Proteína transmembranar

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Uma proteína transmembranar é uma proteína integral de membrana que atravessa a bicamada lipídica uma vez (unipasso) ou várias (multipasso). Podem-se distinguir três domínios nestas proteínas. Em primeiro lugar, uma zona que passa através da membrana, de características hidrofóbicas (que repele a água), que interage com os lípidos da bicamada lipídica (membrana celular). Para além deste domínio, existe um citosólico e outro extracitosólico, que estão em contacto com o interior e exterior da célula respectivamente, de carácter hidrofílico. O resultado é uma proteína anfipática. Como proteína integral que é, só se pode isolar da bicamada mediante a aplicação de detergentes, como e SDS. As principais funções são: servir como canais transportadores de iões ou moléculas, como por exemplo as aquaporinas que transportam água através da membrana; recepção de sinais celulares, ancoragem ao citoesqueleto ou à matriz extracelular, etc.

Tipos de proteínas transmembranares segundo a sua estrutura[editar | editar código-fonte]

Diferentes tipos de proteínas transmembranares: 1.- unipasso 2.- multipasso em alfa-hélice 3.- multipasso en folha-beta

Transmembranar unipasso[editar | editar código-fonte]

Atravessa a bicamada uma única vez. O extremo N-terminal da proteína fica de um dos lados da membrana e o extremo C-terminal no outro. Deste tipo são os receptores PTK, as enzimas do aparelho de Golgi, etc. Um exemplo muito estudado é a glicoforina da membrana do eritrócito. Os domínios destas proteínas caracterizam-se por:

Domínio transmembranar

Apresenta uma estrutura secundária em α-hélice, com um comprimento de 20 a 30 aminoácidos. Os resíduos laterais são na sua grande maioria hidrofóbicos, como a alanina, leucina, isoleucina, entre outros, para poder interagir com o interior da bicamada por forças hidrofóbicas e de Van der Waals. É importante salientar que o interior da hélice está ocupado, e não serve como canal. Nos extremos da hélice, podem estar resíduos carregados electricamente, que interagem com a cabeça polar dos fosfolípidos da bicamada.

Dominios não transmembranares

São geralmente hidrofílicos e globulares, de dimensões variáveis, e que são mantidos mediante ligações de hidrogénio e forças electrostáticas. No domínio extracitosólico podem apresentar ligações dissulfito (-S-S-) e cadeias de oligossacarídeos, facto que não ocorre no domínio citosólico.

Transmembranar multipasso[editar | editar código-fonte]

Vista lateral da Aquaporina 1, proteína multipasso em α-hélice, cujo interior forma um canal que permite a passagem de água. A conformação tridimensional destas hélices só permite que passem moléculas de água através do canal, uma a uma.

Atravessam a bicamada lipídica por duas ou mais ocasiões, normalmente mediante varias α-hélices, ainda que haja casos de inserções através de folhas-beta. Existem muitos exemplos: receptores associados a proteínas G triméricas, canais iónicos, porinas em bactérias, e de novo no eritrócito, a proteína banda 3, proteína transmembranar multipasso que atravessa membrana com 12 α-hélices e com os seus extremos em direcção ao citosol.

Multipasso em α-hélice

Estas proteínas possuem tantas α-hélices como as vezes que atravessam a membrana. Estas hélices unem-se depois nos domínios citosólico e extracitosólico. As α-hélices podem servir unicamente como mero meio de ancoragem à bicamada ou podem formar um canal através do qual podem passar diversas substâncias. Neste último caso, as hélices possuem resíduos hidrofóbicos dirigidos para fora do canal eque interagem com a bicamada, e resíduos hidrofílicos dirigidos para o canal. Desta forma, muitas substâncias polares que em ausência de proteínas não poderiam cruzar a membrana, poderão fazê-lo através destes canais. Para poder formar um canal iónico, são necessárias um mínimo de 5 α-hélices.

As α-hélices podem mover-se, resvalado umas sobre otras, para produzir uma modificação conformacional. Isto serve para regular a abertura de canais, transportar compostos por permeases e para a transdução de sinais.

Multipasso em lâmina β

Muito menos frequentes são os casos de proteínas transmembranares multipasso em lâmina β. Exemplos existem cloroplastos, mitocôndrias e em bactérias. A lâmina β só requer cerca de 10 aminoácidos para atravessar a bicamada lipídica. Existem proteínas com um número de lâminas β desde 8 até 22.

Normalmente formam canais pelos quais atravessam diferentes solutos. É o caso dos poros da porina, uma proteína presente na membrana de algumas bactérias, assim como em mitocôndrias e cloroplastos, através dos quais passam substâncias com um peso molecular inferior a 800 Da por difusão simples. A porina cruza a membrana com 16 lâminas β antiparalelas, que simulam as aduelas de um barril. Estas lâminas alternam aminoácidos polares e apolares, sendo que os polares estão orientados para o lúmen do canal, e os apolares contactam com a parte hidrófoba da bicamada lipídica. Isto é uma diferença em relação às α-hélices.

Não obstante, nem todas as proteínas multipasso em lâmina β actuam como canais. Existem enzimas em lâmina β, como a lipase OMPLA e alguns receptores de membrana. Nestes casos, os resíduos polares das lâminas β obstruem o canal, impossibilitando esta função. A única função do barril é a da ancoragem à membrana.

Diferentemente das α-hélices, as lâminas β unem-se entre si de uma forma más rígida, impedindo as mudanças conformacionai, limitando assim a sua versatilidade.

Referências[editar | editar código-fonte]

  • Alberts, B., Johnson, A., Lewis, J., Raff, M., Roberts, K. and P. Walter (2004). Molecular Biology of the Cell
  • Lodish, H., Berk, A., Zipursky, L. S., Matsudaira, P., Baltimore, D. and J. Darnell (2005). Molecular Cell Biology

Ver também[editar | editar código-fonte]