Fitase: diferenças entre revisões
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Fitase
Fitase (myo-inositol hexakisphosphate phosphohydrolase) é um termo genérico dado a enzimas pertencentes à classe das fosfatases que são capazes de catalisar a remoção de ortofosfatos do ácido fítico, ou seja, enzimas capazes de acelerar o processo de hidrólise dessa substância.[1][2]
Quando hidrolisado, o ácido fítico, também denominado de fitato quando na forma de sal, divide-se em seis moléculas de fósforo inorgânico e numa molécula de inositol.[3]
As fitases são encontradas numa grande variedade de seres vivos, desde microrganismos como bactérias, a plantas, animais e até mesmo seres humanos.[4][2]
História
A fitase foi identificada pela primeira vez num farelo de arroz por Suzuki et al., em 1907.[5][2] Um ano mais tarde, em 1908, foi também descoberta a presença de fitases no fígado e no sangue de bezerros por McCollum e Hart.[6]
A comercialização deste enzima iniciou-se em 1994 como um aditivo à ração de gado, tendo sido efetuada pela BASF.[5][6]
Hoje em dia, esta enzima é utilizada numa grande variedade de indústrias, mas continua a ser principalmente reconhecida pela sua utilidade na alimentação de gado.
Produção de Fitases
Apesar de estarem presentes em muitos seres vivos, as fitases são frequentemente produzidas utilizando fungos. Esta produção pode ser feita utilizando três métodos de fermentação diferentes: fermentação em estado sólido, fermentação em estado semi-sólido e fermentação submergida.[4]
Categorização e Classificação de Fitases
As fitases podem ser classificadas de acordo com diversas características: o número do primeiro carbono desfosforilado no anel de myo-inositol do ácido fítico, o seu mecanismo catalítico ou o valor de pH em que a sua atividade é máxima.[7]
De acordo com o número do carbono
Dependendo do número carbono no anel de myo-inositol em que é iniciado o processo de hidrólise, as fitases podem ser classificadas em 3-fitases, 5-fitases ou 4-fitases, também denominadas como 6-fitases.[8][9][6]
3-fitases, iniciam o processo de hidrólise no carbono 3 do anel de myo-inositol e são encontradas principalmente em fungos e bactérias, sendo também o grupo mais abrangente de fitases.[10][9][6]
4-fitases, tradicionalmente denominadas 6-fitases, iniciam a hidrólise no sexto carbono do anel de myo-inositol. Estas tendem a ter uma maior atividade em ambientes onde o pH é ácido e em temperaturas entre os 40ºC e os 60ºC. Este tipo de fitase é comum em sementes e grãos de plantas vasculares.[9][8][2][6]
5-fitases iniciam a hidrólise no quinto grupo fosfato, atuando no carbono 5. Podem ser extraídas de espécies como Medicago sativa, Phaseolus vulgaris ou Pisum sativum.[2][6]
De acordo com o processo catalítico
As fitases são divididas em diferentes classes de acordo com o seu processo catalítico. Podem ser classificadas em HAPs (histidine acid phosphatases), PAPs (purple acid phosphatases), BPPs (β-propeller phytases) e, mais recentemente, foi descoberta uma nova classe de fitases semelhantes a PTPs (protein tyrosin phosphatase).[2]
HAP (Histine Acid Phosphatases)
As fitases pertencentes a esta classe, possuem um mecanismo característico de dois passos que possibilita a hidrólise de fosfomonoésteres, assim como a catalização da decomposição do ácido fítico.[11][2] Existe também um centro ativo comum a toda esta classe, definido por RHGXRXP. Como o nome indica, esta categoria de fitase atua melhor em meios com um pH ácido.[11] Fitases retiradas de fungos e da bactéria E. coli enquadram-se nesta categoria.[6]
PAP (Purple Acid Phosphatases)
Este tipo de fitase foi isolada a partir da soja, mas podem ser encontradas sequências semelhantes a PAP em diversos mamíferos, fungos e bactérias.[11] As enzimas desta classe são caracterizadas pela sua cor roxa e atuam melhor em valores de pH entre 5 e 7.[12][13]
BPP (β- propeller phytases)
Esta classe de fitase foi isolada a partir de Bacillus subtilis e Bacillus amyloliquefaciens e difere-se das outras classes devido à sua estrutura, que se assemelha a uma hélice com 6 pás.[11] A atividade desta enzima está dependente da presença de iões cálcio e, ao contrário das outras categorias de fitase, possui um valor ideal de pH de 7.0 a 8.0.[6][2]
Semelhantes a PTP (protein tyrosin phosphatase)
A abreviatura PTP refere-se a uma grande família de enzimas, sendo, mais recentemente, foram descobertas algumas fitases, isoladas a partir de bactérias presentes no rúmen de gado, que se podem enquadrar nessa família. Esta classe de fitases atuam melhor num pH acídico[14][7]
De acordo com o valor de pH ideal
As fitases podem também ser classificadas de acordo com o valor de pH em que a sua ação mais eficaz, ou seja, em que a sua atividade é máxima. Podem ser enquadradas nas categorias de ácidas ou alcalinas. Na categoria de fitases ácidas encontramos HAP, PAP e PTP, enquanto que apenas BPP é classificada como alcalina.[7][2]
Usos da Fitase
A aplicação mais comum da fitase é na indústria pecuária e na aquacultura.
