Hemoglobina

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hemoglobina, beta
Hemoglobina em 3D.
Indicadores
HUGO 4827
Entrez 3043
OMIM 141900
RefSeq NM_000518
UniProt P68871
Outros dados
Locus Cr. 11 p15.5
Hemácias.

A hemoglobina (frequentemente abreviada como Hb) é uma metaloproteína que contém ferro presente nos glóbulos vermelhos (eritrócitos) e que permite o transporte de oxigénio pelo sistema circulatório.

Fórmula química[editar | editar código-fonte]

C2952H4664O8125S8Fe4321 ph7

Estrutura[editar | editar código-fonte]

A hemoglobina é um tetrâmero composto de dois tipos de cadeias de globina. Existem duas cadeias de cada tipo, sendo que um deles contém 141 aminoácidos e o outro contém 146 aminoácidos. Cada cadeia proteica está ligada a um grupo heme; estes possuem um íon de ferro no seu centro, que forma seis ligações coordenadas: quatro com átomos de azoto do grupo planar de porfirina, uma a um átomo de azoto da proteína e outras a uma molécula de O2. É uma proteína alostérica, pois a ligação e a libertação do oxigénio é regulada por mudanças na estrutura provocadas pela própria ligação do oxigénio ao grupo heme.

Esta proteína é quase esférica, tendo aproximadamente 55 Å de diâmetro e massa molecular de aproximadamente 64000, sendo que nos invertebrados pode variar de 23.600 em alguns equinodermes (Thyone sp) a 3.000.000 em alguns poliquetas (Arenicola sp e Serpula sp) (Schmidt-Nielsen, 1993).

As cadeias alfa contêm sete alfa-hélices sendo que as cadeias beta possuem oito. Estas hélices são designadas por letras do alfabeto (A a H), sendo interrompidas por segmentos não helicoidais denominados AB, BC e assim por diante. Um pequeno segmento não helicoidal precede a primeira alfa-hélice (N- terminal) e é denominado NA, o segmento após a última alfa hélice (C- terminal) é denominado HC (Perutz, 1984).

Nos vertebrados inferiores (lampreia e peixe-bruxa) a hemoglobina é monomérica quando oxigenada e oligomérica quando desoxigenada (Perutz, 1984). Em vertebrados superiores a Hb é simétrica, isto é, constituída por quatro cadeias iguais duas a duas, codificadas pelos genes alfa e beta mas algumas espécies de peixes podem apresentar hemoglobinas assimétricas e várias iso-Hbs (Dafré et al., 1997; Ohkubo et al., 1993; Masala et al., 1992, Smarra, 1997).

Tipos de Hemoglobina[editar | editar código-fonte]

  • Embrionária:
    • Gower 1 (ξ2ε2)
    • Gower 2 (α2ε2)
    • Hemoglobina de Portland (ζ2γ2)
  • Fetal:
    • Hemoglobina F (α2γ2)
  • Adultos:
    • Hemoglobina A (α2β2) - O tipo mais comum, correspondendo a 95% da hemoglobina total.
    • Hemoglobina A2 (α2δ2) - cadeias δ são sintetizadas no último trimestre após o parto, seu nível normal é de aproximadamente 2.5%.
    • Hemoglobina F (α2γ2) - No adultos a Hemoglobina F é restrita a uma população de células vermelhas (hemácias) chamadas células F, este tipo de hemoglobina corresponde a cerca de 2,5% da hemoglobina total.

Distribuição do Oxigênio[editar | editar código-fonte]

A distribuição é feita através da interacção da hemoglobina com o oxigénio do ar (que pode ser inspirado ou absorvido, como na respiração cutânea). Devido a isto, forma-se o complexo oxi-hemoglobina, representado pela notação HbO2. Chegando às células do organismo, o oxigênio é libertado e o sangue arterial (vermelho) transforma-se em venoso (vermelho arroxeado). A hemoglobina livre pode ser reutilizada no transporte do oxigênio. A hemoglobina distribui o oxigênio para todas as partes do corpo irrigadas por vasos sanguíneos.

