Dinucleótido de flavina e adenina
| Dinucleótido de flavina e adenina Alerta sobre risco à saúde | |
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| Identificadores | |
| Número CAS | |
| PubChem | |
| MeSH | |
| Propriedades | |
| Fórmula molecular | C27H33N9O15P2 |
| Massa molar | 785,55 |
| Página de dados suplementares | |
| Estrutura e propriedades | n, εr, etc. |
| Dados termodinâmicos | Phase behaviour Solid, liquid, gas |
| Dados espectrais | UV, IV, RMN, EM |
| Exceto onde denotado, os dados referem-se a materiais sob condições normais de temperatura e pressão Referências e avisos gerais sobre esta caixa. Alerta sobre risco à saúde. | |
O dinucleótido de flavina e adenina (FAD), também conhecido como flavina-adenina dinucleótido e dinucleótido de flavina-adenina, é um cofator capaz de sofrer ação redox, presente em diversas reações importantes no metabolismo. O FAD pode existir em dois estados de oxidação e o seu papel bioquímico envolve frequentemente alternância entre esses dois estados. O FAD é capaz de se reduzir a 2 FADH, estado em que aceita dois átomos de hidrogénio:
O FAD tem uma coloração amarela quando oxidado e incolor após a redução do anel isoaloxazina, a parte da molécula que sofre a ação redox.[1] A reoxidação da forma reduzida, FADH2, pelo oxigénio molecular resulta na formação de peróxido de hidrogénio.[1] O FAD deriva da vitamina riboflavina. Diversas oxidorredutases, designadas flavoenzimas ou flavoproteínas, requerem FAD como grupo prostético, utilizado em reacções de transferência electrónica.
O FADH2 é uma molécula transportadora de energia metabólica, sendo utilizada como substrato na fosforilação oxidativa mitocondrial. O FADH2 é reoxidado a FAD, resultando subsequentemente na síntese de duas moléculas de ATP por cada FADH2. As principais fontes de FADH2 no metabolismo eucariótico são o ciclo dos ácidos tricarboxílicos e a beta-oxidação de ácidos gordos. No ciclo dos ácidos tricarboxílicos, o FAD é um grupo prostético da enzima succinato desidrogenase, que oxida succinato a fumarato, enquanto que na beta-oxidação serve como coenzima na reação da acil-CoA desidrogenase.
Ver também
[editar | editar código-fonte]Referências
[editar | editar código-fonte]- ↑ a b Department of Biological Sciences (University of Paisley). «Redox properties of FAD» (em inglês). Consultado em 17 de Março de 2007. Arquivado do original em 22 de março de 2008