Nos sistemas digestivos de animais monogástricos, como peixes ou porcos, os fosfatos associados ao fitato, a maneira mais comum em que fósforo se encontra em tecidos de plantas, e consequentemente, em rações para gado, não conseguem ser absorvidos. Isto implica que sejam introduzidos outros alimentos nas dietas destes animais para compensar a sua deficiência em fósforo, o que gera custos adicionais para os produtores. Para combater este problema, têm-se vindo a adicionar vários tipos de fitases nas dietas destes animais, já que estas enzimas permitem a decomposição do fitato.[15][2]
Outro problema que advém da má absorção de fósforo na digestão de ácido fítico e fitato é o da poluição ambiental. Quando o fósforo em excesso é excretado pelo gado, este pode vir a ter um impacto negativo no ambiente, causando, nomeadamente, a eutrofização de águas superficiais. As fitases são, portanto, utilizadas para melhorar a absorção de fósforo no processo digestivo dos animais, diminuindo assim a quantidade de fósforo excretado, e, consequentemente, a poluição ambiental causada pelo mesmo.[16][8][4][2]
O ser humano, possuindo um sistema digestivo monogástrico, encontra também dificuldades na digestão de fitato, que acaba por inibir a absorção de certos minerais, diminuindo o aproveitamento de certos alimentos. A introdução de fitase nas dietas de humanos está a ser estudada como uma maneira de melhorar o valor nutricional, textura de certos alimentos e absorção de certos minerais.[9][6]
A fitase é também utilizada na indústria do papel e na correção de solos.[4]
Referências
- ↑ Sharma, Rekha; Kumar, Piyush; Kaushal, Vandana; Das, Rahul; Kumar Navani, Naveen (1 de fevereiro de 2018). «A novel protein tyrosine phosphatase like phytase from Lactobacillus fermentum NKN51: Cloning, characterization and application in mineral release for food technology applications». Bioresource Technology: 1000–1008. ISSN 0960-8524. doi:10.1016/j.biortech.2017.10.106. Consultado em 18 de dezembro de 2023
- ↑ a b c d e f g h i j k Yao, M.-Z.; Zhang, Y.-H.; Lu, W.-L.; Hu, M.-Q.; Wang, W.; Liang, A.-H. (janeiro de 2012). «Phytases: crystal structures, protein engineering and potential biotechnological applications: Engineering and application of phytase». Journal of Applied Microbiology (em inglês) (1): 1–14. doi:10.1111/j.1365-2672.2011.05181.x. Consultado em 18 de dezembro de 2023
- ↑ Kumar, Vikas; Sinha, Amit K.; Makkar, Harinder P. S.; Becker, Klaus (15 de junho de 2010). «Dietary roles of phytate and phytase in human nutrition: A review». Food Chemistry (4): 945–959. ISSN 0308-8146. doi:10.1016/j.foodchem.2009.11.052. Consultado em 18 de dezembro de 2023
- ↑ a b c d Jatuwong, Kritsana; Suwannarach, Nakarin; Kumla, Jaturong; Penkhrue, Watsana; Kakumyan, Pattana; Lumyong, Saisamorn (14 de fevereiro de 2020). «Bioprocess for Production, Characteristics, and Biotechnological Applications of Fungal Phytases». Frontiers in Microbiology. 188 páginas. ISSN 1664-302X. PMC 7034034
