Nó molecular: diferenças entre revisões

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Sauvage e colaboradores em 1989 apresentaram a primeira molécula sintética possuidora de nós: um trifólio sintetizado por um complexo dupla hélice com o auxílio de íons de Cu+.<ref>{{Citar periódico|ultimo=Dietrich-Buchecker|primeiro=Christiane O.|ultimo2=Sauvage|primeiro2=Jean-Pierre|data=1 de fevereiro de 1989|titulo=A Synthetic Molecular Trefoil Knot|url=http://doi.wiley.com/10.1002/anie.198901891|jornal=Angewandte Chemie International Edition in English|lingua=en|volume=28|numero=2|paginas=189–192|doi=10.1002/anie.198901891|issn=0570-0833}}</ref>
Sauvage e colaboradores em 1989 apresentaram a primeira molécula sintética possuidora de nós: um trifólio sintetizado por um complexo dupla hélice com o auxílio de íons de Cu+.<ref>{{Citar periódico|ultimo=Dietrich-Buchecker|primeiro=Christiane O.|ultimo2=Sauvage|primeiro2=Jean-Pierre|data=1 de fevereiro de 1989|titulo=A Synthetic Molecular Trefoil Knot|url=http://doi.wiley.com/10.1002/anie.198901891|jornal=Angewandte Chemie International Edition in English|lingua=en|volume=28|numero=2|paginas=189–192|doi=10.1002/anie.198901891|issn=0570-0833}}</ref>


A primeira descrição de nós moleculares como Knotanos foi feita em 2000 em Vöglte et al<ref name=":0" />. Foi também em 2000 que William Taylor publicou seu trabalho<ref>{{Citar periódico|ultimo=Faísca|primeiro=Patrícia F.N.|data=19 de Agosto de 2015|titulo=Knotted proteins: A tangled tale of Structural Biology|url=https://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S2001037015000380|jornal=Computational and Structural Biotechnology Journal|lingua=en|volume=13|paginas=459–468|doi=10.1016/j.csbj.2015.08.003|pmc=4556803|pmid=26380658}}</ref> <ref>{{Citar periódico|ultimo=Taylor|primeiro=William R.|data=24 de Agosto 2000|titulo=A deeply knotted protein structure and how it might fold|url=http://www.nature.com/articles/35022623|jornal=Nature|lingua=en|volume=406|numero=6798|paginas=916–919|doi=10.1038/35022623|issn=0028-0836}}</ref> relatando a descoberta de um nó <math>4_1</math> profundo em uma proteína acetolactato reductoisomerase. Este trabalho confirmou a existência de proteínas profundamente entrelaçadas. Isto apenas foi possível através da criação de um método computacional alternativo para analisar os nós em proteínas.
A primeira descrição de nós moleculares como Knotanos foi feita em 2000 em Vöglte et al<ref name=":0" />. Foi também em 2000 que William Taylor publicou seu trabalho<ref>{{Citar periódico|ultimo=Faísca|primeiro=Patrícia F.N.|data=19 de Agosto de 2015|titulo=Knotted proteins: A tangled tale of Structural Biology|url=https://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S2001037015000380|jornal=Computational and Structural Biotechnology Journal|lingua=en|volume=13|paginas=459–468|doi=10.1016/j.csbj.2015.08.003|pmc=4556803|pmid=26380658}}</ref> <ref name=":3">{{Citar periódico|ultimo=Taylor|primeiro=William R.|data=24 de Agosto 2000|titulo=A deeply knotted protein structure and how it might fold|url=http://www.nature.com/articles/35022623|jornal=Nature|lingua=en|volume=406|numero=6798|paginas=916–919|doi=10.1038/35022623|issn=0028-0836}}</ref> relatando a descoberta de um nó <math>4_1</math> profundo em uma proteína 2000, acetolactato reductoisomerase (PDB ID: 1YVE). Este trabalho confirmou a existência de proteínas profundamente entrelaçadas. Isto apenas foi possível através da criação de um método computacional alternativo para analisar os nós em proteínas.


