Imunoglobulina

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Esquema de anticorpo ligando-se ao antígeno.

Anticorpos (Ac), imunoglobulinas (Ig) ou gamaglobulinas [1] , são glicoproteínas sintetizadas e excretadas por células plasmáticas derivadas dos linfócitos B, os plasmócitos, presentes no plasma, tecidos e secreções que atacam proteínas estranhas ao corpo, chamadas de antígenos, realizando assim a defesa do organismo (imunidade humoral). Depois que o sistema imunológico entra em contato com um antígeno (proveniente de bactérias, fungos, etc.), são produzidos anticorpos específicos contra ele.

Há cinco classes de imunoglobulina com função de anticorpo: IgA, IgD, IgE, IgG e IgM. Os diferentes tipos se diferenciam pela suas propriedades biológicas, localizações funcionais e habilidade para lidar com diferentes antígenos.

As principais ações dos anticorpos são a neutralização de toxinas, opsonização (recobrimento) de antígenos, destruição celular e fagocitose auxiliada pelo sistema complemento.

Isotipos[editar | editar código-fonte]

Isotipos de anticorpos dos mamíferos
Nome Tipos Descrição Complexos
IgA 2 Encontrado em áreas de mucosas, como os intestinos, trato respiratório e trato urogenital, prevenindo sua colonização por patógenos. É passado para o neonato via aleitamento.[2] Some antibodies form complexes that bind to multiple antigen molecules.
IgD 1 Funciona principalmente como uma receptor de antígeno nas células B naïve.[3] Suas funções são menos definidas do que as dos outros isotérmicos.
IgE 1 Se liga a alérgenos e ativam os mastócitos - responsáveis pela liberação de histamina- e basófilos. (Reação de hipersensibilidade Inata)=alergia. Também protege contra parasitas helmintos.[4]
IgG 4 PArticipa da opsonização; ativação do sistema de complemento (inflamação e fagocitose); citotoxicidade mediada por células dependentes de anticorpo; Inibição por feedback das células B. Além de ser o único tipo de Ig que ultrapassa a barreira placentária.[4]
IgM 1 Expressa na superfície das células B naïve. Elimina patógenos nos estágios iniciais da imunidade mediada pelas células B antes que haja IgG suficiente - ativação do sistema de complemento. [4] [3]

Os anticorpos podem existir em diferentes formas conhecidas como isotipos ou classes. Nos mamíferos existem cinco isotipos diferentes de anticorpos, conhecidos como IgA, IgD, IgE,IgG e IgM. Eles possuem o prefixo "Ig" que significa imunoglobulina, um outro nome utilizado para anticorpo. Os diferentes tipos se diferenciam pela suas propriedades biológicas, localizações funcionais e habilidade para lidar com diferentes antígenos, como mostrado na tabela ao lado.[5]

Estrutura[editar | editar código-fonte]

1) Região Variável; 2) Região Constante
a) Cadeia Leve
b) Cadeia Pesada
c) Pontes Dissulfeto

As imunoglobulinas são moléculas e possuem estrutura tridimensional. Qualquer imunoglobulina possui duas cadeias pesadas. Cada uma das cadeias pesadas está unida a uma cadeia leve por duas pontes de enxofre e as duas cadeias pesadas estão unidas entre si.

Existem cinco tipos de cadeias pesadas e estes tipos são caracterizados pela seqüência de aminoácidos na cadeia. Para cada tipo de cadeia pesada há uma classe de Ig.

Existem dois tipos de cadeia leve. Em cada molécula de Ig as duas cadeias são idênticas.

A Região Constante determina as funções efetoras do Anticorpo, enquanto a Região Variável determina a especificidade para cada antígeno.

Anti-DNA[editar | editar código-fonte]

Os anticorpos anti-DNA são duas populações de auto anticorpos: uma dirigida para DNA de dupla cadeia (dsDNA) e outra para DNA de cadeia única (ssDNA). O anti-ds DNA é o único anticorpo claramente implicado na patogênese de LES (Lupus Eritematoso Sistêmico) com formação de imuncomplexos , deposição renal e inflamação local.

Referências

  1. Glossário da Abrale, Associação Brasileira de Linfoma e Leucemia
  2. Underdown B, Schiff J. (1986). "Immunoglobulin A: strategic defense initiative at the mucosal surface". Annu Rev Immunol 4: 389-417. PMID 3518747.
  3. a b Geisberger R, Lamers M, Achatz G. (2006). "The riddle of the dual expression of IgM and IgD". Immunology 118 (4): 429-37. PMID 16895553.
  4. a b c Pier GB, Lyczak JB, Wetzler LM. Immunology, Infection, and Immunity. [S.l.]: ASM Press, 2004. ISBN 1-55581-246-5
  5. Woof J, Burton D. (2004). "Human antibody-Fc receptor interactions illuminated by crystal structures". Nat Rev Immunol 4 (2): 89-99. PMID 15040582.