Prolina: diferenças entre revisões
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A prolina faz parte do grupo dos 20 aminoácidos que participam da composição de proteínas, desse modo, chamados de aminoácidos proteicos ou α-aminoácidos, visto que possuem um grupo amino primário e um grupo carboxila ligados ao mesmo átomo de carbono. Contudo, a estrutura da prolina difere dos demais aminoácidos, pois ela possui um grupo amino secundário e não primário. Sua cadeia lateral é considerada apolar, pois não participa de ligações iônicas ou de hidrogênio, desse modo participando de interações hidrofóbicas. Estruturalmente, a cadeia lateral da prolina e seu N α-amínico formam uma estrutura rígida em anel, com 5 átomos. A geometria da molécula permite, por exemplo, a formação da estrutura fibrosa do colágeno e de proteínas globulares<ref>Francis A. Carey. Química Orgânica. 7. Ed. São Paulo: editora AMGH Ltda, 2011 </ref> . As propriedades físico-químicas da prolina podem ser observadas no quadro ao lado <ref>Catálogo da Merck ''Prolina'' acessado em 19. Januar 2008 </ref> <ref>Hans Beyer und Wolfgang Walter: ''Lehrbuch der Organischen Chemie'', Hirzel Verlag, Stuttgart 1991, ISBN 3-7776-0485-2, S. 823.</ref>. |
A prolina faz parte do grupo dos 20 [[Aminoácido|aminoácidos]] que participam da composição de [[Proteína|proteínas]], desse modo, chamados de aminoácidos proteicos ou α-aminoácidos, visto que possuem um grupo amino primário e um [[Carboxila|grupo carboxila]] ligados ao mesmo átomo de carbono. Contudo, a estrutura da prolina difere dos demais aminoácidos, pois ela possui um [[grupo amino]] secundário e não primário. Sua cadeia lateral é considerada apolar, pois não participa de ligações iônicas ou de hidrogênio, desse modo participando de interações hidrofóbicas. Estruturalmente, a cadeia lateral da prolina e seu N α-amínico formam uma estrutura rígida em anel, com 5 átomos. A geometria da molécula permite, por exemplo, a formação da estrutura fibrosa do colágeno e de proteínas globulares<ref>Francis A. Carey. Química Orgânica. 7. Ed. São Paulo: editora AMGH Ltda, 2011 </ref> . As propriedades físico-químicas da prolina podem ser observadas no quadro ao lado <ref>Catálogo da Merck ''Prolina'' acessado em 19. Januar 2008 </ref> <ref>Hans Beyer und Wolfgang Walter: ''Lehrbuch der Organischen Chemie'', Hirzel Verlag, Stuttgart 1991, ISBN 3-7776-0485-2, S. 823.</ref>. |
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== Síntese de prolina == |
== Síntese de prolina == |
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É considerado um aminoácido não essencial, visto que sua síntese ocorre endogenamente a partir do aminoácido glutamato. Inicialmente, o glutamato sintetizado é convertido em γ-glutamil fosfato através da enzima glutamato quinase. A seguir a enzima glutamato desidrogenase o converte em glutamato γ-semialdeído, que é então reduzido pelo NADPH a ∆¹-pirrolina-5-carboxilato de forma espontânea. Por fim, o último passo necessário para a síntese de prolina é a conversão da ∆¹-pirrolina-5-carboxilato em prolina, catalisado pela enzima pirrolina carboxilato redutase <ref>Richard A. Harvey, Denise R. Ferrier. Bioquímica Ilustrada.5.ed. Editora Artmed. 2012</ref>. |
É considerado um aminoácido não essencial, visto que sua síntese ocorre endogenamente a partir do aminoácido [[Ácido glutâmico|glutamato]]. Inicialmente, o glutamato sintetizado é convertido em γ-glutamil fosfato através da enzima glutamato quinase. A seguir a enzima glutamato desidrogenase o converte em glutamato γ-semialdeído, que é então reduzido pelo NADPH a ∆¹-pirrolina-5-carboxilato de forma espontânea. Por fim, o último passo necessário para a síntese de prolina é a conversão da ∆¹-pirrolina-5-carboxilato em prolina, catalisado pela enzima pirrolina carboxilato redutase <ref>Richard A. Harvey, Denise R. Ferrier. Bioquímica Ilustrada.5.ed. Editora Artmed. 2012</ref>. |
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== Propriedades em proteínas == |
