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Arginina

Origem: Wikipédia, a enciclopédia livre.
L-Arginina
Nomes
Nome IUPAC 2-amino-5-(diaminomethylidene-amino)pentanoic acid
Outros nomes Ácido α-amino-δ-guanidinvalérico
Arg, R
Identificadores
Número CAS 74-79-3,(L-arginina)
1119-34-2 (cloridrato de L-arginina)
332360-01-7 (cloridrato de DL-arginina hidrato)
157-06-2 (D-arginina)
PubChem 6322
ChemSpider 227
SMILES
 
  • N[C@@H](CCCNC(N)=N)C(O)=O
Propriedades
Fórmula química C6H14N4O2
Massa molar 174.19 g mol-1
Densidade 0,7 g·cm−3[1]
Ponto de fusão 238[1]
Solubilidade em água solúvel (150 g·l−1 a 20 °C)[1]
Acidez (pKa) COOH: 2,0[2]
NH2: 9,0[2]
Grupo guanidina: 12,1 (stark basisch)[2]
Riscos associados
Frases R R36
Frases S S26
LD50 5110 mg·kg−1 (rato, peroral)[1]
Compostos relacionados
Alfa-aminoácidos relacionados Ornitina (em vez do grupo guanidina, amina)
Citrulina (em vez do grupo guanidina, um grupo ureia)
Canavanina (-CH2- na posição 5 trocado por -O-)
N-Metilarginina (metil ligado no grupo guanidina)
Nitroarginina (nitro ligado no grupo guanidina)
Compostos relacionados Agmatina (após decarboxilação)
Éster etílico da arginina
Octopina (arginina e alanina compartilhando o mesmo N alfa)
Página de dados suplementares
Estrutura e propriedades n, εr, etc.
Dados termodinâmicos Phase behaviour
Solid, liquid, gas
Dados espectrais UV, IV, RMN, EM
Exceto onde denotado, os dados referem-se a
materiais sob condições normais de temperatura e pressão.
Referências e avisos gerais sobre esta caixa.
Alerta sobre risco à saúde.

Arginina (ácido 2-amino-5-guanidino-pentanoico) é um aminoácido polar básico. Sua estrutura é (H2N)(HN)CN(H)(CH2)3CH(NH2)CO2H, possuindo seis átomos de carbono, quatro átomos de nitrogênio, dois átomos de oxigênio e catorze átomos de hidrogênio.[3]

Principal carreadora de nitrogênio em humanos e animais, a arginina faz parte da síntese de moléculas importantes[4] como agmatina, creatina, ornitina, óxido nítrico, poliaminas, prolina, dentre outras. Na estrutura do mRNA, os códons que codificam a arginina durante a síntese de proteínas são: CGU, CGC, CGA, CGG, AGA, e AGG.[5] A Arginina é classificada como semi-essencial ou condicionalmente essencial em seres humanos, pois pode ser sintetizada endogenamente numa quantidade suficiente para atender as necessidades, não sendo necessária na dieta de adultos saudáveis.[6]

História

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A arginina foi isolada pela primeira vez em 1886 a partir de mudas de tremoço amarelo pelo químico alemão Ernst Schulze e seu assistente Ernst Steiger.[7][8] Ele a nomeou a partir do grego árgyros (ἄργυρος), que significa "prata", devido à aparência branco-prateada dos cristais de nitrato de arginina. Em 1897, Schulze e Ernst Winterstein (1865–1949) determinaram a estrutura da arginina.[9] Schulze e Winterstein sintetizaram a arginina a partir da ornitina e da cianamida em 1899,[10] mas algumas dúvidas sobre a estrutura da arginina persistiram[11] até a síntese de Sørensen em 1910.[12]

Síntese

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Proteínas ingeridas sofrem degradação até arginina,[13] podendo ser diretamente absorvidas para utilização no ciclo da ureia, ou transformada em ornitina no intestino e, com a glutamina secretada como glutamato, convertida em citrulina. A citrulina é transportada até os rins, onde vira substrato da neossíntese da arginina. A citrulina também pode ser convertida diretamente em L-arginina no citoplasma dos macrófagos e das células endoteliais.[carece de fontes?]