Localização[editar | editar código-fonte]

A hemoglobina pode ser encontrada dispersa no sangue (em grupos animais simples) ou em várias células especializadas (as hemácias de animais mais complexos).

O aumento de glóbulos vermelhos no sangue (eritrocitose) geralmente se dá por uma adaptação fisiológica do organismo em locais de altitude elevada. Uma vez que o aumento de glóbulos vermelhos favorece o transporte de oxigénio pelo sangue, seu uso melhora a performance de atletas, principalmente no desporto que necessitem muita resistência. Quando os atletas realizam treino em locais de alta altitude, a pequena concentração de oxigénio estimula a produção natural de EPO (Eritropoietina, hormona que aumenta o número de GV e da capacidade muscular)e ao retornar às baixas altitudes, seu corpo está mais preparado e sua resistência está maior.

Hemoglobinas de Peixes[editar | editar código-fonte]

As hemoglobinas de animais mostram uma grande variedade de comportamentos funcionais decorrentes da gama de ajustes entre as necessidades fisiológicas e disponibilidade ambiental de oxigénio. Este aspecto adquire maior importância quando são analisados os grupos de animais que têm conquistado uma ampla variedade de nichos ecológicos, em particular os animais ectotérmicos, nos quais a temperatura ambiental influencia decisivamente no metabolismo e potencialmente nas propriedades de oxigenação (Smarra, 1997).

Este é o caso dos répteis, entre os quais os ofídios por exemplo, ocupam desde o ambiente marinho até o desértico e apresentam hemoglobinas com comportamento peculiar entre vertebrados (Focesi, et al., 1992; Oyama, et al., 1993). A elevada afinidade das hemoglobinas de ofídios por ATP pode desempenhar um papel protector contra mudanças significativas da afinidade por oxigénio (Bonilla, et al., 1994 a, b), devido à variação da temperatura ambiental.

Entretanto, as hemoglobinas de peixes têm ocupado um lugar de destaque no estudo das relações entre estrutura e função de hemoglobinas (De Young, et al., 1994), em virtude das estratégias adaptativas desenvolvidas para responder, por exemplo, a grandes variações no suprimento de oxigênio.

A resposta das hemoglobinas de peixes aos efectores heterotrópicos é muito diferente da maioria das hemoglobinas dos mamíferos (Perutz e Brunori, 1982). O ATP e GTP são os fosfatos intraeritrocitários mais comummente encontrados nos peixes, entretanto, existem outros compostos fosfatados como 2,3-BPG inositol pentafosfato e inositol hexafosfato, dentre outros.

Entretanto, estudos em eritrócitos de peixes com respiração aérea acessória obrigatória têm mostrado a presença de inositolpentafosfato, que diminui a afinidade da Hb por O2 mais do que o ATP e o GTP. A regulação da afinidade da hemoglobina por O2, em alguns destes peixes, é dada pela combinação de fosfatos orgânicos intraeritrocitários (Isaacks e Harkness, 1980).

Nos teleósteos (peixes ósseos) os resíduos que participam da ligação de fosfatos orgânicos, apresentam modificações: ácido glutâmico ou aspártico na posição NA2b e arginina na posição H21b (Perutz e Brunori, 1982; Perutz, 1984; Weber e Jansen, 1988). O sangue de peixes pode apresentar ainda um tipo de efeito Bohr alcalino “exagerado”, chamado efeito Root. A peculiaridade deste efeito é que o sangue não está completamente saturado de oxigénio em pH baixo, mesmo a alta pressão de O2. O papel fisiológico atribuído a esse efeito é o de bombear oxigénio na bexiga natatória e na retina (Farmer, et al., 1979).

As bases moleculares do efeito Root foram resolvidas por Mylvaganan et al (1996).