Acetilornitina transaminase
| acetilornitina transaminase | |||||||
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| Indicadores | |||||||
| Número EC | 2.6.1.11 | ||||||
| Número CAS | 9030-40-4-- | ||||||
| Bases de dados | |||||||
| IntEnz | IntEnz | ||||||
| BRENDA | BRENDA | ||||||
| ExPASy | NiceZyme | ||||||
| KEGG | KEGG | ||||||
| MetaCyc | via metabólica | ||||||
| PRIAM | PRIAM | ||||||
| Estruturas PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum | ||||||
| Gene Ontology | AmiGO / EGO | ||||||
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Em enzimologia, uma acetilornitina transaminase (EC 2.6.1.11) é uma enzima que catalisa a reação química:[1][2]
- N2-acetil-L-ornitina + 2-oxoglutarato N-acetil-L-glutamato 5-semialdeído + L-glutamato
Assim, os dois substratos desta enzima são N2-acetil-L-ornitina e 2-oxoglutarato, enquanto seus dois produtos são N-acetil-L-glutamato 5-semialdeído e L-glutamato.[3]
Esta enzima pertence à família das transferases, especificamente as transaminases, as quais transferem grupos nitrogenados. O nome sistemático desta classe de enzima é N2-acetil-L-ornitina:2-oxoglutarato 5-aminotransferase. Outros nomes de uso comum incluem acetilornitina delta-transaminase, ACOAT, acetilornitina 5-aminotransferase, acetilornitina aminotransferase, N-acetilornitina aminotransferase, N-acetilornitina-delta-transaminase, N2-acetilornitina 5-transaminase, N2-acetil-L-ornitina:2-oxoglutarato aminotransferase, succinilornitina aminotransferase e 2-N-acetil-L-ornitina:2-oxoglutarato 5-aminotransferase. Esta enzima participa no ciclo da ureia e metabolismo dos grupos amino. Ela emprega um cofator, piridoxal fosfato.
Estudos estruturais[editar | editar código-fonte]
No final de 2007, 6 estruturas foram resolvidas para esta classe de enzimas, com códigos de acesso PDB 1VEF, 1WKG, 1WKH, 2E54, 2EH6 2EH6 e 2ORD.
Referências
- ↑ ALBRECHT, AM; VOGEL, HJ (1964). «Acetylornithine Delta-Transaminase. Partial Purification and Repression Behavior». J. Biol. Chem. 239 (1872–6). PMID 14213368. doi:10.1016/S0021-9258(18)91275-5
- ↑ Vogel HJ (1953). «Path of Ornithine Synthesis in Escherichia Coli». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 39 (7): 578–83. Bibcode:1953PNAS...39..578V. PMC 1063827. PMID 16589307. doi:10.1073/pnas.39.7.578
- ↑ Voellmy, R; Leisinger, T (1975). «Dual role for N-2-acetylornithine 5-aminotransferase from Pseudomonas aeruginosa in arginine biosynthesis and arginine catabolism». J. Bacteriol. 122 (3): 799–809. PMC 246128. PMID 238949. doi:10.1128/JB.122.3.799-809.1975