Função

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A arginina desempenha um papel importante na divisão celular, na cicatrização de feridas, na remoção de amônia do corpo, na função imunológica[14] e na liberação de hormônios.[15][16][17] É um precursor para a síntese de óxido nítrico (NO),[18] tornando-se importante na regulação da pressão arterial.[19][20] A arginina é necessária para o funcionamento das células T no corpo e pode levar à sua desregulação se esgotada.[21][22]

Proteínas

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A cadeia lateral da arginina é anfipática, pois em pH fisiológico contém um grupo guanidínio carregado positivamente, altamente polar, na extremidade de uma cadeia hidrocarbonada alifática hidrofóbica. Como as proteínas globulares possuem interiores hidrofóbicos e superfícies hidrofílicas,[23] a arginina é tipicamente encontrada na parte externa da proteína, onde o grupo principal hidrofílico pode interagir com o ambiente polar, por exemplo, participando de ligações de hidrogênio e pontes salinas.[24] Por esse motivo, é frequentemente encontrada na interface entre duas proteínas.[25] A parte alifática da cadeia lateral às vezes permanece abaixo da superfície da proteína.[24]

Resíduos de arginina em proteínas podem ser desmineralizados por enzimas PAD para formar citrulina, em um processo de modificação pós-traducional denominado citrulinação. Isso é importante no desenvolvimento fetal, faz parte do processo imunológico normal, bem como do controle da expressão gênica, mas também é significativo em doenças autoimunes.[26] Outra modificação pós-traducional da arginina envolve a metilação por proteínas metiltransferases.[27]

Estudos

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Efeitos no organismo

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Apesar do extenso uso do aminoácido em exercícios, os efeitos da suplementação são limitados. Os dados de que os suplementos de L-arginina aumentam a massa muscular não são claros. Estudos concluem que a suplementação com aminoácidos específicos, incluindo arginina, não aumentam a massa muscular mais do que se exercitar sozinho. Outros artigos não mostram efeitos sobre a força muscular.[28][29]

Uma pesquisa mostrou que suplementar L-arginina pode estimular aumento do hormônio do crescimento. Entretanto, esse aumento é menor do que exercícios sem suplementação alguma.[30]

Eficácia

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Os estudos também demonstraram que a arginina é eficaz para:[31]

Mas comprovaram que é ineficaz para:[31]

E ainda há dados insuficientes da eficácia para:[31]

Fontes

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Produção

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Tradicionalmente, é obtida pela hidrólise de diversas fontes baratas de proteína, como a gelatina.[34] Comercialmente, é obtida por fermentação. Dessa forma, podem ser produzidos de 25 a 35 g/litro, utilizando glicose como fonte de carbono.[35]

Fontes alimentares

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Leite, iogurte, bacon, presunto, gelatina, frango, lagosta, atum, camarão, salmão, amendoim, noz, avelã, castanha, aveia, granola, gérmen de trigo, semente de girassol, entre outras.[36][37][38]

Problemas associados

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Quantidades elevadas de arginina no organismo podem causar doenças ósseas e doenças de pele. Podem causar também náuseas e diarreias aquosas. A arginina pode alterar os níveis de açúcar no sangue, aumentar o risco de hemorragia e pode causar níveis anormalmente elevados de potássio no sangue. A arginina também pode agravar distúrbios mentais em esquizofrênicos e pode provocar resistência à insulina.[39] A l-arginina também pode acelerar a replicação viral.[40]

Arginina e o óxido nítrico

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A arginina é vital para a produção de óxido nítrico, porém pesquisas mostraram que a disponibilidade de arginina não é limitante para a formação de NO, pois a quantidade de arginina disponível normalmente no organismo excede muito a quantidade necessária para que a síntese de óxido nítrico aconteça. Enquanto alguns estudos revelam que a suplementação de arginina não promove aumento na produção de óxido nítrico, outros mostram que houve sim um aumento, sem haver uma resposta definitiva.[carece de fontes?]

