Glicina

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Glicina
Alerta sobre risco à saúde[1]
Glycin - Glycine.svg Glycine-zwitterion-2D-skeletal.svg
Glycine-from-xtal-2008-3D-balls.png Glycine-from-xtal-2008-3D-vdW.png
Nome IUPAC Glicina
Ácido 2-aminoacético
Outros nomes Ácido aminoetanóico
Identificadores
Abreviação Gly, G
Número CAS 56-40-6
PubChem 750
ChemSpider 730
SMILES
Propriedades
Fórmula química C2H5NO2
Massa molar 75.06 g mol-1
Aparência sólido branco
Densidade 1,1607 g/cm3
Ponto de fusão

233 °C (decomposição)

Solubilidade em água 25 g/100 mL
Solubilidade solúvel em etanol, piridina
insolúvel em éter
Acidez (pKa) 2,32
Riscos associados
LD50 2600 mg/kg (ratos, oral)
Compostos relacionados
Aminoácidos relacionados Alanina (2-amino-propanoico)
Beta-alanina (3-amino-propanoico)
Alfa-fenilglicina
Sarcosina (N-metil glicina)
Compostos relacionados Ácido carbâmico (NH2COOH)
Ácido glicólico (hidroxiacético)
Etanolamina
Exceto onde denotado, os dados referem-se a
materiais sob condições normais de temperatura e pressão

Referências e avisos gerais sobre esta caixa.
Alerta sobre risco à saúde.

A glicina (do grego glykos, "doce", nome devido ao seu sabor adocicado[2] ) é um dos aminoácidos codificados pelo código genético, sendo portanto um dos componentes das proteínas dos seres vivos. É codificado pelos codões GGU, GGC, GGA e GGG[3] .

Devido à sua simplicidade estrutural, este aminoácido tende a ser conservado evolucionariamente em proteínas como o citocromo c, a mioglobina e a hemoglobina. A glicina é o único aminoácido que não apresenta actividade óptica. A maioria das proteínas possui pequenas quantidades de glicina; o colagénio é uma excepção de nota, constituindo a glicina cerca de um terço da sua estrutura primária. A presença de glicina inibe a formação de alfa-hélices mas facilita a formação de folhas-beta na estrutura secundária de proteínas, por ser um aminoácido que apresenta um alto grau de flexibilidade quando integrado numa cadeia polipeptídica.[2]

Apesar de ser um aminoácido apolar, a sua cadeia lateral (um átomo de hidrogénio) é demasiado curta para participar em interacções hidrofóbicas.[2] No entanto, a glicina pode, em determinadas enzimas como a piruvato:formato liase, ser convertida a radical glicilo através da retirada desse átomo de hidrogénio, sendo este radical importante para a catálise enzimática, embora instável e destruído na presença de O2.

Biossíntese[editar | editar código-fonte]

A glicina não é um aminoácido essencial na dieta humana, já que é sintetizado pelo organismo a partir do aminoácido serina numa reacção catalisada pela enzima serina hidroximetiltransferase:[2]

HO2CCH(NH2)CH2OH + H2-folato → HO2CCH2NH2 + CH2-folato + H2O

Função fisiológica[editar | editar código-fonte]

Como intermediário biossintético[editar | editar código-fonte]

A glicina serve de precursor a diversas espécies químicas. O ácido aminolevulínico, precursor chave das porfirinas, é sintetizado in vivo a partir de glicina e succinil-coenzima A. A glicina fornece também o bloco C2N central a todas as purinas. Uma das vias de degradação do aminoácido treonina passa pela sua conversão a glicina, embora esta via metabólica seja relativamente pouco importante no metabolismo humano. É ainda precursor na via biossintética da fosfocreatina.

A degradação da glicina segue três vias principais:

  • Pode ser degradada a piruvato, seguindo a reacção inversa da sua biossíntese (ou seja, conversão a serina e então conversão desta a piruvato).
  • Especialmente em animais, a glicina pode ser oxidada a CO2, NH4+ e um grupo metileno pela enzima glicina sintase.
  • Pode ser oxidada e desaminada a glioxilato pela enzima D-aminoácido oxidase, sendo o glioxilato posteriormente reduzido a oxalato.

Como neurotransmissor[editar | editar código-fonte]

A glicina é um neurotransmissor inibitório no sistema nervoso central, especialmente a nível da medula espinal, tronco cerebral e retina. Quando receptores de glicina são activados, o ânion cloreto entra no neurônio através de receptores ionotrópicos, causando um potencial pós-sináptico inibitório. A estricnina actua como antagonista nos receptores ionotrópicos de glicina. A glicina é, junto com o glutamato, um co-agonista de receptores NMDA; esta ação facilita a actividade excitatória dos receptores glutaminérgicos, em contraste com a atividade inibitória da glicina.

A dose letal de glicina administrada oralmente, em ratos, é de 7930 mg/kg[4] , causando morte usualmente por hiperexcitabilidade.

Como elemento estrutural[editar | editar código-fonte]

Além de ser um aminoácido importante na formação de colagénio, é essencial na formação da camada de peptidoglicano na parede celular de bactérias Gram-positivas, ao formar um pentapéptido (pentaglicina) que ajuda na ligação entre resíduos de ácido N-acetilmurâmico. A pentaglicina está ausente nas bactérias Gram-negativas.

A glutationa, tripéptido essencial na manutenção do equilíbrio redox intracelular, tem na sua constituição glicina.

Na fotorrespiração[editar | editar código-fonte]

As mitocôndrias de plantas apresentam uma via alternativa de respiração, a fotorrespiração, em que a glicina é convertida a serina através da seguinte reacção, catalisada pela enzima glicina descarboxilase:

2 Gly + NAD+ → Ser + CO2 + NH3 + NADH + H+,

tornando-se esta a principal fonte de NADH mitocondrial para posterior produção de ATP. Esta reacção faz parte do ciclo do glicolato.

Referências

  1. Merck Index, 11th Edition, 4386.
  2. a b c d Nelson 2004
  3. IUPAC-IUBMB Joint Commission on Biochemical Nomenclature. "Nomenclature and Symbolism for Amino Acids and Peptides". Recommendations on Organic & Biochemical Nomenclature, Symbols & Terminology etc. Consult. 2007-05-17. 
  4. "Safety (MSDS) data for glycine". The Physical and Theoretical Chemistry Laboratory Oxford University. 2005. Consult. 2006-11-01. 
  • DAWSON, R.M.C.; ELLIOTT, D.C.; ELLIOTT, W.H.; JONES, K.M., Data for Biochemical Research, 3rd ed., pp. 1–31 (1986)

Bibliografia[editar | editar código-fonte]

  • Nelson, David L; Cox, Michael M. Lehninger Principles of Biochemistry. 4 ed. [S.l.]: W.H.Freeman, 2004. ISBN 978-0-7167-4339-2
  • Wagner, A.F; Frey, M.; Neugebauer, F.A.; Schäfer, W.; Knappe, J. The free radical in pyruvate formate-lyase is located on glycine-734. [S.l.]: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A., 1992. vol. 89(3):996-1000.

Ligações externas[editar | editar código-fonte]