. PMID 32117182. doi:10.3389/fmicb.2020.00188. Consultado em 18 de dezembro de 2023
- ↑ a b «Advances in phytase research» (em inglês). doi:10.1016/s0065-2164(00)47004-8. Consultado em 18 de dezembro de 2023
- ↑ a b c d e f g h i Rao, K.V. Rao, T.P. Reddy, and V.D. Reddy (2009). «Molecular characterization, physicochemical properties, known and potential applications of phytases: An overview» (PDF). Critical Reviews in Biotechnology. Consultado em 18 de dezembro de 2023 line feed character character in
|título=at position 56 (ajuda) - ↑ a b c Naghshbandi, Mohammad Pooya; Moghimi, Hamid (1 de janeiro de 2020). Kumar, Challa V., ed. «Chapter Eighteen - Stabilization of phytase on multi-walled carbon nanotubes via covalent immobilization». Academic Press. Nanoarmoring of Enzymes with Carbon Nanotubes and Magnetic Nanoparticles: 431–451. Consultado em 18 de dezembro de 2023
- ↑ a b c «4-Phytase - an overview | ScienceDirect Topics». www.sciencedirect.com. Consultado em 18 de dezembro de 2023
- ↑ a b c d Kumar, Vikas; Sinha, Amit K. (1 de janeiro de 2018). Nunes, Carlos Simões; Kumar, Vikas, eds. «Chapter 3 - General aspects of phytases». Academic Press: 53–72. ISBN 978-0-12-805419-2. Consultado em 18 de dezembro de 2023
- ↑ «3-Phytase - an overview | ScienceDirect Topics». www.sciencedirect.com. Consultado em 18 de dezembro de 2023
- ↑ a b c d Mullaney, Edward J; Ullah, Abul H. J (5 de dezembro de 2003). «The term phytase comprises several different classes of enzymes». Biochemical and Biophysical Research Communications. Irwin C. Gunsalus, Versatile and Creative Scientist (1): 179–184. ISSN 0006-291X. doi:10.1016/j.bbrc.2003.09.176. Consultado em 18 de dezembro de 2023
- ↑ «Purple Acid Phosphatases - an overview | ScienceDirect Topics». www.sciencedirect.com. Consultado em 18 de dezembro de 2023
- ↑ Brandao, Tiago A. S.; Hengge, Alvan C. (1 de janeiro de 2010). Liu, Hung-Wen (Ben); Mander, Lew, eds. «8.09 - Phosphoryl and Sulfuryl Transfer». Oxford: Elsevier: 315–348. ISBN 978-0-08-045382-8. Consultado em 18 de dezembro de 2023
- ↑ Nakashima, Brenda A.; McAllister, Tim A.; Sharma, Ranjana; Selinger, L. Brent (1 de janeiro de 2007). «Diversity of Phytases in the Rumen». Microbial Ecology (em inglês) (1): 82–88. ISSN 1432-184X. doi:10.1007/s00248-006-9147-4. Consultado em 18 de dezembro de 2023
- ↑ Lei, Xin Gen; Weaver, Jeremy D.; Mullaney, Edward; Ullah, Abul H.; Azain, Michael J. (janeiro de 2013). «Phytase, a new life for an "old" enzyme». Annual Review of Animal Biosciences: 283–309. ISSN 2165-8110. PMID 25387021. doi:10.1146/annurev-animal-031412-103717. Consultado em 18 de dezembro de 2023
- ↑ Nadaroglu, Hayrunnisa; Polat, Muhammed Seyid (1 de janeiro de 2022). Kuddus, Mohammed, ed. «Chapter 6 - Microbial extremozymes: Novel sources and industrial applications». Academic Press: 67–88. ISBN 978-0-12-822945-3. Consultado em 18 de dezembro de 2023
