Valina
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| L-Valine Alerta sobre risco à saúde | |
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| Nome IUPAC | (S)-2-amino-3-methyl-butanoic acid |
| Identificadores | |
| Número CAS | |
| PubChem | |
| SMILES |
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| Propriedades | |
| Fórmula química | C5H11NO2 |
| Massa molar | 117.14 g mol-1 |
| Compostos relacionados | |
| Aminoácidos relacionados | Ácido alfa-aminobutírico Norvalina (2-aminopentanoico) Isoleucina (2-amino-3-metil-pentanoico) |
| Compostos relacionados | Ácido isovalérico (3-metil-butanoico) |
| Página de dados suplementares | |
| Estrutura e propriedades | n, εr, etc. |
| Dados termodinâmicos | Phase behaviour Solid, liquid, gas |
| Dados espectrais | UV, IV, RMN, EM |
| Exceto onde denotado, os dados referem-se a materiais sob condições normais de temperatura e pressão Referências e avisos gerais sobre esta caixa. Alerta sobre risco à saúde. | |
A valina (VAL ou V [1]) é um α-aminoácido de cadeia ramificada usado para a biossíntese de proteínas [2]. Contém um grupamento α-amino e um grupamento ácido α-carboxílico, os quais em pH fisiológico se encontram ionizados, respectivamente, nas formas de NH3+ e COO-, o que lhe confere propriedades anfotéricas, podendo então atuar tanto como um ácido, bem como uma base. Contém ainda uma cadeia lateral hidrocarbonada alifática formada por um grupamento isopropil, caracterizando este aminoácido como apolar[3]. É codificada através de códons iniciados por GU, ou seja, GUA, GUC, GUG e GUU. A fórmula estrutural da valina está demostrada abaixo.
Metabolismo
[editar | editar código-fonte]Biossíntese e síntese
[editar | editar código-fonte]Faz parte dos aminoácidos ditos essenciais, não sintetizados por humanos, sendo adquirido através da reposição por dieta, por ser comumente produzida por plantas e microrganismos a partir do ácido pirúvico, fruto da degradação de carboidratos[3].
A valina racêmica de origem química, pode ser sintetizada por bromação do ácido isovalérico seguido por aminação do derivado α-bromo[4].
HO2CCH2CH(CH3)2 + Br2 → HO2CCHBrCH(CH3)2 + HBr
HO2CCHBrCH(CH3)2 + 2 NH3 → HO2CCH(NH2)CH(CH3)2 + NH4Br
Degradação
[editar | editar código-fonte]Como os demais aminoácidos de cadeia ramificada, a degradação da valina tem seu início com uma etapa de transaminação para a remoção do grupamento α-amino, gerando o α-cetoisovalerato, que por sua vez será convertido em isobutiril-CoA. Este, em seguida irá ser oxidado e rearranjado em succinil-CoA, que poderá participar do ciclo do ácido cítrico[5].
Doenças metabólicas
[editar | editar código-fonte]A degradação da valina é perturbada nas seguintes doenças metabólicas:
Histórico
[editar | editar código-fonte]A valina foi primeiramente isolada a partir da caseína pelo químico alemão, Hermann Emil Fisher (1852-1919), em 1901[6].
Importância médica
[editar | editar código-fonte]A valina, juntamente com a leucina e a Isoleucina, são conhecidas como BCAA (do Inglês: Branched-Chain Amino Acids) e apresentam importantes papéis na fisiologia. Ela apresenta atividade de caráter estimulante. Promove o crescimento muscular e o reparo tecidual, além de ser um precursor na via biosintética da penicilina. A deficiência de valina é marcada por danos neurológicos no cérebro. Há também casos de doenças associadas a valina, como na doença falciforme, onde a valina substitui o aminoácido hidrofílico do ácido glutâmico na hemoglobina. Então, como a valina é hidrofóbica, a hemoglobina não dobra corretamente[3].
Referências
- ↑ "Nomenclature and Symbolism for Amino Acids and Peptides". IUPAC-IUB Joint Commission on Biochemical Nomenclature. 1983. Archived from the original on 9 October 2008. Retrieved 5 March 2018.
- ↑ Voet, Donald and Voet, G. Judith. Bioquímica 4a edição. Artmed, 2015.
- ↑ a b c «Valine. Compound summary CID 6287, Pubchem, Acessado em 20/03/2018 às 11:30.»
- ↑ Marvel, C. S. (1940). "dl-Valine". Organic Syntheses. 20: 106.; Collective Volume, 3, p. 848.
- ↑ Mathews, Christopher K., (2000). Biochemistry. Van Holde, K. E., Ahern, Kevin G. (3rd ed.). San Francisco, Calif.: Benjamin Cummings. p. 776. ISBN 0805330666. OCLC 42290721.
- ↑ "valine". Encyclopædia Britannica Online. Retrieved 2015-12-06.
