Glicina: diferenças entre revisões

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A '''glicina''' (do [[Língua grega antiga|grego]] ''glykos'', "doce", nome devido ao seu sabor adocicado<ref name="Lehninger">NELSON, David L.; COX, Michael M., '''Lehninger Principles of Biochemistry''', 4th ed., W.H.Freeman, 2004, ISBN 978-0716743392</ref>) é um dos [[aminoácido]]s codificados pelo [[código genético]], sendo portanto um dos componentes das [[proteína]]s dos seres vivos. É codificado pelos [[codões]] GGU, GGC, GGA e GGG<ref>{{cite web | author=IUPAC-IUBMB Joint Commission on Biochemical Nomenclature | title=Nomenclature and Symbolism for Amino Acids and Peptides | work=Recommendations on Organic & Biochemical Nomenclature, Symbols & Terminology etc | url=http://www.chem.qmul.ac.uk/iupac/AminoAcid/ | accessdate=2007-05-17}}</ref>.
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|Nomenclatura
|Glicina ou Glicocola
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|Símbolo
|Gly, Gli ou G
|-
|Nome químico
|Ácido 2-aminoacético ou ácido 2-amino-etanóico
|-
|Classificação
|Aminoácido apolar
|-
|Estrutura linear
|[[Imagem:Glycine2.png|100px|center]]
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|}


==Biossíntese==
==Biossíntese==

Revisão das 22h56min de 3 de junho de 2009

Glicina
Alerta sobre risco à saúde[1]
Nome IUPAC Glycine
2-Aminoacetic acid
Outros nomes Aminoethanoic acid
Identificadores
Abreviação Gly, G
Número CAS 56-40-6
PubChem 750
ChemSpider 730
SMILES
Propriedades
Fórmula química C2H5NO2
Massa molar 75.06 g mol-1
Densidade 1.1607 g/cm3
Ponto de fusão

233 °C (decomposition)

Solubilidade em água 25 g/100 mL
Página de dados suplementares
Estrutura e propriedades n, εr, etc.
Dados termodinâmicos Phase behaviour
Solid, liquid, gas
Dados espectrais UV, IV, RMN, EM
Exceto onde denotado, os dados referem-se a
materiais sob condições normais de temperatura e pressão
Referências e avisos gerais sobre esta caixa.
Alerta sobre risco à saúde.

A glicina (do grego glykos, "doce", nome devido ao seu sabor adocicado[2]) é um dos aminoácidos codificados pelo código genético, sendo portanto um dos componentes das proteínas dos seres vivos. É codificado pelos codões GGU, GGC, GGA e GGG[3].

Devido à sua simplicidade estrutural, este aminoácido tende a ser conservado evolucionariamente em proteínas como o citocromo c, a mioglobina e a hemoglobina. A glicina é o único aminoácido que não apresenta actividade óptica. A maioria das proteínas possui pequenas quantidades de glicina; o colagénio é uma excepção de nota, constituindo a glicina cerca de um terço da sua estrutura primária. A presença de glicina inibe a formação de hélices alfa mas facilita a formação de voltas beta na estrutura secundária de proteínas, por ser um aminoácido que apresenta um alto grau de flexibilidade quando integrado numa cadeia polipeptídica[2].

Apesar de ser um aminoácido apolar, a sua cadeia lateral (um átomo de hidrogénio) é demasiado curta para participar em interacções hidrofóbicas[2]. No entanto, a glicina pode, em determinadas enzimas como a piruvato:formato liase, ser convertida a radical glicilo através da retirada desse átomo de hidrogénio, sendo este radical importante para a catálise enzimática, embora instável e destruído na presença de O2[4].

