Molibdopterina

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Molibdopterina
Alerta sobre risco à saúde
MoPterin.png
Identificadores
Número CAS 73508-07-3
PubChem 459
MeSH molybdopterin
Propriedades
Fórmula molecular C10H10N5O6PS2 + grupos R
Massa molar 394,33 g/mol (R=H)
Exceto onde denotado, os dados referem-se a
materiais sob condições normais de temperatura e pressão

Referências e avisos gerais sobre esta caixa.
Alerta sobre risco à saúde.
Alguns passos biossintéticos conduzindo à pterina de molibdénio, a molibdopterina.

As molibdopterinas, após reação com molibdénio ou tungsténio na forma de molibdato ou tungstato, são uma classe de cofatores encontrados na maioria das enzimas de molibdénio (Mo) e em todas as enzimas de tungsténio (W). Termos sinónimos de molibdopterina são MPT e piranopterina-ditiolato.

A nomenclatura desta biomolécula pode ser confusa: a molibdopterina per se não contém molibdénio, sendo, isso sim, o nome do ligando que se ligará eventualmente ao metal ativo. Após a complexação da molibdopterina com o molibdato, o ligando completo é usualmente chamado cofator de molibdénio.

A molibdopterina consiste de uma piranopterina, um composto heterocíclico complexo que apresenta um pirano ligado a uma anel de pterina. Adicionalmente, o anel de pirano tem dois tiolatos, os quais servem como ligandos em molibdo- e tungstoenzimas. Em alguns casos, o grupo alquil-fosfato é substituído por um nucleótido de alquil-difosfato. Entre as enzimas que contêm o cofator de molibdopterina contam-se xantina oxidase, DMSO redutase, sulfito redutase e a nitrato redutase.

As únicas enzimas que contêm molibdénio e que não têm molibdopterinas são as nitrogenases (enzimas que fixam o azoto=). Estas contêm um centro de ferro-enxofre de um tipo muito diferente, que geralmente também contém molibdénio. Contudo, se o molibdénio estiver presente, encontra-se diretamente ligado a outros átomos metálicos.[1]

Biossíntese[editar | editar código-fonte]

A biossíntese da molibdopterina começa com trifosfato de guanosina. Duas reações enzimáticas convertem este trifosfato no fosfato cíclico da piranopterina. Uma destas enzimas utiliza SAMs radicais, frequentemente associados a reações formadoras de ligações C-X. Esta piranopterina intermédia é então convertida em molibdopterina por meio da ação de mais três enzimas. Nesta conversão, é formado o eneditiolato, embora os substituintes do enxofre sejam ainda desconhecidos. O enxofre é extraído do perssulfureto de cisteinilo de uma forma que faz lembrar a biossíntese das proteínas ferro-enxofre. O monofosfato é adenilado (ligado a ADP) num passo que ativa o cofator para a ligação a Mo ou W. Estes metais são importados na forma dos seus oxianiões, molibdato e tungstato. Finalmente, Mo ou W é inserido para produzir o cofator de molibdopterina. Em algumas enzimas, com a xantina oxidase, o metal está ligado a uma molibdopterina, enquanto noutras enzimas, como a DMSO redutase, o metal esta ligado a dois cofatores de molibdopterina.[2]

Os modelos para os locais ativos de enzimas que contêm molibdopterina baseiam-se numa classe de ligandos conhecidos como ditiolenos.[3]

Versão contendo selénio, e capacidade de ligação ao tungsténio ativo[editar | editar código-fonte]

Não se concluiu até ao momento que o tungsténio seja necessário ou usado nos eucariontes, mas é um nutriente essencial para algumas bactéricas. Por exemplo, enzimas chamadas oxirredutases usam o tungsténio de modo semelhante ao molibdénio, utilizando-o num complexo tungsténio-pterina com molibdopterina. Então, a molibdopterina pode complexar tanto com o molibdénio como com o tungsténio usados pela bactéria. As enzimas que usam o tungsténio tipicamente reduzem ácidos carboxílicos livres a aldeídos.[4] A primeira enzima que requer tungsténio a ser descoberta requer também selénio, e neste caso o par tungsténio-selénio poderá funcionar de modo análogo ao par molibdénio-enxofre de algumas enzimas que requerem cofator de molibdénio.[5] Sabe-se que uma das enzimas da família das oxirredutases que por vezes utiliza o tungsténio (a H formato desidrogenase bacteriana) utiliza uma versão selénio-molibdénio da molibdopterina.[6] Embora tenha sido descoberta em bactérias uma xantina desidrogenase portadora de tungsténio que contém tungsteno-molibdopterina e também selénio não ligado a proteínas, não foi ainda descrito de modo definitivo um complexo de molibdopterina de selénio-tungsténio.[7]

Enzimas que utilizam a molibdopterina[editar | editar código-fonte]

Enzimas que usam a molibdopterina como cofator ou grupo prostético:[1] Cofator de: xantina oxidase, DMSO redutase, sulfito oxidase, nitrato redutase, etilbenzeno desidrogenase, gliceraldeído-3-fosfato ferredoxina oxirredutase, arsenato redutase.

Grupo prostético de: formato desidrogenase, purina hidroxilase, tiossulfato redutase.

Referências

  1. a b Structure, synthesis, empirical formula for the di-sulfhydryl. Accessed Nov. 16, 2009.
  2. Schwarz, G. and Mendel, R. R. (2006). «Molybdenum cofactor biosynthesis and molybdenum enzymes». Annu. Rev. Plant Biol. 57: 623–647. doi:10.1146/annurev.arplant.57.032905.105437. PMID 16669776 
  3. Kisker, C.; Schindelin, H.; Baas, D.; Rétey, J.; Meckenstock, R.U.; Kroneck, P.M.H. (1999). «A structural comparison of molybdenum cofactor-containing enzymes». FEMS Microbiol. Rev. 22 (5): 503–521. doi:10.1111/j.1574-6976.1998.tb00384.x. PMID 9990727  PubMed
  4. Lassner, Erik (1999). Tungsten: Properties, Chemistry, Technology of the Element, Alloys and Chemical Compounds. Springer. pp. 409–411. ISBN 0306450534 
  5. Stiefel, E. I. (1998). «Transition metal sulfur chemistry and its relevance to molybdenum and tungsten enzymes» (PDF). Pure & Appl. Chem. 70 (4): 889–896. doi:10.1351/pac199870040889 
  6. Khangulov SV, Gladyshev VN, Dismukes GC, Stadtman TC (March 1998). «Selenium-Containing Formate Dehydrogenase H from Escherichia coli: A Molybdopterin Enzyme That Catalyzes Formate Oxidation without Oxygen Transfer». Biochemistry. 37 (10): 3518–28. doi:10.1021/bi972177k. PMID 9521673  Verifique data em: |date= (ajuda)
  7. Schräder T, Rienhöfer A, Andreesen JR (1999). «Selenium-containing xanthine dehydrogenase from Eubacterium barkeri». Eur. J. Biochem. 264 (3): 862–71. PMID 10491134