O óxido nítrico (NO) é um radical livre sintetizado a partir do aminoácido L-arginina, através de uma via biosintética chamada via L-arginina/óxido nítrico. Essa via metabólica é catalisada por um grupo de enzimas conhecidas por óxido nítrico sintetase (NOS). [41] As NOS são dependentes de O2, NADPH, flavinas e biopterinas para exercer sua atividade.[carece de fontes?]

A l-arginina é transformada em NG-hidroxy-L-arginina na presença de NADPH e Ca2+, necessitando de oxigênio e mais NADPH para formar L-citrulina e NO.[13]

Entre as funções do óxido nítrico, está a capacidade de vasodilatação no músculo esquelético, aumentando o fluxo de sangue e nutrientes para o músculo, favorecendo a síntese de proteínas. O óxido nítrico também é um importante neurotransmissor e estimula a resposta imunológica, auxiliando na destruição de micro-organismos, parasitas e células tumorais.[carece de fontes?]

Notas

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  • Este artigo foi inicialmente traduzido, total ou parcialmente, do artigo da Wikipédia em inglês cujo título é «Arginine».

Referências

  1. ↑ a b c d Catálogo da companhia Carl Roth Arginina, acessado em 13 de março de 2010
  2. ↑ a b c K.-J. Teresa u. a.: Nickel Ion Complexes of Amino Acids and Peptides. In: Metal Ions in Life Sciences. Band 2: Nickel and Its Surprising Impact in Nature. John Wiley & Sons, 2007, ISBN 978-0-470-01671-8; S. 67; doi:10.1002/9780470028131.ch3.
  3. ↑ «Nomenclature and Symbolism for Amino Acids and Peptides». Chem.qmul. Consultado em 3 de Março de 2014. Arquivado do original em 9 de outubro de 2008 
  4. ↑ Maria Isabel Toulson Davisson Correia e Iara Eliza Pacífico Quirino. «Arginina» (PDF). Nutrição e vida. Consultado em 3 de Março de 2014 
  5. ↑ «Nomenclature and Symbolism for Amino Acids and Peptides». iupac.qmul.ac.uk. Consultado em 23 de abril de 2025 
  6. ↑ Tapiero, H; Mathé, G; Couvreur, P; Tew, K. D (1 de novembro de 2002). «I. Arginine». Biomedicine & Pharmacotherapy (9): 439–445. ISSN 0753-3322. doi:10.1016/S0753-3322(02)00284-6. Consultado em 23 de abril de 2025 
  7. ↑ Apel F (julho de 2015). «Biographie von Ernst Schulze» (PDF). Consultado em 23 de abril de 2025. Arquivado do original (PDF) em 17 de novembro de 2015 
  8. ↑ «Zeitschrift für physiologische Chemie v.11 1887.». HathiTrust (em inglês). Consultado em 23 de abril de 2025 
  9. ↑ Schulze, E.; Winterstein, E. (1897). «Ueber ein Spaltungs-product des Arginins». Berichte der deutschen chemischen Gesellschaft (em inglês) (3): 2879–2882. ISSN 1099-0682. doi:10.1002/cber.18970300389. Consultado em 23 de abril de 2025 
  10. ↑ Schulze, E.; Winterstein, E. (1899). «Ueber die Constitution des Arginins». Berichte der deutschen chemischen Gesellschaft (em inglês) (3): 3191–3194. ISSN 1099-0682. doi:10.1002/cber.18990320385. Consultado em 23 de abril de 2025 
  11. ↑ Cohen, J. B. (1919). Organic Chemistry for Advanced Students, Part 3. [S.l.: s.n.] p. 140 
  12. ↑ Sölrensen, S. P. L. (1910). «Über die Synthese des dl-Arginins (α-Amino-δ-guanido-n-valeriansäure) und der isomeren α-Guanido-δ-amino-n-valeriansäure». Berichte der deutschen chemischen Gesellschaft (em inglês) (1): 643–651. ISSN 1099-0682. doi:10.1002/cber.191004301109. Consultado em 23 de abril de 2025 