Biossíntese

A glicina não é um aminoácido essencial na dieta humana, já que é sintetizado pelo organismo a partir do aminoácido serina numa reacção catalizada pela enzima serina hidroximetiltransferase[2]:

HO2CCH(NH2)CH2OH + H2-folato → HO2CCH2NH2 + CH2-folato + H2O

Função fisiológica

Como intermediário biossintético

A glicina serve de precursor a diversas espécies químicas. O ácido aminolevulínico, precursor chave das porfirinas, é sintetizado in vivo a partir de glicina e succinil-coenzima A. A glicina fornece também o bloco C2N central a todas as purinas. Uma das vias de degradação do aminoácido treonina passa pela sua conversão a glicina, embora esta via metabólica seja relativamente pouco importante no metabolismo humano. É ainda precursor na via biossintética da fosfocreatina.

A degradação da glicina segue três vias principais:

  • Pode ser degradada a piruvato, seguindo a reacção inversa da sua biossíntese (ou seja, conversão a serina e então conversão desta a piruvato).
  • Especialmente em animais, a glicina pode ser oxidada a CO2, NH4+ e um grupo metileno pela enzima glicina sintase.
  • Pode ser oxidada e desaminada a glioxilato pela enzima D-aminoácido oxidase, sendo o glioxilato posteriormente reduzido a oxalato.

Como neurotransmissor

A glicina é um neurotransmissor inibitório no sistema nervoso central, especialmente a nível da medula espinal, tronco cerebral e retina. Quando receptores de glicina são activados, o anião cloreto entra no neurónio através de receptores ionotrópicos, causando um potencial pós-sináptico inibitório. A estricnina actua como antagonista nos receptores ionotrópicos de glicina. A glicina é, junto com o glutamato, um co-agonista de receptores NMDA; esta acção facilita a actividade excitatória dos receptores glutaminérgicos, em contraste com a actividade inibitória da glicina.

A dose letal de glicina administrada oralmente, em ratos, é de 7930 mg/kg[5], causando morte usualmente por hiperexcitabilidade.

Como elemento estrutural

Além de ser um aminoácido importante na formação de colagénio, é essencial na formação da camada de peptidoglicano na parede celular de bactérias Gram-positivas, ao formar um pentapéptido (pentaglicina) que ajuda na ligação entre resíduos de ácido N-acetilmurâmico. A pentaglicina está ausente nas bactérias Gram-negativas.

A glutationa, tripéptido essencial na manutenção do equilíbrio redox intracelular, tem na sua constituição glicina.

Na fotorrespiração

As mitocôndrias de plantas apresentam uma via alternativa de respiração, a fotorrespiração, em que a glicina é convertida a serina através da seguinte reacção, catalizada pela enzima glicina descarboxilase:

2 Gly + NAD+ → Ser + CO2 + NH3 +� NADH +� H+,

tornando-se esta a principal fonte de NADH mitocondrial� para posterior produção de ATP. Esta reacção faz parte do ciclo do glicolato.

Referências

  1. ↑ Merck Index, 11th Edition, 4386.
  2. ↑ a b c d NELSON, David L.; COX, Michael M., Lehninger Principles of Biochemistry, 4th ed., W.H.Freeman, 2004, ISBN 978-0716743392 Erro de citação: Código <ref> inválido; o nome "Lehninger" é definido mais de uma vez com conteúdos diferentes
  3. ↑ IUPAC-IUBMB Joint Commission on Biochemical Nomenclature. «Nomenclature and Symbolism for Amino Acids and Peptides». Recommendations on Organic & Biochemical Nomenclature, Symbols & Terminology etc. Consultado em 17 de maio de 2007 
  4. ↑ WAGNER, A.F.; FREY, M.; NEUGEBAUER, F.A.; SCHÄFER, W.; KNAPPE J, "The free radical in pyruvate formate-lyase is located on glycine-734", Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A., 89(3):996-1000 (1992).
  5. ↑ «Safety (MSDS) data for glycine». The Physical and Theoretical Chemistry Laboratory Oxford University. 2005. Consultado em 1 de novembro de 2006 
  • DAWSON, R.M.C.; ELLIOTT, D.C.; ELLIOTT, W.H.; JONES, K.M., Data for Biochemical Research, 3rd ed., pp. 1-31 (1986)

Ligações externas

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