Em 2007, Eric Yeates apresentou a identificação de um nó corrente (slipknot) molecular, que é quando a molécula contém sub cadeias com a presença de nós, mesmo que sua cadeia principal por inteira não contenha nós. Estruturas repletas de nós são facilmente detectadas por modelos computacionais.<ref>{{Citar periódico|ultimo=King|primeiro=Neil P.|ultimo2=Yeates|primeiro2=Eric O.|ultimo3=Yeates|primeiro3=Todd O.|data=2007-10|titulo=Identification of Rare Slipknots in Proteins and Their Implications for Stability and Folding|url=https://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S0022283607009813|jornal=Journal of Molecular Biology|lingua=en|volume=373|numero=1|paginas=153–166|doi=10.1016/j.jmb.2007.07.042}}</ref> Porém, matematicamente, os nós corrente (slipknots) são difíceis de analisar pois eles não são reconhecidos numa checagem da estrutura completa.
Em 2007, Eric Yeates apresentou a identificação de um nó corrente (slipknot) molecular, que é quando a molécula contém sub cadeias com a presença de nós, mesmo que sua cadeia principal por inteira não contenha nós. Estruturas repletas de nós são facilmente detectadas por modelos computacionais.<ref>{{Citar periódico|ultimo=King|primeiro=Neil P.|ultimo2=Yeates|primeiro2=Eric O.|ultimo3=Yeates|primeiro3=Todd O.|data=2007-10|titulo=Identification of Rare Slipknots in Proteins and Their Implications for Stability and Folding|url=https://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S0022283607009813|jornal=Journal of Molecular Biology|lingua=en|volume=373|numero=1|paginas=153–166|doi=10.1016/j.jmb.2007.07.042}}</ref> Porém, matematicamente, os nós corrente (slipknots) são difíceis de analisar pois eles não são reconhecidos numa checagem da estrutura completa.
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Como mencionado DNA contendo nós foi reportado pela primeira vez por Liu et. al in 1981<ref name=":2" />. \estruturas naturais de RNA contendo nós ainda não foram reportadas.<ref>{{Citar periódico|ultimo=Fielden|primeiro=Stephen D. P.|ultimo2=Leigh|primeiro2=David A.|ultimo3=Woltering|primeiro3=Steffen L.|data=2017-09-04|titulo=Molecular Knots|url=http://doi.wiley.com/10.1002/anie.201702531|jornal=Angewandte Chemie International Edition|lingua=en|volume=56|numero=37|paginas=11166–11194|doi=10.1002/anie.201702531|pmc=PMC5582600|pmid=28477423}}</ref>
Como mencionado DNA contendo nós foi reportado pela primeira vez por Liu et. al in 1981<ref name=":2" />. \estruturas naturais de RNA contendo nós ainda não foram reportadas.<ref>{{Citar periódico|ultimo=Fielden|primeiro=Stephen D. P.|ultimo2=Leigh|primeiro2=David A.|ultimo3=Woltering|primeiro3=Steffen L.|data=2017-09-04|titulo=Molecular Knots|url=http://doi.wiley.com/10.1002/anie.201702531|jornal=Angewandte Chemie International Edition|lingua=en|volume=56|numero=37|paginas=11166–11194|doi=10.1002/anie.201702531|pmc=PMC5582600|pmid=28477423}}</ref>


