Miosina

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Parte da estrutura da miosina.

A proteína miosina é uma ATPase que se movimenta ao longo da actina e em presença de ATP, são responsáveis pela contração muscular. Estas proteínas são as principais componentes dos miofilamentos, os organelos que constituem o "esqueleto" das células musculares. Sua forma microscópica lembra um taco de golf.

Ela é uma enzima mecanoquímica, isto é, converte a energia química em mecânica e por isso é também chamada de proteína motora. Então, nos movimentos gerados por esses elementos, a miosina é o motor, os filamentos de actina são os trilhos e o ATP, o combustível.

Estudos de seqüência de DNA mostram mais de 10 classes de genes para miosina. Entretanto, três são os mais conhecidos: miosina I, miosina II, e miosina V. A estrutura molecular de todas mostra

  • uma "cabeça", onde se encontra o sítio de ligação com ATP e com a actina, sendo o local de geração de força;
  • um "pescoço", que regula a atividade da "cabeça" ligando-se à calmodulina outra proteína reguladora semelhante;
  • uma "cauda" que contém sítios de ligação que determina se a molécula vai se ligar à membrana plasmática ou a outras caudas para formar um filamento grosso.

Estrutura[editar | editar código-fonte]

A miosina I tem uma (monomérica); nesta, tem sítio de ligação para a membrana plasmática à qual se prende; pela cabeça ela se prende à actina. A miosina II e V são diméricas. Como a miosina I, a miosina V se relaciona à membrana plasmática e ao transporte de vesículas de secreção. A miosina II se polimeriza em filamentos grossos observados nas células musculares estriadas. Esses filamentos têm organização bipolar (as cabeças estão colocadas em ambas extremidades e separadas por uma zona composta só de caudas que se interagem).

Fisiologia[editar | editar código-fonte]

Nas células musculares estriadas, os filamentos de actina e de miosina estão arranjados de maneira definida e estável no citoplasma, para que possam promover a contração muscular. A contração das células musculares lisas e das mioepiteliais também é feita pela interação da actina e miosina , só que a organização desses filamentos nessas células musculares estriadas.

Esse sistema actina-miosina promove outros tipos de movimentos em outras células não-musculares. Por exemplo, ao final da divisão celular aparece abaixo da membrana plasmática, na porção central da célula, um anel contráctil constituído de filamento de actina e miosina; ele promove a contração do citoplasma nessa região, levando à separação das duas células-filhas.

Na verdade, são inúmeros os movimentos promovidos pelo sistema actina-miosina, como movimentos amebóides, deslocamento de organelas no citoplasma, ect.

Os filamentos intermediários são encontrados em quase todos os eucariotos, mas ainda não foram vistos em fungos e outros organismos inferiores. Sua função primordial é estrutural, reforçando as células e estruturando-as em tecidos.

Algumas características distinguem-os dos demais tecidos filamentos de citoesqueleto:

  • são extremamente estáveis, pois a grande maioria continua polimerizada após extração com detergentes e altas concentrações de sais:
  • suas subunidades proteicas são filamentos em alfa-hélice que se agregam como correntes, com seqüências e pesos moleculares diferentes;
  • suas subunidades não se ligam a nucleotídeos e, portanto não requerem a hidrólise de ATP na polimerização.

Bibliografia[editar | editar código-fonte]

  • Patologia, processos gerais; Mario R. Montenegro, Marcelo Franco; Atheneu; 4º edição; 2004
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