Nucleotidiltransferase
![](http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/a/a2/Glutamine_synthase_regulation_by_PII_proteins.png/500px-Glutamine_synthase_regulation_by_PII_proteins.png)
As nucleotidiltransferases são enzimas transferase de grupos contendo fósforo, por exemplo, substituintes de ácidos nucleotidílicos ou simplesmente monofosfatos de nucleósidos. A reação geral de transferir uma porção de monofosfato de nucleósido de A para B, pode ser escrita como:
A - P - N + B A + B- P - N
Por exemplo, no caso das polimerases, A é pirofosfato e B é o polinucleótido nascente. Eles são classificados sob o número CE 2.7.7 e podem ser categorizados em:
- Uridililtransferases, que transferem os grupos uridilila
- Adeniltransferases, que transferem grupos adenilila
- Guanililtransferases, que transferem grupos guanosina
- Cititidililtransferases, que transferem os grupos citidilila
- Timidililtransferases, que transferem grupos timidila
Papel no metabolismo
[editar | editar código-fonte]Muitas enzimas metabólicas são modificadas por nucleotiltransferases. A fixação de um AMP (adenililação) ou UMP (uridililação) pode ativar ou inativar uma enzima ou alterar sua especificidade (ver figura). Essas modificações podem levar a intrincadas redes reguladoras que podem sintonizar atividades enzimáticas de forma que somente os compostos necessários sejam produzidos (aqui: glutamina).[1]
Papel nos mecanismos de reparo de DNA
[editar | editar código-fonte]A nucleotidiltransferase é um componente da via de reparo para reparo por excisão de base de nucleotídeo único. Este mecanismo de reparo começa quando um único nucleotídeo é reconhecido pela glicosilase de DNA como incorretamente combinado ou foi mutado de alguma forma (luz UV, mutagênico químico, etc.) e é removido. Posteriormente, uma nucleotidila tranferase é usada para preencher a lacuna com a base correta, usando a fita modelo como referência.[2]
Referências
- ↑ a b Voet D, Voet JG, Pratt CW (2008). Fundamentals of Biochemistry (3rd ed.). John Wiley & Sons, pp. 767
- ↑ «Coordination of Steps in Single-nucleotide Base Excision Repair Mediated by Apurinic/Apyrimidinic Endonuclease 1 and DNA Polymerase β» (PDF). Journal of Biological Chemistry. 282. PMC 2366199
. PMID 17355977. doi:10.1074/jbc.M611295200