  13. ↑ a b R. FLORA FILHO, B. ZILBERSTEIN. «Óxido nítrico: o simples mensageiro percorrendo a complexidade. Metabolismo, síntese e funções.» (PDF). scielo. Consultado em 3 de Março de 2014 
  14. ↑ Frezza, C.; Mauro, C. (13 de julho de 2015). The Metabolic Challenges of Immune Cells in Health and Disease. [S.l.]: Frontiers Media SA. p. 17. ISBN 9782889196227 
  15. ↑ Tapiero, H; Mathé, G; Couvreur, P; Tew, K. D (1 de novembro de 2002). «I. Arginine». Biomedicine & Pharmacotherapy (9): 439–445. ISSN 0753-3322. doi:10.1016/S0753-3322(02)00284-6. Consultado em 23 de abril de 2025 
  16. ↑ Stechmiller, Joyce K.; Childress, Beverly; Cowan, Linda (2005). «Arginine Supplementation and Wound Healing». Nutrition in Clinical Practice (em inglês) (1): 52–61. ISSN 1941-2452. doi:10.1177/011542650502000152. Consultado em 23 de abril de 2025 
  17. ↑ Witte, Maria B.; Barbul, Adrian (2003). «Arginine physiology and its implication for wound healing». Wound Repair and Regeneration (em inglês) (6): 419–423. ISSN 1524-475X. doi:10.1046/j.1524-475X.2003.11605.x. Consultado em 23 de abril de 2025 
  18. ↑ Andrew, Penelope J; Mayer, Bernd (15 de agosto de 1999). «Enzymatic function of nitric oxide synthases». Cardiovascular Research (3): 521–531. ISSN 0008-6363. doi:10.1016/S0008-6363(99)00115-7. Consultado em 23 de abril de 2025 
  19. ↑ Gokce, Noyan (1 de outubro de 2004). «L-Arginine and Hypertension». The Journal of Nutrition (10): 2807S–2811S. ISSN 0022-3166. doi:10.1093/jn/134.10.2807S. Consultado em 23 de abril de 2025 
  20. ↑ Kibe, Ryoko; Kurihara, Shin; Sakai, Yumi; Suzuki, Hideyuki; Ooga, Takushi; Sawaki, Emiko; Muramatsu, Koji; Nakamura, Atsuo; Yamashita, Ayano (1 de abril de 2014). «Upregulation of colonic luminal polyamines produced by intestinal microbiota delays senescence in mice». Scientific Reports (em inglês) (1). 4548 páginas. ISSN 2045-2322. PMC 4070089Acessível livremente. PMID 24686447. doi:10.1038/srep04548. Consultado em 23 de abril de 2025 
  21. ↑ Banerjee, Kasturi; Chattopadhyay, Agnibha; Banerjee, Satarupa (1 de julho de 2022). «Understanding the association of stem cells in fetal development and carcinogenesis during pregnancy». Advances in Cancer Biology - Metastasis. 100042 páginas. ISSN 2667-3940. doi:10.1016/j.adcanc.2022.100042. Consultado em 23 de abril de 2025 
  22. ↑ Rodriguez, Paulo C.; Quiceno, David G.; Ochoa, Augusto C. (15 de fevereiro de 2007). «l-arginine availability regulates T-lymphocyte cell-cycle progression». Blood (em inglês) (4): 1568–1573. ISSN 0006-4971. PMC 1794048Acessível livremente. PMID 17023580. doi:10.1182/blood-2006-06-031856. Consultado em 23 de abril de 2025 
  23. ↑ Ahern, K. G.; Van Holde, K. E.; Mathews, C. K. (2000). Biochemistry 3 ed. [S.l.: s.n.] p. 180. ISBN 978-0805330663. OCLC 42290721 
  24. ↑ a b Barnes, M. R. (16 de abril de 2007). Bioinformatics for Geneticists: A Bioinformatics Primer for the Analysis of Genetic Data. [S.l.: s.n.] p. 326. ISBN 9780470026199 
  25. ↑ Kleanthous, C. (2000). Protein-protein Recognition. [S.l.]: Oxford University Press. p. 13. ISBN 9780199637607 