=== Proteínas Atadas ===
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Muitas proteínas contendo nós foram identificadas. Os tipos de nó encontrados são <math>+3_1, -3_1</math>(trifolio),<math>4_1, -5_2</math>(pentafolio) e <math>6_1</math><ref>{{Citar periódico|ultimo=Jamroz|primeiro=Michal|ultimo2=Niemyska|primeiro2=Wanda|ultimo3=Rawdon|primeiro3=Eric J.|ultimo4=Stasiak|primeiro4=Andrzej|ultimo5=Millett|primeiro5=Kenneth C.|ultimo6=Sułkowski|primeiro6=Piotr|ultimo7=Sulkowska|primeiro7=Joanna I.|data=2015-01-28|titulo=KnotProt: a database of proteins with knots and slipknots|url=http://academic.oup.com/nar/article/43/D1/D306/2436960/KnotProt-a-database-of-proteins-with-knots-and|jornal=Nucleic Acids Research|lingua=en|volume=43|numero=D1|paginas=D306–D314|doi=10.1093/nar/gku1059|issn=1362-4962|pmc=PMC4383900|pmid=25361973}}</ref> onde o sinal se refere a quiralidade, os números à [[Teoria dos nós|notação de Alexander–Briggs]].
(texto principal: [[proteína atada]])

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Uma proteína atada, ou seja uma proteína que apresenta um nó na cadeia principal, pode ser imaginada como uma longa corda que não se desenovela completamente quando seus C e N terminais são puxados, restando o nó. Muitas proteínas contendo nós foram identificadas. Os principais tipos de nó encontrados são <math>+3_1, -3_1</math>(nó trevo),<math>4_1</math>(nó oito) <math>-5_2</math>(pentafolio) e <math>6_1</math>(nó do estivador)<ref name=":4">{{Citar periódico|ultimo=Jamroz|primeiro=Michal|ultimo2=Niemyska|primeiro2=Wanda|ultimo3=Rawdon|primeiro3=Eric J.|ultimo4=Stasiak|primeiro4=Andrzej|ultimo5=Millett|primeiro5=Kenneth C.|ultimo6=Sułkowski|primeiro6=Piotr|ultimo7=Sulkowska|primeiro7=Joanna I.|data=2015-01-28|titulo=KnotProt: a database of proteins with knots and slipknots|url=http://academic.oup.com/nar/article/43/D1/D306/2436960/KnotProt-a-database-of-proteins-with-knots-and|jornal=Nucleic Acids Research|lingua=en|volume=43|numero=D1|paginas=D306–D314|doi=10.1093/nar/gku1059|issn=1362-4962|pmc=PMC4383900|pmid=25361973}}</ref> onde o sinal se refere a quiralidade, os números à [[Teoria dos nós|notação de Alexander–Briggs]].

[[File:Pig2.png|thumb|Quatro tipo de nós identificados em proteínas. No sentido de leitura 3-1(nó trevo destro), 4-1(Nó oito), 5-2 (pentafólio) e 6-1(nó do estivador). ]]

Há evidências de que a formação de nós é parte natural do enovelamento de proteínas e também que é a etapa limitante nesse processo<ref>{{Citar periódico|ultimo=Mallam|primeiro=Anna L|ultimo2=Jackson|primeiro2=Sophie E|data=2012-02|titulo=Knot formation in newly translated proteins is spontaneous and accelerated by chaperonins|url=http://www.nature.com/articles/nchembio.742|jornal=Nature Chemical Biology|lingua=en|volume=8|numero=2|paginas=147–153|doi=10.1038/nchembio.742|issn=1552-4450}}</ref> <ref name=":1" /><ref>{{Citar periódico|ultimo=Zhao|primeiro=Yani|ultimo2=Dabrowski-Tumanski|primeiro2=Pawel|ultimo3=Niewieczerzal|primeiro3=Szymon|ultimo4=Sulkowska|primeiro4=Joanna I.|data=2018-03-16|editor-sobrenome=Keskin|editor-nome=Ozlem|titulo=The exclusive effects of chaperonin on the behavior of proteins with 52 knot|url=https://dx.plos.org/10.1371/journal.pcbi.1005970|jornal=PLOS Computational Biology|lingua=en|volume=14|numero=3|paginas=e1005970|doi=10.1371/journal.pcbi.1005970|issn=1553-7358|pmc=PMC5874080|pmid=29547629}}</ref>