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A estrutura cíclica da cadeia lateral da prolina confere à molécula uma rigidez considerável em relação a outros aminoácidos, no entanto afetando a taxa de formação de ligações peptídicas. Comparado com outros tRNAs, a formação de ligação peptídica do Pro-tRNA é lenta, um fenômeno característico dos [[Alquila|N-alquil]]-aminoácidos.<ref>{{Citar periódico|ultimo=Pavlov|primeiro=Michael Y.|ultimo2=Watts|primeiro2=Richard E.|ultimo3=Tan|primeiro3=Zhongping|ultimo4=Cornish|primeiro4=Virginia W.|ultimo5=Ehrenberg|primeiro5=Måns|ultimo6=Forster|primeiro6=Anthony C.|data=2009-01-06|titulo=Slow peptide bond formation by proline and other N-alkylamino acids in translation|url=http://www.pnas.org/content/106/1/50|jornal=Proceedings of the National Academy of Sciences|lingua=en|volume=106|numero=1|paginas=50–54|doi=10.1073/pnas.0809211106|issn=0027-8424|pmid=19104062}}</ref> A formação da ligação também é lenta entre moléculas de tRNA e cadeias que terminam em prolina, sendo a interação prolina-prolina a mais lenta de todas.<ref>{{Citar periódico|ultimo=Buskirk|primeiro=Allen R.|ultimo2=Green|primeiro2=Rachel|data=2013-01-04|titulo=Getting Past Polyproline Pauses|url=http://science.sciencemag.org/content/339/6115/38|jornal=Science|lingua=en|volume=339|numero=6115|paginas=38–39|doi=10.1126/science.1233338|issn=0036-8075|pmid=23288527}}</ref> |
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Quando a região amida da prolina realiza ligação peptídica, seu nitrogênio não interage com hidrogênio, ou seja, não atua como doador (apenas como receptor) na [[ligação de hidrogênio]].<ref>{{Citar periódico|ultimo=Berg|primeiro=Jeremy M.|ultimo2=Tymoczko|primeiro2=John L.|ultimo3=Stryer|primeiro3=Lubert|data=2002|titulo=Primary Structure: Amino Acids Are Linked by Peptide Bonds to Form Polypeptide Chains|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK22364/|jornal=Biochemistry. 5th edition|lingua=en}}</ref> |
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A rigidez conformacional da prolina afeta a estrutura secundaria da proteína em que está inserida, o que poderia explicar sua maior prevalência em organismos termofílicos. A prolina pode alterar elementos da estrutura secundaria como a [[alfa-hélice]] e a [[folha-beta]]. Contudo, a prolina é frequentemente encontrada nas primeiras posições da [[N-terminal]], onde a perda do hidrogênio da ponte de hidrogênio da amida não produz uma alteração significativa. Em análises de estrutura, foi encontrado que quase 90% das prolinas ocorrem no primeiro giro.<ref>{{Citar periódico|ultimo=Kim|primeiro=M. K.|ultimo2=Kang|primeiro2=Y. K.|data=1999-7|titulo=Positional preference of proline in alpha-helices.|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2144370/|jornal=Protein Science : A Publication of the Protein Society|volume=8|numero=7|paginas=1492–1499|issn=0961-8368|pmc=PMC2144370|pmid=10422838}}</ref> |
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Uma sequência de múltiplas prolinas forma uma [[hélice de poliprolina]], a estrutura secundária predominante em [[colágeno]]. A [[hidroxilação]] da prolina pela [[prolil hidroxilase]] aumenta de modo significativo a estabilidade conformacional do colágeno. Por causa disso, a hidroxilação da prolina é um fator bioquímico essencial para conservar o [[Tecido conjuntivo|tecido conectivo]]. |
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== Usos == |
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A prolina e seus derivados são regularmente utilizados como catalizadores assimétricos em reações que usam [[Organocatálise|catalisadores orgânicos]]. A redução '''Corey–Bakshi–Shibata (CBS)''' e a '''condensação aldólica''' são exemplos disso. |
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Na [[Cerveja#Preparação|preparação de cerveja]], proteínas ricas em prolina são utilizadas para obter [[turbidez]].<ref>{{Citar web|url=https://web.archive.org/web/20100711180909/http://www.nysaes.cornell.edu/fst/faculty/siebert/haze.html|titulo=Haze & Foam|data=2010-07-11|acessodata=2018-06-03}}</ref> |
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<small>A L</small>-prolina serve como [[osmoprotetor]], sendo assim usado em aplicações farmacológicas e biotecnológicas. |
