Imunoglobulina G

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Molécula de IgG

Imunoglobulina G (IgG) é um anticorpo. É uma imunoglobulina monomérica simples de 150.000 daltons, cadeias pesadas tipo G, que perfaz 80% das imunoglobulinas do organismo. Esta igualmente distribuída nos compartimentos extracelulares e é a única que atravessa a placenta. É o anticorpo principal nas resposta imunes secundárias e a única classe antitoxinas.

A região FC realiza ativação de complemento (quando unida ao antígeno) e auxilia a fagocitose por se ligar a macrófagos. Com a ativação do complemento, há geração de quimiotaxia de neutrófilos, aumento da permeabilidade vascular e amplificação da resposta inflamatória.

É usada para a criação da vacina para proteção contra a cólera.

Sub-classes da IgG[editar | editar código-fonte]

Existem quatro variantes isotípicas ou subclasses de IgG humana, denominadas IgG1, IgG2, IgG3 e IgG4, que correspondem, respectivamente, a 70, 16, 10 e 4% do teor total de IgG. Diferenciam-se ainda as suas subclasses pelo número de pontes SS existentes na região da dobradiça: dois para IgG1 e quatro para IgG2 e cinco para IgG3. No que concerne às propriedades biológicas todas as subclasses de IgG humana são capazes de atravessar a placenta(uma propriedade certamente não relacionada com o peso molecular), porém IgG4 não fixa complemento, IgG2 não é capaz de fixar-se à pele heteróloga e tanto IgG4 são destituídas de ação opsonizante para polimorfonucleares ou citofilia para macrófagosky.

Atividades biológicas das subclasses de IgG humana[editar | editar código-fonte]

Subclasse % Passagem pela placenta Fixação de complemento Fixação à pele heteróloga Fixação a fagócitos
IgG1 70 + ++ + +
IgG2 16 + + 0 0
IgG3 10 + +++ + +
IgG4 4 + 0 + 0


Referências[editar | editar código-fonte]

  • Wilmar Dias de Silva, Ivan Mota, Imunologia Básica e Aplicada, guanabara kooogan, 2003.

Ver também[editar | editar código-fonte]