A formação de nós é análoga à formação de um nó em uma corda: primeiro é feito um loop seguido pela passagem de um dos terminais por dentro do loop. Nós mais complexos podem ser feitos pela deformação dos laços do no inicial ou repetição do processo descrito.<ref>{{Citar periódico|ultimo=Bölinger|primeiro=Daniel|ultimo2=Sułkowska|primeiro2=Joanna I.|ultimo3=Hsu|primeiro3=Hsiao-Ping|ultimo4=Mirny|primeiro4=Leonid A.|ultimo5=Kardar|primeiro5=Mehran|ultimo6=Onuchic|primeiro6=José N.|ultimo7=Virnau|primeiro7=Peter|data=2010-04-01|editor-sobrenome=Taylor|editor-nome=William|titulo=A Stevedore's Protein Knot|url=http://dx.plos.org/10.1371/journal.pcbi.1000731|jornal=PLoS Computational Biology|lingua=en|volume=6|numero=4|paginas=e1000731|doi=10.1371/journal.pcbi.1000731|issn=1553-7358|pmc=PMC2848546|pmid=20369018}}</ref> Uma interação com o ribossomo durante a síntese proteica pode ser ponto de partida para formação do laço inicial<ref name=":5">{{Citar periódico|ultimo=Dabrowski-Tumanski|primeiro=Pawel|ultimo2=Piejko|primeiro2=Maciej|ultimo3=Niewieczerzal|primeiro3=Szymon|ultimo4=Stasiak|primeiro4=Andrzej|ultimo5=Sulkowska|primeiro5=Joanna I.|data=2018-12-13|titulo=Protein Knotting by Active Threading of Nascent Polypeptide Chain Exiting from the Ribosome Exit Channel|url=https://pubs.acs.org/doi/10.1021/acs.jpcb.8b07634|jornal=The Journal of Physical Chemistry B|lingua=en|volume=122|numero=49|paginas=11616–11625|doi=10.1021/acs.jpcb.8b07634|issn=1520-6106}}</ref>.

O desafio de se identificar matematicamente os nós em cadeias proteicas, uma vez que não cadeias fechadas, foi simplificado pela criação em 2000 de um algoritmo por WIlliam R. Taylor que consiste essencialmente em processos interativos de suavização da cadeia afim de tornar os nós mais visíveis. Com um processo de checagem cuidadosa para verificar os cruzamentos da cadeia, proteínas sem nós terminam como uma linha reta que une os dois terminais mantidos fixos.<ref name=":3" /> A profundidade de um nó numa cadeia proteica é relacionada a capacidade da proteína de resistir que o nó seja desfeito. Isso é avaliado removendo-se resíduos dos dois terminais. Quantos mais resíduos puderem ser removidos mais profundos são os nós.

Há evidências de que os nós aumentem a estabilidade de proteínas contra degradação e promovam estabilidade cinética <ref>{{Citar periódico|ultimo=Virnau|primeiro=Peter|ultimo2=Mirny|primeiro2=Leonid A.|ultimo3=Kardar|primeiro3=Mehran|data=2006|titulo=Intricate Knots in Proteins: Function and Evolution|url=https://dx.plos.org/10.1371/journal.pcbi.0020122|jornal=PLoS Computational Biology|lingua=en|volume=2|numero=9|paginas=e122|doi=10.1371/journal.pcbi.0020122|issn=1553-734X|pmc=PMC1570178|pmid=16978047}}</ref><ref>{{Citar periódico|ultimo=Szymczak|primeiro=P.|data=2014-09|titulo=Translocation of knotted proteins through a pore|url=http://link.springer.com/10.1140/epjst/e2014-02227-6|jornal=The European Physical Journal Special Topics|lingua=en|volume=223|numero=9|paginas=1805–1812|doi=10.1140/epjst/e2014-02227-6|issn=1951-6355}}</ref>.