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[[Meio de cultura|Meios de cultura]] de tecido vegetal pode ser suplementado com prolina. É sabido que a acumulação de prolina em plantas está relacionado com estresse, porém sua função específica continua em debate.<ref>{{Citar periódico|ultimo=Verbruggen|primeiro=Nathalie|ultimo2=Hermans|primeiro2=Christian|data=2008-11|titulo=Proline accumulation in plants: a review|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/18379856|jornal=Amino Acids|volume=35|numero=4|paginas=753–759|doi=10.1007/s00726-008-0061-6|issn=1438-2199|pmid=18379856}}</ref><ref>{{Citar periódico|ultimo=Mattioli|primeiro=Roberto|ultimo2=Costantino|primeiro2=Paolo|ultimo3=Trovato|primeiro3=Maurizio|data=2009-11|titulo=Proline accumulation in plants: not only stress|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/20009553|jornal=Plant Signaling & Behavior|volume=4|numero=11|paginas=1016–1018|issn=1559-2324|pmc=PMC2819507|pmid=20009553}}</ref> |
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== Referências == |
== Referências == |
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Revisão das 02h45min de 3 de junho de 2018
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| Prolina Alerta sobre risco à saúde | |
|---|---|
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| Nome IUPAC | (S)-Pyrrolidine-2-carboxylic acid |
| Outros nomes | L-Prolina (S)-Prolina D-Prolina (R)-Prolina Ácido (2S)-Pirrolidino-2-carboxílico Ácido (2S)-1,3,4,5-tetraidro-2H-pirrol-2-carboxílico Ácido (2S)-azaciclopentano-2-carboxílico Ácido (2S)-azolidino-2-carboxilíco Pro, P (abreviaturas) |
| Identificadores | |
| Número CAS | ,(L-Prolina) 344-25-2 (D-Prolina) 609-36-9 {Racêmico; sinônimos: DL-Prolina e (RS)-Prolina} |
| PubChem | |
| DrugBank | NUTR00047 |
| Código ATC | ATC |
| SMILES |
|
| Propriedades | |
| Fórmula química | C5H9NO2 |
| Massa molar | 115.12 g mol-1 |
| Densidade | 1,35–1,38 g·cm 3 (25 °C), |
| Ponto de fusão |
decompõe-se a 220–222 °C (D- e L-Prolina) |
| Solubilidade em água | muito solúvel (1500 g·l-1 a 20 °C) |
| Acidez (pKa) | pKCOOH: 1,95 pKNH2: 10,64 (a 25 °C) |
| Riscos associados | |
| Frases R | - |
| Frases S | - |
| LD50 | > 5110 mg·kg-1 (rato, oral) |
| Compostos relacionados | |
| Aminoácidos relacionados | Norvalina (ácido 2-aminopentanoico) |
| Página de dados suplementares | |
| Estrutura e propriedades | n, εr, etc. |
| Dados termodinâmicos | Phase behaviour Solid, liquid, gas |
| Dados espectrais | UV, IV, RMN, EM |
| Exceto onde denotado, os dados referem-se a materiais sob condições normais de temperatura e pressão Referências e avisos gerais sobre esta caixa. Alerta sobre risco à saúde. | |
Definição
A prolina faz parte do grupo dos 20 aminoácidos que participam da composição de proteínas, desse modo, chamados de aminoácidos proteicos ou α-aminoácidos, visto que possuem um grupo amino primário e um grupo carboxila ligados ao mesmo átomo de carbono. Contudo, a estrutura da prolina difere dos demais aminoácidos, pois ela possui um grupo amino secundário e não primário. Sua cadeia lateral é considerada apolar, pois não participa de ligações iônicas ou de hidrogênio, desse modo participando de interações hidrofóbicas. Estruturalmente, a cadeia lateral da prolina e seu N α-amínico formam uma estrutura rígida em anel, com 5 átomos. A geometria da molécula permite, por exemplo, a formação da estrutura fibrosa do colágeno e de proteínas globulares[1] . As propriedades físico-químicas da prolina podem ser observadas no quadro ao lado [2] [3].
Síntese de prolina
É considerado um aminoácido não essencial, visto que sua síntese ocorre endogenamente a partir do aminoácido glutamato. Inicialmente, o glutamato sintetizado é convertido em γ-glutamil fosfato através da enzima glutamato quinase. A seguir a enzima glutamato desidrogenase o converte em glutamato γ-semialdeído, que é então reduzido pelo NADPH a ∆¹-pirrolina-5-carboxilato de forma espontânea. Por fim, o último passo necessário para a síntese de prolina é a conversão da ∆¹-pirrolina-5-carboxilato em prolina, catalisado pela enzima pirrolina carboxilato redutase [4].
