Glicina: diferenças entre revisões
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A '''glicina''' (do [[Língua grega antiga|grego]] ''glykos'', "doce", nome devido ao seu sabor adocicado<ref name="Lehninger">NELSON, David L.; COX, Michael M., '''Lehninger Principles of Biochemistry''', 4th ed., W.H.Freeman, 2004, ISBN 978- |
A '''glicina''' (do [[Língua grega antiga|grego]] ''glykos'', "doce", nome devido ao seu sabor adocicado<ref name="Lehninger">NELSON, David L.; COX, Michael M., '''Lehninger Principles of Biochemistry''', 4th ed., W.H.Freeman, 2004, ISBN 978-0-7167-4339-2</ref>) é um dos [[aminoácido]]s codificados pelo [[código genético]], sendo portanto um dos componentes das [[proteína]]s dos seres vivos. É codificado pelos [[codões]] GGU, GGC, GGA e GGG<ref>{{cite web | author=IUPAC-IUBMB Joint Commission on Biochemical Nomenclature | title=Nomenclature and Symbolism for Amino Acids and Peptides | work=Recommendations on Organic & Biochemical Nomenclature, Symbols & Terminology etc | url=http://www.chem.qmul.ac.uk/iupac/AminoAcid/ | accessdate=2007-05-17}}</ref>. |
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Devido à sua simplicidade estrutural, este aminoácido tende a ser conservado evolucionariamente em proteínas como o [[citocromo]] ''c'', a [[mioglobina]] e a [[hemoglobina]]. A glicina é o único aminoácido que não apresenta [[isomeria|actividade óptica]]. A maioria das proteínas possui pequenas quantidades de glicina; o [[colagénio]] é uma excepção de nota, constituindo a glicina cerca de um terço da sua estrutura primária. A presença de glicina inibe a formação de hélices alfa mas facilita a formação de voltas beta na estrutura secundária de proteínas, por ser um aminoácido que apresenta um alto grau de flexibilidade quando integrado numa [[polipéptido|cadeia polipeptídica]]<ref name="Lehninger"/>. |
Devido à sua simplicidade estrutural, este aminoácido tende a ser conservado evolucionariamente em proteínas como o [[citocromo]] ''c'', a [[mioglobina]] e a [[hemoglobina]]. A glicina é o único aminoácido que não apresenta [[isomeria|actividade óptica]]. A maioria das proteínas possui pequenas quantidades de glicina; o [[colagénio]] é uma excepção de nota, constituindo a glicina cerca de um terço da sua estrutura primária. A presença de glicina inibe a formação de hélices alfa mas facilita a formação de voltas beta na estrutura secundária de proteínas, por ser um aminoácido que apresenta um alto grau de flexibilidade quando integrado numa [[polipéptido|cadeia polipeptídica]]<ref name="Lehninger"/>. |
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Apesar de ser um aminoácido apolar, a sua cadeia lateral (um [[átomo]] de [[hidrogénio]]) é demasiado curta para participar em [[Hidrofobia|interacções hidrofóbicas]]<ref name="Lehninger"/>. No entanto, a glicina pode, em determinadas [[enzima]]s como a piruvato:formato liase, ser convertida a [[radical livre|radical]] glicilo através da retirada desse átomo de hidrogénio, sendo este radical importante para a [[catálise enzimática]], embora instável e destruído na presença de [[oxigénio|O<sub>2</sub>]]<ref>WAGNER, A.F.; FREY, M.; NEUGEBAUER, F.A.; SCHÄFER, W.; KNAPPE J, "The free radical in pyruvate formate-lyase is located on glycine-734", '''Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A.''', '''89'''(3):996-1000 (1992).</ref>. |
Apesar de ser um aminoácido apolar, a sua cadeia lateral (um [[átomo]] de [[hidrogénio]]) é demasiado curta para participar em [[Hidrofobia|interacções hidrofóbicas]]<ref name="Lehninger"/>. No entanto, a glicina pode, em determinadas [[enzima]]s como a piruvato:formato liase, ser convertida a [[radical livre|radical]] glicilo através da retirada desse átomo de hidrogénio, sendo este radical importante para a [[catálise enzimática]], embora instável e destruído na presença de [[oxigénio|O<sub>2</sub>]]<ref>WAGNER, A.F.; FREY, M.; NEUGEBAUER, F.A.; SCHÄFER, W.; KNAPPE J, "The free radical in pyruvate formate-lyase is located on glycine-734", '''Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A.''', '''89'''(3):996-1000 (1992).</ref>. |
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==Biossíntese== |
