ (s−1)	$k_{\text{cat}}/K_{\mathrm {M} }$ (M−1s−1)
Quimotripsina	1.5 × 10−2	0.14	9.3
Pepsina	3.0 × 10−4	0.50	1.7 × 103
T-RNA synthetase	9.0 × 10−4	7.6	8.4 × 103
Ribonuclease	7.9 × 10−3	7.9 × 102	1.0 × 105
Anidrase carbónica	2.6 × 10−2	4.0 × 105	1.5 × 107
Fumarase	5.0 × 10−6	8.0 × 102	1.6 × 108

A constante $k_{\text{cat}}/K_{\mathrm {M} }$ (eficiência catalítica) é uma medida da eficiência com que uma enzima converte um substrato em produto. As enzimas com difusão limitada, como a fumarase, funcionam no limite superior teórico de 10⁸ – 10¹⁰ M⁻¹s⁻¹, limitadas pela difusão do substrato no centro ativo.

A cinética de Michaelis–Menten também foi aplicada a uma variedade de esferas fora das reações bioquímicas, incluindo depuração alveolar de poeiras, o agrumento de riqueza de espécies, depuração do álcool no sangue, a relação fotossíntese-irradiância e infecção bacteriana por fagos.

A equação também pode ser usada para descrever a relação entre a condutividade do canal iônico e a concentração do ligante.