Propriedades em proteínas
A estrutura cíclica da cadeia lateral da prolina confere à molécula uma rigidez considerável em relação a outros aminoácidos, no entanto afetando a taxa de formação de ligações peptídicas. Comparado com outros tRNAs, a formação de ligação peptídica do Pro-tRNA é lenta, um fenômeno característico dos N-alquil-aminoácidos.[5] A formação da ligação também é lenta entre moléculas de tRNA e cadeias que terminam em prolina, sendo a interação prolina-prolina a mais lenta de todas.[6]
Quando a região amida da prolina realiza ligação peptídica, seu nitrogênio não interage com hidrogênio, ou seja, não atua como doador (apenas como receptor) na ligação de hidrogênio.[7]
A rigidez conformacional da prolina afeta a estrutura secundaria da proteína em que está inserida, o que poderia explicar sua maior prevalência em organismos termofílicos. A prolina pode alterar elementos da estrutura secundaria como a alfa-hélice e a folha-beta. Contudo, a prolina é frequentemente encontrada nas primeiras posições da N-terminal, onde a perda do hidrogênio da ponte de hidrogênio da amida não produz uma alteração significativa. Em análises de estrutura, foi encontrado que quase 90% das prolinas ocorrem no primeiro giro.[8]
Uma sequência de múltiplas prolinas forma uma hélice de poliprolina, a estrutura secundária predominante em colágeno. A hidroxilação da prolina pela prolil hidroxilase aumenta de modo significativo a estabilidade conformacional do colágeno. Por causa disso, a hidroxilação da prolina é um fator bioquímico essencial para conservar o tecido conectivo.
Usos
A prolina e seus derivados são regularmente utilizados como catalizadores assimétricos em reações que usam catalisadores orgânicos. A redução Corey–Bakshi–Shibata (CBS) e a condensação aldólica são exemplos disso.
Na preparação de cerveja, proteínas ricas em prolina são utilizadas para obter turbidez.[9]
A L-prolina serve como osmoprotetor, sendo assim usado em aplicações farmacológicas e biotecnológicas.
Meios de cultura de tecido vegetal pode ser suplementado com prolina. É sabido que a acumulação de prolina em plantas está relacionado com estresse, porém sua função específica continua em debate.[10][11]
Referências
- ↑ Francis A. Carey. Química Orgânica. 7. Ed. São Paulo: editora AMGH Ltda, 2011
- ↑ Catálogo da Merck Prolina acessado em 19. Januar 2008
- ↑ Hans Beyer und Wolfgang Walter: Lehrbuch der Organischen Chemie, Hirzel Verlag, Stuttgart 1991, ISBN 3-7776-0485-2, S. 823.
- ↑ Richard A. Harvey, Denise R. Ferrier. Bioquímica Ilustrada.5.ed. Editora Artmed. 2012
- ↑ Pavlov, Michael Y.; Watts, Richard E.; Tan, Zhongping; Cornish, Virginia W.; Ehrenberg, Måns; Forster, Anthony C. (6 de janeiro de 2009). «Slow peptide bond formation by proline and other N-alkylamino acids in translation». Proceedings of the National Academy of Sciences (em inglês). 106 (1): 50–54. ISSN 0027-8424. PMID 19104062. doi:10.1073/pnas.0809211106
- ↑ Buskirk, Allen R.; Green, Rachel (4 de janeiro de 2013). «Getting Past Polyproline Pauses». Science (em inglês). 339 (6115): 38–39. ISSN 0036-8075. PMID 23288527. doi:10.1126/science.1233338
- ↑ Berg, Jeremy M.; Tymoczko, John L.; Stryer, Lubert (2002). «Primary Structure: Amino Acids Are Linked by Peptide Bonds to Form Polypeptide Chains». Biochemistry. 5th edition (em inglês)
- ↑ Kim, M. K.; Kang, Y. K. (julho de 1999). «Positional preference of proline in alpha-helices.». Protein Science : A Publication of the Protein Society. 8 (7): 1492–1499. ISSN 0961-8368. PMC PMC2144370
Verifique |pmc=(ajuda). PMID 10422838 - ↑ «Haze & Foam». 11 de julho de 2010. Consultado em 3 de junho de 2018
- ↑ Verbruggen, Nathalie; Hermans, Christian (novembro de 2008). «Proline accumulation in plants: a review». Amino Acids. 35 (4): 753–759. ISSN 1438-2199. PMID 18379856. doi:10.1007/s00726-008-0061-6
- ↑ Mattioli, Roberto; Costantino, Paolo; Trovato, Maurizio (novembro de 2009). «Proline accumulation in plants: not only stress». Plant Signaling & Behavior. 4 (11): 1016–1018. ISSN 1559-2324. PMC PMC2819507 Verifique
|pmc=(ajuda). PMID 20009553
