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Heme é um grupo prostético que consiste de um átomo de ferro contido no centro de um largo anel orgânico heterocíclico chamado protoporfirina IX. A protoporfirina consiste de um sistema de anéis heterocíclicos (quatro anéis pirrólicos), unidos com um átomo de Fe(II), no estado ferroso, ocupando a posição central do anel. O átomo de Fe(II) faz seis ligações coordenadas, quatro em um plano de ligação com a molécula de porfirina e duas ligações perpendiculares ao anel. Uma dessas ligações perpendiculares é feita com os átomos de O2, mas outras moléculas como o monóxido de carbono (CO), óxido nítrico (NO), Cianeto (CN<sup>-</sup>) e ácido sulfídrico (H<sub>2</sub>S) podem ocupar essa posição. Esse fato é a causa das propriedades tóxicas dessas substâncias. <ref>{{Citar livro|url=https://www.worldcat.org/oclc/55476414|título=Lehninger principles of biochemistry|ultimo=L.,|primeiro=Lehninger, Albert|ultimo2=M.|primeiro2=Cox, Michael|data=2005|editora=W.H. Freeman|edicao=Fourth |
Heme é um grupo prostético que consiste de um átomo de ferro contido no centro de um largo anel orgânico heterocíclico chamado protoporfirina IX. A protoporfirina consiste de um sistema de anéis heterocíclicos (quatro anéis pirrólicos), unidos com um átomo de Fe(II), no estado ferroso, ocupando a posição central do anel. O átomo de Fe(II) faz seis ligações coordenadas, quatro em um plano de ligação com a molécula de porfirina e duas ligações perpendiculares ao anel. Uma dessas ligações perpendiculares é feita com os átomos de O2, mas outras moléculas como o monóxido de carbono (CO), óxido nítrico (NO), Cianeto (CN<sup>-</sup>) e ácido sulfídrico (H<sub>2</sub>S) podem ocupar essa posição. Esse fato é a causa das propriedades tóxicas dessas substâncias. <ref>{{Citar livro|url=https://www.worldcat.org/oclc/55476414|título=Lehninger principles of biochemistry|ultimo=L.,|primeiro=Lehninger, Albert|ultimo2=M.|primeiro2=Cox, Michael|data=2005|editora=W.H. Freeman|edicao=Fourth |local=New York|isbn=0716743396|oclc=55476414}}</ref> |
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O grupo heme tem importância biológica por ser grupo prostético de proteínas, conhecidas como hemeproteínas. Uma das hemeproteínas mais conhecidas é a hemoglobina, que é responsável por carrear O<sub>2</sub> no sangue e pela coloração vermelha do sangue. Outros exemplos de hemeproteínas são: mioglobina, citocromos, catalases e peroxidases. As hemeproteínas têm diversas funções como: ligação e transporte de oxigênio, transferência de elétrons, catálise e sinalização.<ref>{{Citar periódico|ultimo=Lin|primeiro=Ying-Wu|ultimo2=Wang|primeiro2=Jiangyun|data=2013-12|titulo=Structure and function of heme proteins in non-native states: A mini-review|url=http://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S0162013413001785|jornal=Journal of Inorganic Biochemistry|volume=129|paginas=162–171|doi=10.1016/j.jinorgbio.2013.07.023|issn=0162-0134}}</ref> |
O grupo heme tem importância biológica por ser grupo prostético de proteínas, conhecidas como hemeproteínas. Uma das hemeproteínas mais conhecidas é a hemoglobina, que é responsável por carrear O<sub>2</sub> no sangue e pela coloração vermelha do sangue. Outros exemplos de hemeproteínas são: mioglobina, citocromos, catalases e peroxidases. As hemeproteínas têm diversas funções como: ligação e transporte de oxigênio, transferência de elétrons, catálise e sinalização.<ref>{{Citar periódico|ultimo=Lin|primeiro=Ying-Wu|ultimo2=Wang|primeiro2=Jiangyun|data=2013-12|titulo=Structure and function of heme proteins in non-native states: A mini-review|url=http://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S0162013413001785|jornal=Journal of Inorganic Biochemistry|volume=129|paginas=162–171|doi=10.1016/j.jinorgbio.2013.07.023|issn=0162-0134}}</ref> |