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A glicina não é um [[aminoácido essencial]] na dieta humana, já que é sintetizado pelo organismo a partir do aminoácido [[serina]] numa [[reacção química|reacção]] [[catálise enzimática|catalizada]] pela [[enzima]] serina hidroximetiltransferase<ref name=Lehninger>4th ed., W.H.Freeman, 2004, ISBN 978- |
A glicina não é um [[aminoácido essencial]] na dieta humana, já que é sintetizado pelo organismo a partir do aminoácido [[serina]] numa [[reacção química|reacção]] [[catálise enzimática|catalizada]] pela [[enzima]] serina hidroximetiltransferase<ref name=Lehninger>4th ed., W.H.Freeman, 2004, ISBN 978-0-7167-4339-2.</ref>: |
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: HO<sub>2</sub>CCH(NH<sub>2</sub>)CH<sub>2</sub>OH + [[ácido fólico|H<sub>2</sub>-folato]] → HO<sub>2</sub>CCH<sub>2</sub>NH<sub>2</sub> + CH<sub>2</sub>-folato + H<sub>2</sub>O |
: HO<sub>2</sub>CCH(NH<sub>2</sub>)CH<sub>2</sub>OH + [[ácido fólico|H<sub>2</sub>-folato]] → HO<sub>2</sub>CCH<sub>2</sub>NH<sub>2</sub> + CH<sub>2</sub>-folato + H<sub>2</sub>O |
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==Função fisiológica== |
== Função fisiológica == |
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===Como intermediário biossintético=== |
=== Como intermediário biossintético === |
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A glicina serve de precursor a diversas espécies químicas. O ácido aminolevulínico, precursor chave das [[porfirina]]s, é sintetizado ''in vivo'' a partir de glicina e succinil-coenzima A. A glicina fornece também o bloco C<sub>2</sub>N central a todas as [[purina]]s. Uma das vias de degradação do aminoácido [[treonina]] passa pela sua conversão a glicina, embora esta [[metabolismo|via metabólica]] seja relativamente pouco importante no metabolismo humano. É ainda precursor na via biossintética da [[fosfocreatina]]. |
A glicina serve de precursor a diversas espécies químicas. O ácido aminolevulínico, precursor chave das [[porfirina]]s, é sintetizado ''in vivo'' a partir de glicina e succinil-coenzima A. A glicina fornece também o bloco C<sub>2</sub>N central a todas as [[purina]]s. Uma das vias de degradação do aminoácido [[treonina]] passa pela sua conversão a glicina, embora esta [[metabolismo|via metabólica]] seja relativamente pouco importante no metabolismo humano. É ainda precursor na via biossintética da [[fosfocreatina]]. |
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*Pode ser [[oxidação|oxidada]] e [[amina|desaminada]] a [[glioxilato]] pela enzima D-aminoácido oxidase, sendo o glioxilato posteriormente [[redução|reduzido]] a [[oxalato]]. |
*Pode ser [[oxidação|oxidada]] e [[amina|desaminada]] a [[glioxilato]] pela enzima D-aminoácido oxidase, sendo o glioxilato posteriormente [[redução|reduzido]] a [[oxalato]]. |
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===Como neurotransmissor=== |
=== Como neurotransmissor === |
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A glicina é um [[neurotransmissor]] inibitório no [[sistema nervoso central]], especialmente a nível da [[medula espinal]], [[tronco cerebral]] e [[retina]]. Quando receptores de glicina são activados, o [[anião]] [[cloreto]] entra no neurónio através de receptores ionotrópicos, causando um [[potencial pós-sináptico inibitório]]. A [[estricnina]] actua como [[antagonista]] nos receptores ionotrópicos de glicina. A glicina é, junto com o glutamato, um co-[[agonista]] de [[receptores NMDA]]; esta acção facilita a actividade excitatória dos receptores glutaminérgicos, em contraste com a actividade inibitória da glicina. |
A glicina é um [[neurotransmissor]] inibitório no [[sistema nervoso central]], especialmente a nível da [[medula espinal]], [[tronco cerebral]] e [[retina]]. Quando receptores de glicina são activados, o [[anião]] [[cloreto]] entra no neurónio através de receptores ionotrópicos, causando um [[potencial pós-sináptico inibitório]]. A [[estricnina]] actua como [[antagonista]] nos receptores ionotrópicos de glicina. A glicina é, junto com o glutamato, um co-[[agonista]] de [[receptores NMDA]]; esta acção facilita a actividade excitatória dos receptores glutaminérgicos, em contraste com a actividade inibitória da glicina. |
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A [[dose letal]] de glicina administrada oralmente, em [[rato]]s, é de 7930 mg/kg<ref>{{cite web|url=http://physchem.ox.ac.uk/MSDS/GL/glycine.html|title=Safety (MSDS) data for glycine|date=2005|publisher= The Physical and Theoretical Chemistry Laboratory Oxford University |accessdate=2006-11-01}}</ref>, causando morte usualmente por hiperexcitabilidade. |
