Dinucleótido de flavina e adenina

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Dinucleótido de flavina e adenina
Alerta sobre risco à saúde
Flavin adenine dinucleotide.png
Identificadores
Número CAS 146-14-5
PubChem 703
MeSH Flavin-Adenine+Dinucleotide
Propriedades
Fórmula molecular C27H33N9O15P2
Massa molar 785,55
Exceto onde denotado, os dados referem-se a
materiais sob condições normais de temperatura e pressão

Referências e avisos gerais sobre esta caixa.
Alerta sobre risco à saúde.
FADH2

O dinucleótido de flavina e adenina (FAD), também conhecido como flavina-adenina dinucleótido e dinucleótido de flavina-adenina, é um cofator capaz de sofrer ação redox, presente em diversas reações importantes no metabolismo. O FAD pode existir em dois estados de oxidação e o seu papel bioquímico envolve frequentemente alternância entre esses dois estados. O FAD é capaz de se reduzir a 2 FADH, estado em que aceita dois átomos de hidrogénio:

FAD FADH2 equlibrium.png

O FAD tem uma coloração amarela quando oxidado e incolor após a redução do anel isoaloxazina, a parte da molécula que sofre a ação redox.[1] A reoxidação da forma reduzida, FADH2, pelo oxigénio molecular resulta na formação de peróxido de hidrogénio.[1] O FAD deriva da vitamina riboflavina. Diversas oxidorredutases, designadas flavoenzimas ou flavoproteínas, requerem FAD como grupo prostético, utilizado em reacções de transferência electrónica.

O FADH2 é uma molécula transportadora de energia metabólica, sendo utilizada como substrato na fosforilação oxidativa mitocondrial. O FADH2 é reoxidado a FAD, resultando subsequentemente na síntese de duas moléculas de ATP por cada FADH2. As principais fontes de FADH2 no metabolismo eucariótico são o ciclo dos ácidos tricarboxílicos e a beta-oxidação de ácidos gordos. No ciclo dos ácidos tricarboxílicos, o FAD é um grupo prostético da enzima succinato desidrogenase, que oxida succinato a fumarato, enquanto que na beta-oxidação serve como coenzima na reação da acil-CoA desidrogenase.

Ver também[editar | editar código-fonte]

Referências[editar | editar código-fonte]

  1. a b Department of Biological Sciences (University of Paisley). «Redox properties of FAD» (em em inglês). Consultado em 17 de Março de 2007. Arquivado do original em 22 de março de 2008 
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