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A síntese do grupo heme ocorre principalmente nos reticulócitos, última tipagem celular precursora dos eritrócitos, e no fígado. O grupo heme é sintetizado a partir do intermediário da via do ciclo de Krebs, o succinil-CoA e do aminoácido glicina. O heme é degradado a biliverdina. Defeitos genéticos ocorrem na via de síntese do heme causam um grupo de patologias conhecidas como porfirias. <ref>{{Citar livro|url=https://www.worldcat.org/oclc/940090828|título=Bioquímica|ultimo=Donald.|primeiro=Voet,|data=2013|editora=Artmed|edicao=4. |
A síntese do grupo heme ocorre principalmente nos reticulócitos, última tipagem celular precursora dos eritrócitos, e no fígado. O grupo heme é sintetizado a partir do intermediário da via do ciclo de Krebs, o succinil-CoA e do aminoácido glicina. O heme é degradado a biliverdina. Defeitos genéticos ocorrem na via de síntese do heme causam um grupo de patologias conhecidas como porfirias. <ref>{{Citar livro|url=https://www.worldcat.org/oclc/940090828|título=Bioquímica|ultimo=Donald.|primeiro=Voet,|data=2013|editora=Artmed|edicao=4.|local=Porto Alegre|isbn=9788582710043|oclc=940090828}}</ref> |
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Revisão das 17h45min de 26 de novembro de 2018
Heme é um grupo prostético que consiste de um átomo de ferro contido no centro de um largo anel orgânico heterocíclico chamado protoporfirina IX. A protoporfirina consiste de um sistema de anéis heterocíclicos (quatro anéis pirrólicos), unidos com um átomo de Fe(II), no estado ferroso, ocupando a posição central do anel. O átomo de Fe(II) faz seis ligações coordenadas, quatro em um plano de ligação com a molécula de porfirina e duas ligações perpendiculares ao anel. Uma dessas ligações perpendiculares é feita com os átomos de O2, mas outras moléculas como o monóxido de carbono (CO), óxido nítrico (NO), Cianeto (CN-) e ácido sulfídrico (H2S) podem ocupar essa posição. Esse fato é a causa das propriedades tóxicas dessas substâncias. [1]
O grupo heme tem importância biológica por ser grupo prostético de proteínas, conhecidas como hemeproteínas. Uma das hemeproteínas mais conhecidas é a hemoglobina, que é responsável por carrear O2 no sangue e pela coloração vermelha do sangue. Outros exemplos de hemeproteínas são: mioglobina, citocromos, catalases e peroxidases. As hemeproteínas têm diversas funções como: ligação e transporte de oxigênio, transferência de elétrons, catálise e sinalização.[2]
A síntese do grupo heme ocorre principalmente nos reticulócitos, última tipagem celular precursora dos eritrócitos, e no fígado. O grupo heme é sintetizado a partir do intermediário da via do ciclo de Krebs, o succinil-CoA e do aminoácido glicina. O heme é degradado a biliverdina. Defeitos genéticos ocorrem na via de síntese do heme causam um grupo de patologias conhecidas como porfirias. [3]
- ↑ L.,, Lehninger, Albert; M., Cox, Michael (2005). Lehninger principles of biochemistry Fourth ed. New York: W.H. Freeman. ISBN 0716743396. OCLC 55476414
- ↑ Lin, Ying-Wu; Wang, Jiangyun (dezembro de 2013). «Structure and function of heme proteins in non-native states: A mini-review». Journal of Inorganic Biochemistry. 129: 162–171. ISSN 0162-0134. doi:10.1016/j.jinorgbio.2013.07.023
- ↑ Donald., Voet, (2013). Bioquímica 4. ed. Porto Alegre: Artmed. ISBN 9788582710043. OCLC 940090828