A [[dose letal]] de glicina administrada oralmente, em [[rato]]s, é de 7930 mg/kg<ref>{{cite web|url=http://physchem.ox.ac.uk/MSDS/GL/glycine.html|title=Safety (MSDS) data for glycine|date=2005|publisher= The Physical and Theoretical Chemistry Laboratory Oxford University |accessdate=2006-11-01}}</ref>, causando morte usualmente por hiperexcitabilidade. |
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===Como elemento estrutural=== |
=== Como elemento estrutural === |
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Além de ser um aminoácido importante na formação de colagénio, é essencial na formação da camada de [[peptidoglicano]] na [[parede celular]] de [[bactéria]]s [[Técnica de Gram|Gram]]-positivas, ao formar um [[péptido|pentapéptido]] ('''pentaglicina''') que ajuda na ligação entre resíduos de ácido ''N''-acetilmurâmico. A pentaglicina está ausente nas bactérias Gram-negativas. |
Além de ser um aminoácido importante na formação de colagénio, é essencial na formação da camada de [[peptidoglicano]] na [[parede celular]] de [[bactéria]]s [[Técnica de Gram|Gram]]-positivas, ao formar um [[péptido|pentapéptido]] ('''pentaglicina''') que ajuda na ligação entre resíduos de ácido ''N''-acetilmurâmico. A pentaglicina está ausente nas bactérias Gram-negativas. |
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A [[glutationa]], tripéptido essencial na manutenção do equilíbrio [[redox]] [[célula|intracelular]], tem na sua constituição glicina. |
A [[glutationa]], tripéptido essencial na manutenção do equilíbrio [[redox]] [[célula|intracelular]], tem na sua constituição glicina. |
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===Na fotorrespiração=== |
=== Na fotorrespiração === |
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As [[mitocôndria]]s de [[plantas]] apresentam uma via alternativa de respiração, a fotorrespiração, em que a glicina é convertida a serina através da seguinte reacção, catalizada pela enzima glicina descarboxilase: |
As [[mitocôndria]]s de [[plantas]] apresentam uma via alternativa de respiração, a fotorrespiração, em que a glicina é convertida a serina através da seguinte reacção, catalizada pela enzima glicina descarboxilase: |
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*DAWSON, R.M.C.; ELLIOTT, D.C.; ELLIOTT, W.H.; JONES, K.M., ''Data for Biochemical Research'', 3rd ed., pp. 1-31 (1986) |
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Revisão das 02h14min de 17 de agosto de 2009
| Glicina Alerta sobre risco à saúde[1] | |
|---|---|
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| Nome IUPAC | Glycine 2-Aminoacetic acid |
| Outros nomes | Aminoethanoic acid |
| Identificadores | |
| Abreviação | Gly, G |
| Número CAS | |
| PubChem | |
| ChemSpider | |
| SMILES |
|
| Propriedades | |
| Fórmula química | C2H5NO2 |
| Massa molar | 75.06 g mol-1 |
| Densidade | 1.1607 g/cm3 |
| Ponto de fusão |
233 °C (decomposition) |
| Solubilidade em água | 25 g/100 mL |
| Página de dados suplementares | |
| Estrutura e propriedades | n, εr, etc. |
| Dados termodinâmicos | Phase behaviour Solid, liquid, gas |
| Dados espectrais | UV, IV, RMN, EM |
| Exceto onde denotado, os dados referem-se a materiais sob condições normais de temperatura e pressão Referências e avisos gerais sobre esta caixa. Alerta sobre risco à saúde. | |
A glicina (do grego glykos, "doce", nome devido ao seu sabor adocicado[2]) é um dos aminoácidos codificados pelo código genético, sendo portanto um dos componentes das proteínas dos seres vivos. É codificado pelos codões GGU, GGC, GGA e GGG[3].
Devido à sua simplicidade estrutural, este aminoácido tende a ser conservado evolucionariamente em proteínas como o citocromo c, a mioglobina e a hemoglobina. A glicina é o único aminoácido que não apresenta actividade óptica. A maioria das proteínas possui pequenas quantidades de glicina; o colagénio é uma excepção de nota, constituindo a glicina cerca de um terço da sua estrutura primária. A presença de glicina inibe a formação de hélices alfa mas facilita a formação de voltas beta na estrutura secundária de proteínas, por ser um aminoácido que apresenta um alto grau de flexibilidade quando integrado numa cadeia polipeptídica[2].
