Amiloidose

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Amiloidose
Micrografia mostrando depósito de amiloide (tingindo de vermelho congo) no coração.
Especialidade endocrinologia
Classificação e recursos externos
CID-10 E85
CID-9 277.3
DiseasesDB 633
eMedicine med/3377
MeSH D000686
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Amiloidose é o acúmulo anormal de proteínas amiloidogênicas (formas mutantes de proteínas) em diversos órgãos e tecidos celulares. Pode ser de origem genética (primária) ou consequência de doenças inflamatórias (secundária). Frequentemente afeta o coração, rins, fígado, baço, sistema nervoso e do trato gastrointestinal prejudicando sua função, pois debilita o funcionamento das células destes órgãos, resultando em morte celular e consequentemente gerando falência destes órgãos.

Classificação[editar | editar código-fonte]

Há quatro tipos de amiloidose[1]:

Causas[editar | editar código-fonte]

Pode ter causa:

  • Genética;
  • Consequência de doença inflamatória;
  • Consequência da idade avançada ou;
  • Resultado de diálise prolongada.
Secundária

Doenças associadas com amiloidose secundária (AA) incluem: Algumas das condições associadas com AA incluem o seguinte:

Doenças[2][editar | editar código-fonte]

Lisozima amiloidose[editar | editar código-fonte]

Ocorre quando há uma forma mutante da enzima (lisozima) que hidrolisa as paredes celulares de bactérias. Existem duas variantes conhecidas dessa enzima, a I56T e a D67H. Estas formam fibrilas amiloides que são depositadas nos órgãos internos frequentemente levando indivíduos na faixa estaria dos 50 anos a óbito.

Polineuropatia Amiloidótica[editar | editar código-fonte]

Familiar Acontece quando há uma mutação de uma proteína do plasma sanguíneo (Transtiretina), a qual funciona como transportadora tanto da tiroxina, um hormônio da tireoide que é insolúvel em água, quanto do retinol.

Fibrinogênio Amiloidose[editar | editar código-fonte]

É desenvolvida quando existe uma anormalidade no precursor da fibrina (fibrinogênio), que participa da coagulação sanguínea. Acontece uma associação de domínios β de duas variantes parcialmente não dobradas da lisozima formando uma folha β mais extensa, ocorre conversão conformacional de hélices α em fitas β, gerando um processo atocatalítico de redobramento que é um mecanismo geral que ocorre nesta doença.

Diabetes melito tipo 1[editar | editar código-fonte]

Quando as células β das ilhotas pancreática são incapazes de sintetizar o hormônio polipeptídico insulina.

Diabetes melito tipo 2[editar | editar código-fonte]

Quando o pâncreas contém depósitos de Peptídeo Ilhota Amiloide (IAPP), quanto maior essa deposição mais severa a doença.

Fisiopatologia[editar | editar código-fonte]

Aproximadamente 10% dos depósitos de amiloidose consistem de glicosaminoglicanos (GAGs), apolipoproteína E (apoE) e componente (SAP) amilóide P do soro. Já os outros 90% consistem das fibrilas amiloides, formadas pela agregação de proteínas mal formadas. Dependendo do local onde está o plasmócito defeituoso o amiloide pode se concentrar em apenas um órgão (amiloidose localizada), mais frequentemente na bexiga e nas vias respiratórias, ou espalhar pelo corpo inteiro (amiloidose sistêmica). [3]

Sinais e sintomas[editar | editar código-fonte]

Depósitos nodulares de amiloides na pleura.

Os sintomas dependem da causa, dos órgãos afetados, do tipo de proteínas acumuladas e da área afetada pelo depósito. Pode afetar apenas um ou múltiplos órgãos. Dependendo da área afetada pode resultar em[4][5]:

Os órgãos mais afetados são os rins (aproximadamente 70% dos pacientes), coração (50%) e sistema nervoso (30%).

Diagnóstico[editar | editar código-fonte]

O diagnóstico é fácil (técnica microscópica com uma coloração específica - vermelho congo), embora seja dificultado pela associação da amiloidose a diversas outras doenças e devido à grande diversidade de sintomas.

Tratamento[editar | editar código-fonte]

Caso seja secundária obviamente deve-se tratar também a causa primária. Tratamentos medicamentosos incluem agentes quimioterápicos como melfalano (Alkeran) ou ciclofosfamida (Cytoxan) e corticosteroides anti-inflamatórios como dexametasona. Estas drogas interrompem o crescimento das células anormais que produzem a proteína amiloide.

Sem tratamento a vítima de amiloidose primária dificilmente sobrevive mais que um ano e meio, isso se não houver comprometimento grave da função cardíaca, pois nesse caso a taxa de sobrevivência cai para 6 meses. Já de amiloidose hereditária a taxa de sobrevivência é de 5 a 15 anos.[6]

Células-tronco frescas do corpo do próprio paciente podem ser usadas para substituir os plasmócitos defeituosos e tecidos danificados. Outra opção, é o transplante de órgão, única solução para re-estabelecer a função de órgão irreparavelmente danificado. [6]

Novos medicamentos estão sendo desenvolvidos para evitar a formação de depósitos de amiloide. Um dos medicamentos promissores é o eprodisate (Kiacta), um comprimido que inibe a formação de fibrilas amiloides ao evitar que o amiloide A sérico interaja com outras moléculas que induzem seu dobramento incorreto.[6]

Ver também[editar | editar código-fonte]

Ligações externas[editar | editar código-fonte]

Referências