  26. ↑ Unwin, R. D.; Griffiths, J. R. (2016). Analysis of Protein Post-Translational Modifications by Mass Spectrometry. [S.l.: s.n.] p. 275. ISBN 978-1-119-25088-3 
  27. ↑ Unwin, R. D.; Griffiths, J. R. (2016). Analysis of Protein Post-Translational Modifications by Mass Spectrometry. [S.l.: s.n.] p. 176. ISBN 978-1-119-25088-3 
  28. ↑ «Use of amino acids as growth hormone-releasing agents by athletes». Nutrition (em inglês) (7-8): 657–661. 1 de julho de 2002. ISSN 0899-9007. doi:10.1016/S0899-9007(02)00807-9. Consultado em 6 de setembro de 2021 
  29. ↑ a b Campbell, Bill I.; La Bounty, Paul M.; Roberts, Mike (28 de dezembro de 2004). «The Ergogenic Potential of Arginine». Journal of the International Society of Sports Nutrition (2). 35 páginas. ISSN 1550-2783. PMC 2129157Acessível livremente. PMID 18500948. doi:10.1186/1550-2783-1-2-35. Consultado em 6 de setembro de 2021 
  30. ↑ Kanaley, Jill A. (janeiro de 2008). «Growth hormone, arginine and exercise». Current Opinion in Clinical Nutrition & Metabolic Care (em inglês) (1): 50–54. ISSN 1363-1950. doi:10.1097/MCO.0b013e3282f2b0ad. Consultado em 6 de setembro de 2021 
  31. ↑ a b c «L-Arginine: MedlinePlus Supplements». medlineplus.gov (em inglês). Consultado em 6 de setembro de 2021 
  32. ↑ Pahlavani, N.; Entezari, M. H.; Nasiri, M.; Miri, A.; Rezaie, M.; Bagheri-Bidakhavidi, M.; Sadeghi, O. (abril de 2017). «The effect of l-arginine supplementation on body composition and performance in male athletes: a double-blinded randomized clinical trial». European Journal of Clinical Nutrition (em inglês) (4): 544–548. ISSN 1476-5640. doi:10.1038/ejcn.2016.266. Consultado em 6 de setembro de 2021 
  33. ↑ «Therapeutic Benefits of l-Arginine: An Umbrella Review of Meta-analyses». Journal of Chiropractic Medicine (em inglês) (3): 184–189. 1 de setembro de 2016. ISSN 1556-3707. PMC 5021928Acessível livremente. PMID 27660594. doi:10.1016/j.jcm.2016.06.002. Consultado em 6 de setembro de 2021 
  34. ↑ «d-ARGININE HYDROCHLORIDE». Organic Syntheses (em inglês). 4 páginas. 1932. ISSN 0078-6209. doi:10.15227/orgsyn.012.0004. Consultado em 23 de abril de 2025 
  35. ↑ Drauz, Karlheinz; Grayson, Ian; Kleemann, Axel; Krimmer, Hans-Peter; Leuchtenberger, Wolfgang; Weckbecker, Christoph (2007). «Amino Acids». John Wiley & Sons, Ltd (em inglês). ISBN 978-3-527-30673-2. doi:10.1002/14356007.a02_057.pub2. Consultado em 23 de abril de 2025 
  36. ↑ «Alimentos ricos em Arginina». Dietasgratis. Consultado em 9 de Julho de 2014. Arquivado do original em 14 de julho de 2014 
  37. ↑ «7 melhores alimentos que contêm arginina». Centrodeartigos. Consultado em 9 de Julho de 2014 
  38. ↑ «Quais São as Fontes de Arginina/L-Arginina?». Ganharpeso. Consultado em 9 de Julho de 2014. Arquivado do original em 14 de julho de 2014 
  39. ↑ «Bases moleculares dos efeitos da suplementação crônica com arginina sobre a sensibilidade à insulina» (PDF). USP. Consultado em 24 de Maio de 2014 
  40. ↑ «Farmacologia da L-arginina em pacientes com câncer». ebah.com. Consultado em 24 de Maio de 2014 
  41. ↑ «Papel do óxido nítrico em um modelo animal de ansiedade». unicamp. Consultado em 24 de Maio de 2014 
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