Apesar de ser um aminoácido apolar, a sua cadeia lateral (um átomo de hidrogénio) é demasiado curta para participar em interacções hidrofóbicas[2]. No entanto, a glicina pode, em determinadas enzimas como a piruvato:formato liase, ser convertida a radical glicilo através da retirada desse átomo de hidrogénio, sendo este radical importante para a catálise enzimática, embora instável e destruído na presença de O2[4].
Biossíntese
A glicina não é um aminoácido essencial na dieta humana, já que é sintetizado pelo organismo a partir do aminoácido serina numa reacção catalizada pela enzima serina hidroximetiltransferase[2]:
- HO2CCH(NH2)CH2OH + H2-folato → HO2CCH2NH2 + CH2-folato + H2O
Função fisiológica
Como intermediário biossintético
A glicina serve de precursor a diversas espécies químicas. O ácido aminolevulínico, precursor chave das porfirinas, é sintetizado in vivo a partir de glicina e succinil-coenzima A. A glicina fornece também o bloco C2N central a todas as purinas. Uma das vias de degradação do aminoácido treonina passa pela sua conversão a glicina, embora esta via metabólica seja relativamente pouco importante no metabolismo humano. É ainda precursor na via biossintética da fosfocreatina.
A degradação da glicina segue três vias principais:
- Pode ser degradada a piruvato, seguindo a reacção inversa da sua biossíntese (ou seja, conversão a serina e então conversão desta a piruvato).
- Especialmente em animais, a glicina pode ser oxidada a CO2, NH4+ e um grupo metileno pela enzima glicina sintase.
- Pode ser oxidada e desaminada a glioxilato pela enzima D-aminoácido oxidase, sendo o glioxilato posteriormente reduzido a oxalato.
Como neurotransmissor
A glicina é um neurotransmissor inibitório no sistema nervoso central, especialmente a nível da medula espinal, tronco cerebral e retina. Quando receptores de glicina são activados, o anião cloreto entra no neurónio através de receptores ionotrópicos, causando um potencial pós-sináptico inibitório. A estricnina actua como antagonista nos receptores ionotrópicos de glicina. A glicina é, junto com o glutamato, um co-agonista de receptores NMDA; esta acção facilita a actividade excitatória dos receptores glutaminérgicos, em contraste com a actividade inibitória da glicina.
A dose letal de glicina administrada oralmente, em ratos, é de 7930 mg/kg[5], causando morte usualmente por hiperexcitabilidade.
Como elemento estrutural
Além de ser um aminoácido importante na formação de colagénio, é essencial na formação da camada de peptidoglicano na parede celular de bactérias Gram-positivas, ao formar um pentapéptido (pentaglicina) que ajuda na ligação entre resíduos de ácido N-acetilmurâmico. A pentaglicina está ausente nas bactérias Gram-negativas.
A glutationa, tripéptido essencial na manutenção do equilíbrio redox intracelular, tem na sua constituição glicina.
Na fotorrespiração
As mitocôndrias de plantas apresentam uma via alternativa de respiração, a fotorrespiração, em que a glicina é convertida a serina através da seguinte reacção, catalizada pela enzima glicina descarboxilase:
- 2 Gly + NAD+ → Ser + CO2 + NH3 +� NADH +� H+,
tornando-se esta a principal fonte de NADH mitocondrial� para posterior produção de ATP. Esta reacção faz parte do ciclo do glicolato.
Referências
- ↑ Merck Index, 11th Edition, 4386.
- ↑ a b c d NELSON, David L.; COX, Michael M., Lehninger Principles of Biochemistry, 4th ed., W.H.Freeman, 2004, ISBN 978-0-7167-4339-2 Erro de citação: Código
<ref>inválido; o nome "Lehninger" é definido mais de uma vez com conteúdos diferentes - ↑ IUPAC-IUBMB Joint Commission on Biochemical Nomenclature. «Nomenclature and Symbolism for Amino Acids and Peptides». Recommendations on Organic & Biochemical Nomenclature, Symbols & Terminology etc. Consultado em 17 de maio de 2007
- ↑ WAGNER, A.F.; FREY, M.; NEUGEBAUER, F.A.; SCHÄFER, W.; KNAPPE J, "The free radical in pyruvate formate-lyase is located on glycine-734", Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A., 89(3):996-1000 (1992).
- ↑ «Safety (MSDS) data for glycine». The Physical and Theoretical Chemistry Laboratory Oxford University. 2005. Consultado em 1 de novembro de 2006
- DAWSON, R.M.C.; ELLIOTT, D.C.; ELLIOTT, W.H.; JONES, K.M., Data for Biochemical Research, 3rd ed., pp. 1-31 (1986)
Ligações externas
Predefinição:Portal-bioquímica
- «Glicina» (em inglês)
- «Computational Chemistry Wiki» (em inglês)
- «Sistema de clivagem da glicina» (em inglês)