Informações sobre proteínas atadas podem ser encontradas em servidores como Knotprot 2.0<ref name=":5" /><ref name=":4" />


== Aplicações ==
== Aplicações ==

Revisão das 13h58min de 19 de dezembro de 2019

Em química, um nó molecular ou knotano é uma arquitetura molecular mecanicamente interligada que é análoga a um nó macroscópico[1].

Estrutura cristalina de um nó molecular trifólio organizado por dois íons de cobre(I) descrito por Sauvage e colaborados [2]
Estrutura cristalina de um trifolio (nó trevo) molecular reportado por Vögtle e colaboradores em the Angew. Chem. Int. Ed., 2000, 1616-1618.

Nós moleculares de ocorrência natural são encontrados  em moléculas orgânicas como DNA, RNA e proteínas. Não se sabe ao certo que nós moleculares naturais são evolutivamente vantajosos para ácidos nucleicos ou proteínas, embora acredite-se que a formação de nós moleculares tenha um papel na estabilização da estrutura e função  de moléculas biológicas que possuem nós[3].Frisch e Wasserman concluíram em sua análise que mesmo os nós moleculares mais simples teriam dimensões da ordem de nanômetros sendo feitos de pelo menos cinquenta grupos metileno.[4] Existe uma diferença entre o interesse da química e da biologia sobre nós moleculares. A química moderna está interessada em como sintetizar, nas interações, sejam covalentes ou não, das espécies envolvidas. A biologia, por sua vez, interessa-se pelo papel biológico e os efeitos em estrutura e função que a presença de nós confere às moléculas. [1]

Os mecanismos pelos quais knotanos se formam naturalmente em moléculas e as estabilizam ou levam a uma otimização é incerto[5].  O estudo dos knotanos abrange a formação e aplicação daqueles de ocorrência natural e dos sintéticos. Aplicar topologia molecular e teoria dos nós aos nós moleculares permite que biólogos entendam melhor a estrutura e síntese de moléculas com nós[1].

Moléculas ou arranjos moleculares podem ser representados bidimensionalmente como gráficos. Se as linhas no gráfico se cruzam, o arranjo molecular é dito não trivial uma vez que o gráfico é não planar. Pode usar essa representação gráfica pra analisar a existência de quiralidade topológica, como feito por Liang e Mislow, quando uma representação não pode ser convertida em sua imagem espelhada por deformação contínua elas são ditas enantiômeros topológicos[6]. A quiralidade topológica difere interessantemente da quiralidade tradicional pois, por exemplo, um nó que funciona como centro de quiralidade apresenta ele mesmo quiralidade independente dos ligantes e/ou modificações feitas[1].

O termo knotano foi cunhado por Vögtle et al. em 2000 para descrever nós moleculares por analogia com rotaxanos and catenanos, que são outras estruturas moleculares ligadas mecanicamente.[1][7] O termo ainda precisa ser adotado pela IUPAC.

Tipo de nós

Dos 6 bilhões de formações dos principais nós conhecidos (os nós que não podem ser criados apenas por juntarem várias formações), apenas três nós tecidos com apenas duas fibras foram criados no total: o trifólio(trevo), o oito e o nó pentafólio[8]

História

O primeiro pesquisador a sugerir a existência de um nó molecular em uma proteína foi Jane Richardson em 1977, em seus estudos acerca de comportamento topológico[9] de várias proteínas foi reportado que a anidrase carbônica B (CAB) apresentava nós.

No entanto, geralmente o pesquisador ao qual é atribuído a descoberta da primeira proteína com nós é Marc L. Mansfield em 1994. Ele foi o primeiro a investigar especificamente a ocorrência de nós em proteínas e confirmar a existência do no trifólio na CAB.

