Mucina

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Micrografia mostrando células com vacúolos proeminentes intracitoplasmáticas contendo mucina. Coloração de Papanicolau.
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A mucina é uma família de elevada massa molecular composta por proteínas fortemente glicosiladas (glicoconjugados) produzidas por tecidos epiteliais na maioria dos metazoários.[1] A característica-chave da mucina consiste na sua capacidade de formar géis; por isso eles são um componente-chave para a maioria das secreções semelhantes ao gel, servindo funções de lubrificação e de sinalização celular para a formação de barreiras químicas.[1] Eles costumam ter um papel inibitório.[1] Algumas mucinas são associadas com a mineralização de controle, incluindo a formação de nácar em moluscos,[2] calcificação em equinodermes[3] e formação óssea em vertebrados.[4] Ligam-se aos agentes patogênicos, como parte do sistema imunitário. A sobre-expressão das proteínas de mucina, especialmente MUC1, está associada a muitos tipos de câncer.[5]

Embora algumas mucinas sejam membranas ligadas, devido à presença de um domínio que atravessa a membrana hidrofóbica que favorece a retenção na membrana plasmática, a maioria das mucinas são segregadas em superfícies mucosas ou segregada para tornarem-se um componente da saliva.

Genes[editar | editar código-fonte]

Pelo menos 19 genes de mucina humanos foram distinguidos por cDNA clonagem — MUC1, MUC2, MUC3A, MUC3B, MUC4, MUC5AC, MUC5B, MUC6, MUC7, MUC8, MUC12, MUC13, MUC15, MUC16, MUC17, MUC19, and MUC20.[6]

As principais mucinas das vias respiratórias secretadas são MUC5AC e MUC5B, enquanto MUC2 é segregada principalmente no intestino delgado, mas também nas vias respiratórias.

Secreção[editar | editar código-fonte]

Após estimulação, a proteína MARCKS (Myristoylated alanine-rich C-kinase substrate) coordena a secreção de mucina a partir de vesículas cheias de mucina nas células epiteliais especializadas.[7] A fusão das vesículas com a membrana plasmática causa a libertação de mucina, o qual, uma vez que troca Ca2+ por Na+ se expande até 600 vezes. O resultado é um produto viscoelástico de moléculas imbricadas, combinadas com outras secreções (por exemplo, a partir do epitélio das vias aéreas e nas glândulas submucosas no sistema respiratório), é chamado de muco.[8] [9]

Significado clínico[editar | editar código-fonte]

O aumento na produção de mucina ocorre em muitos adenocarcinomas, incluindo os cânceres de pâncreas, pulmão, mama, ovário, cólon e outros tecidos. As mucinas também são sobre-expressas em doenças pulmonares tais como a asma, bronquite, DPOC ou fibrose cística. Duas membranas de mucinas, MUC1 e MUC4 têm sido extensivamente estudados em relação à sua implicação patológica no processo da doença.[10] [11] [12] As mucinas estão sob investigação como possíveis marcadores de diagnóstico para doenças malignas e outros processos patológicos em que são mais comumente sobre ou mal-expressas.

Depósitos anormais de mucina são responsáveis ​​pelo edema facial não opondo visto em hipotireoidismo não tratado. Este edema é visto assim na área pré-tibial.[13]

Referências

  1. a b c Marin, F. D. R.; Luquet, G.; Marie, B.; Medakovic, D.. (2007). "Molluscan Shell Proteins: Primary Structure, Origin, and Evolution" (em inglês). Elsevier 80: 209 pp.. DOI:10.1016/S0070-2153(07)80006-8.
  2. Marin, F.; Corstjens, P.; De Gaulejac, B.; De Vrind-De Jong, E.; Westbroek, P.. (2000). "Mucins and molluscan calcification. Molecular characterization of mucoperlin, a novel mucin-like protein from the nacreous shell layer of the fan mussel Pinna nobilis (Bivalvia, pteriomorphia)" (em inglês). The Journal of Biological Chemistry 275 (27): 20667–20675 pp.. DOI:10.1074/jbc.M003006200. PMID 10770949.
  3. Boskey, A.. (2003). "Biomineralization: an Overview" (em inglês). Connective Tissue Research 44 (1): 5–9 pp.. DOI:10.1080/713713622. PMID 12952166.
  4. RJ Midura, VC Hascall. (1996). "Bone sialoprotein–a mucin in disguise?" (em inglês). Glycobiology 6 (7): 677–81 pp.. DOI:10.1093/glycob/6.7.677. PMID 8953277.
  5. Niv Y. (Abril de 2008). "MUC1 and colorectal cancer pathophysiology considerations". World J. Gastroenterol. 14 (14): 2139–41 pp.. DOI:10.3748/wjg.14.2139. PMID 18407586.
  6. Perez-Vilar, J; Hill, RL. (2004). "Mucin Family of Glycoproteins" (em inglês). Encyclopedia of Biological Chemistry (Lennarz & Lane, EDs.) 2: 758–764 pp.. Oxford: Academic Press/Elsevier.
  7. Li, Y; Martin, LD; Spizz, G; Adler, KB. (2 de novembro de 2001). "MARCKS protein is a key molecule regulating mucin secretion by human airway epithelial cells in vitro" (em inglês). J Biol Chem 276 (44): 40982–90 pp.. DOI:10.1074/jbc.M105614200. PMID 11533058.
  8. Rogers, DF. (Setembro de 2007). "Physiology of airway mucus secretion and pathophysiology of hypersecretion". Respir Care 52 (9): 1134–1146 pp.. PMID 17716382.
  9. Perez-Vilar, J. (Fevereiro de 2007). "Mucin granule intraluminal organization" (em inglês). Am J Respir Cell Mol Biol 36 (2): 183–190 pp.. DOI:10.1165/rcmb.2006-0291TR. PMID 16960124.
  10. Singh, AP; Moniaux, N; Chauhan, SC; Meza, JL; Batra, SK. (Janeiro de 2004). "Inhibition of MUC4 expression suppresses pancreatic tumor cell growth and metastasis" (em inglês). Cancer Research 64 (2): 622–30 pp.. DOI:10.1158/0008-5472.CAN-03-2636. PMID 14744777.
  11. Singh, Ajay P.; Chauhan, Subhash C., Bafna, Sangeeta, Johansson, Sonny L., Smith, Lynette M., Moniaux, Nicolas, Lin, Ming-Fong, Batra, Surinder K.. (Março de 2006). "Aberrant expression of transmembrane mucins, MUC1 and MUC4, in human prostate carcinomas". The Prostate 66 (4): 421–429 pp.. DOI:10.1002/pros.20372. PMID 16302265.
  12. Singh, A. P.; Chaturvedi, P.; Batra, S. K.. (Janeiro de 2007). "Emerging Roles of MUC4 in Cancer: A Novel Target for Diagnosis and Therapy" (em inglês). Cancer Research 67 (2): 433–436 pp.. DOI:10.1158/0008-5472.CAN-06-3114. PMID 17234748.
  13. Hanberg, Allen "Medical Surgical Nursing: clinical management for positive outcomes" Black and Hawk (Eds.). ElSevier 2009.

Ligações externas[editar | editar código-fonte]