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Tabela de abreviaturas e propriedades padrão de aminoácidos[editar | editar código-fonte]

Aminoácidos	Símbolo ^[1]	Abreviação^[1]	A classificação quanto ao substituinte	Polaridade^[1]	Carga elétrica (pH 7.4)^[1]	Hidrófilo index ^[2]	Absorbância λ_max(nm)^[3]	ε no λ_max (mM⁻¹ cm⁻¹)^[3]	Massa molecular	Ocorrência em proteínas (%)^[4]	Código_genético (Notação da IUPAC)
Alanina	Ala	A	alifático	não polar	neutro	1.8			89.094	8.76	GCN
Arginina	Arg	R	básico	básic polar	positiva	−4.5			174.203	5.78	MGN, CGY (também pode ser expressa por: CGN, AGR)
Asparagina	Asn	N	amida	polar	neutro	−3.5			132.119	3.93	AAY
Ácido aspártico	Asp	D	ácido	ácid polar	negativa	−3.5			133.104	5.49	GAY
Cysteina	Cys	C	contêm enxofre	não polar	neutro	2.5	250	0.3	121.154	1.38	UGY
Ácido glutâmico	Glu	E	ácido	ácid polar	negativa	−3.5			147.131	6.32	GAR
Glutamina	Gln	Q	amida	polar	neutro	−3.5			146.146	3.9	CAR
Glycine	Gly	G	alifático	não polar	neutro	−0.4			75.067	7.03	GGN
Histidina	His	H	básico aromático	básic polar	positiva(10%) neutro(90%)	−3.2	211	5.9	155.156	2.26	CAY
Isoleucina	Ile	I	alifático	não polar	neutro	4.5			131.175	5.49	AUH
Leucina	Leu	L	alifático	não polar	neutro	3.8			131.175	9.68	YUR, CUY (também pode ser expressa por: CUN, UUR)
Lysina	Lys	K	básico	básic polar	positiva	−3.9			146.189	5.19	AAR
Metionina	Met	M	contêm enxofre	não polar	neutro	1.9			149.208	2.32	AUG
Fenilalanina	Phe	F	aromático	não polar	neutro	2.8	257, 206, 188	0.2, 9.3, 60.0	165.192	3.87	UUY
Prolina	Pro	P	cíclica	não polar	neutro	−1.6			115.132	5.02	CCN
Serina	Ser	S	contém hidroxilo	polar	neutro	−0.8			105.093	7.14	UCN, AGY
Treonina	Thr	T	contém hidroxilo	polar	neutro	−0.7			119.119	5.53	ACN
Triptofano	Trp	W	aromático	não polar	neutro	−0.9	280, 219	5.6, 47.0	204.228	1.25	UGG
Tirosina	Tyr	Y	aromático	polar	neutro	−1.3	274, 222, 193	1.4, 8.0, 48.0	181.191	2.91	UAY
Valina	Val	V	alifático	não polar	neutro	4.2			117.148	6.73	GUN

↑ ^a ^b ^c ^d M., Cooper, Geoffrey (2004). The cell : a molecular approach 3rd ed ed. Washington, D.C.: ASM Press. ISBN 0878932143. OCLC 52121379 !CS1 manut: Texto extra (link)
↑ Kyte, J.; Doolittle, R. F. (5 de maio de 1982). «A simple method for displaying the hydropathic character of a protein». Journal of Molecular Biology. 157 (1): 105–132. ISSN 0022-2836. PMID 7108955
↑ ^a ^b 1935-, Freifelder, David, (1976). Physical biochemistry : applications to biochemistry and molecular biology. San Francisco: W.H. Freeman. ISBN 0716705605. OCLC 2089552
↑ Kozlowski, Lukasz P. (4 de janeiro de 2017). «Proteome-pI: proteome isoelectric point database». Nucleic Acids Research. 45 (D1): D1112–D1116. ISSN 1362-4962. PMID 27789699. doi:10.1093/nar/gkw978

[Hausman-1] M., Cooper, Geoffrey (2004). The cell : a molecular approach 3rd ed ed. Washington, D.C.: ASM Press. ISBN 0878932143. OCLC 52121379 !CS1 manut: Texto extra (link)

[2] Kyte, J.; Doolittle, R. F. (5 de maio de 1982). «A simple method for displaying the hydropathic character of a protein». Journal of Molecular Biology. 157 (1): 105–132. ISSN 0022-2836. PMID 7108955

[Freifelder-3] 1935-, Freifelder, David, (1976). Physical biochemistry : applications to biochemistry and molecular biology. San Francisco: W.H. Freeman. ISBN 0716705605. OCLC 2089552

[4] Kozlowski, Lukasz P. (4 de janeiro de 2017). «Proteome-pI: proteome isoelectric point database». Nucleic Acids Research. 45 (D1): D1112–D1116. ISSN 1362-4962. PMID 27789699. doi:10.1093/nar/gkw978

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