O DNA com a presença de nós foi descoberto por Liu et. al em 1981 em fitas simples, circulares, DNA de bactéria e em DNA circular de fita dupla também foi descrita a formação de alguns nós.[10]

Sauvage e colaboradores em 1989 apresentaram a primeira molécula sintética possuidora de nós: um trifólio sintetizado por um complexo dupla hélice com o auxílio de íons de Cu+.[11]

A primeira descrição de nós moleculares como Knotanos foi feita em 2000 em Vöglte et al[1]. Foi também em 2000 que William Taylor publicou seu trabalho[12] [13] relatando a descoberta de um nó profundo em uma proteína 2000, acetolactato reductoisomerase (PDB ID: 1YVE). Este trabalho confirmou a existência de proteínas profundamente entrelaçadas. Isto apenas foi possível através da criação de um método computacional alternativo para analisar os nós em proteínas.

Em 2007, Eric Yeates apresentou a identificação de um nó corrente (slipknot) molecular, que é quando a molécula contém sub cadeias com a presença de nós, mesmo que sua cadeia principal por inteira não contenha nós. Estruturas repletas de nós são facilmente detectadas por modelos computacionais.[14] Porém, matematicamente, os nós corrente (slipknots) são difíceis de analisar pois eles não são reconhecidos numa checagem da estrutura completa.

Um nó pentafólio foi preparado utilizando uma estratégia de síntese da química supramolecular a qual utiliza se de blocos de construção discretos para a formar arranjos supramoleculares complexos por somente ligações covalentes (dynamic covalent chemistry) em 2012 por Ayme et. al.[15] Em 2016 foi sintetizado um pentafólio completamente orgânico, incluindo também o primeiro uso de um nó molecular para regular alostericamente uma catálise[16]. Já em Janeiro de 2017, um foi sintetizado pelo grupo de David Leigh.[17]

Ocorrência Natural

Molecular orgânicas contendo nós podem ser classificadas como slipknots ou pseudo-nós[3]. Elas não são consideradas nós do ponto de vista matemático pois não são curvas fechadas, isto é, o nó existe no que, em outras situações, seria uma cadeia linear sendo cada terminal uma ponta. Acredita-se que os nós presentes em proteínas são formados durante o enovelamento da estrutura terciária. Já os nós presentes em ácidos nucleicos seriam formados durante duplicação é transcrição.[18] Apesar disto, o mecanismo para formação dos nós não é definitivo. Simulações moleculares têm papel fundamental na investigação do mecanismo da formação de nós de ocorrência natural.

Como mencionado DNA contendo nós foi reportado pela primeira vez por Liu et. al in 1981[10]. \estruturas naturais de RNA contendo nós ainda não foram reportadas.[19]

Proteínas Atadas

(texto principal: proteína atada)

Uma proteína atada, ou seja uma proteína que apresenta um nó na cadeia principal, pode ser imaginada como uma longa corda que não se desenovela completamente quando seus C e N terminais são puxados, restando o nó. Muitas proteínas contendo nós foram identificadas. Os principais tipos de nó encontrados são (nó trevo),(nó oito) (pentafolio) e (nó do estivador)[20] onde o sinal se refere a quiralidade, os números à notação de Alexander–Briggs.

Quatro tipo de nós identificados em proteínas. No sentido de leitura 3-1(nó trevo destro), 4-1(Nó oito), 5-2 (pentafólio) e 6-1(nó do estivador).

Há evidências de que a formação de nós é parte natural do enovelamento de proteínas e também que é a etapa limitante nesse processo[21] [3][22]

A formação de nós é análoga à formação de um nó em uma corda: primeiro é feito um loop seguido pela passagem de um dos terminais por dentro do loop. Nós mais complexos podem ser feitos pela deformação dos laços do no inicial ou repetição do processo descrito.[23] Uma interação com o ribossomo durante a síntese proteica pode ser ponto de partida para formação do laço inicial[24].

O desafio de se identificar matematicamente os nós em cadeias proteicas, uma vez que não cadeias fechadas, foi simplificado pela criação em 2000 de um algoritmo por WIlliam R. Taylor que consiste essencialmente em processos interativos de suavização da cadeia afim de tornar os nós mais visíveis. Com um processo de checagem cuidadosa para verificar os cruzamentos da cadeia, proteínas sem nós terminam como uma linha reta que une os dois terminais mantidos fixos.[13] A profundidade de um nó numa cadeia proteica é relacionada a capacidade da proteína de resistir que o nó seja desfeito. Isso é avaliado removendo-se resíduos dos dois terminais. Quantos mais resíduos puderem ser removidos mais profundos são os nós.

Há evidências de que os nós aumentem a estabilidade de proteínas contra degradação e promovam estabilidade cinética [25][26].

Informações sobre proteínas atadas podem ser encontradas em servidores como Knotprot 2.0[24][20]

Aplicações

Muitos dos knotanos sintéticos possuem uma forma globular distinta e dimensões que os qualificam como possíveis blocos de construção para a Nanotecnologia e a Química Supramolecular.

Referências

  1. ↑ a b c d e f Lukin, Oleg; Vögtle, Fritz (25 de fevereiro de 2005). «Knotting and Threading of Molecules: Chemistry and Chirality of Molecular Knots and Their Assemblies». Angewandte Chemie International Edition. 44 (10): 1456–1477. PMID 15704147. doi:10.1002/anie.200460312 
  2. ↑ Albrecht-Gary, A. M.; Meyer, M.; Dietrich-Buchecker, C. O.; Sauvage, J. P.; Guilhem, J.; Pascard, C. (2 de Setembro de 2010). «Dicopper (I) trefoil knots: Demetallation kinetic studies and molecular structures». Recueil des Travaux Chimiques des Pays-Bas. 112 (6): 427–428. doi:10.1002/recl.19931120622 
  3. ↑ a b c Lim, Nicole C; Jackson, Sophie E (9 de Setembro de 2015). «Molecular knots in biology and chemistry». Journal of Physics: Condensed Matter. 27 (35). 354101 páginas. ISSN 0953-8984. doi:10.1088/0953-8984/27/35/354101 
  4. ↑ Frisch, H. L.; Wasserman, E. (1 de Setembro de 1961). «Chemical Topology1». Journal of the American Chemical Society. 83 (18): 3789–3795. ISSN 0002-7863. doi:10.1021/ja01479a015 
  5. ↑ Xu, Yan; Li, Shixin; Yan, Zengshuai; Luo, Zhen; Ren, Hao; Ge, Baosheng; Huang, Fang; Yue, Tongtao (6 de novembro de 2018). «Stabilizing Effect of Inherent Knots on Proteins Revealed by Molecular Dynamics Simulations». Biophysical Journal. 115 (9): 1681–1689. Bibcode:2018BpJ...115.1681X. ISSN 0006-3495. doi:10.1016/j.bpj.2018.09.015 
  6. ↑ Liang, Chengzhi; Mislow, Kurt (1 de Dezembro de 1994). «Classification of topologically chiral molecules». Journal of Mathematical Chemistry (em inglês). 15 (1): 245–260. ISSN 1572-8897. doi:10.1007/BF01277563 
  7. ↑ Safarowsky, Oliver; Nieger, Martin; Fröhlich, Roland; Vögtle, Fritz (2 de Maio de 2000). «A Molecular Knot with Twelve Amide Groups—One-Step Synthesis, Crystal Structure, Chirality». Angewandte Chemie International Edition. 39 (9): 1616–1618. ISSN 1521-3773. doi:10.1002/(SICI)1521-3773(20000502)39:93.0.CO;2-Y 
  8. ↑ Scientists tie tightest knot ever por Jessica Boddy, publicado em American Association for the Advancement of Science.
  9. ↑ Richardson, Jane S. (01 de Agosto de 1977). «β-Sheet topology and the relatedness of proteins». Nature (em inglês). 268 (5620): 495–500. ISSN 0028-0836. doi:10.1038/268495a0  Verifique data em: |data= (ajuda)
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