Cisteína

Cisteína Alerta sobre risco à saúde
Nome IUPAC	(R)-2-amino-3-sulfanyl-propanoic acid
Identificadores
Número CAS	52-90-4
PubChem	5862
ChemSpider	574
SMILES	C([C@@H](C(=O)O)N)S
Propriedades
Fórmula química	C3H7NO2S
Massa molar	121.15 g mol-1
Compostos relacionados
Aminoácidos relacionados	Alanina (2-amino propanoico) Homocisteína (Ácido 2-amino-4-sulfanilbutanoico) Selenocisteína (Se em vez de S) Ácido cisteico (Ácido (R)-2-Amino-3-sulfopropanoico) Penicilamina (Ácido (2S)-2-amino-3-metil-3-sulfanil-butanoico) Carbocisteína (-H do -SH substituído por -CH2COOH) Cistina (dímero, pela ligação dissulfureto) N-acetilcisteína
Compostos relacionados	Ácido 3-mercaptopropiônico
Página de dados suplementares
Estrutura e propriedades	n, εr, etc.
Dados termodinâmicos	Phase behaviour Solid, liquid, gas
Dados espectrais	UV, IV, RMN, EM
Exceto onde denotado, os dados referem-se a materiais sob condições normais de temperatura e pressão Referências e avisos gerais sobre esta caixa. Alerta sobre risco à saúde.

A cisteína é um dos aminoácidos codificados pelo código genético, sendo portanto um dos componentes das proteínas dos seres vivos.

Estrutura

O seu nome tem origem na palavra grega kustis, significando "bexiga", pois foi isolada inicialmente a partir de cálculos renais (sob a forma de cistina). A cisteína possui um grupo tiol na sua cadeia lateral e é principalmente encontrado em proteínas e no tripéptido glutationa. Quando exposto ao ar, e sob determinadas condições fisiológicas (incluindo no interior de proteínas), a cisteína oxida-se formando cistina, composta por duas cisteínas unidas por uma ligação dissulfureto.

O grupo tiol possui carácter nucleofílico. Como o pK_a deste grupo é de 8,3, a sua atividade química pode ser regulada pelo ambiente em que se enquadra.

Bioquímica

Algumas proteinas com actividade biológica fortemente dependente de cisteínas incluem as ubiquitina ligases, que transferem ubiquitina para proteínas, e caspases, que participam na proteólise em apoptose celular. Outras proteínas que dependem de cisteínas no seu centro catalítico são a inteína e a ribonucleótido redutase. Estes papéis estão fundamentalmente limitados ao interior celular, cujo ambiente é tipicamente redutor, mantendo as cisteínas na sua forma reduzida (não oxidada a cistina).

As cisteínas têm um papel fundamental na manutenção da estrutura terciária de proteínas. Ao formarem ligações dissulfureto entre os seus grupos tiol, aumentam a estabilidade molecular e a resistência à proteólise. A insulina é um exemplo deste tipo de ligações, pois é formada por dois péptidos ligados por duas destas ligações dissulfureto. A disposição das ligações dissulfureto em proteínas contidas no cabelo determina quão encaracolado o cabelo é.

Fontes alimentares

Alimentos ricos em cisteína incluem pigmentos vermelhos, alho, cebola, bróculos, couve-de-bruxelas, aveia e gérmen de trigo. Não é, contudo, um aminoácido essencial: é sintetizado no organismo humano se existir uma quantidade disponível suficiente de metionina.

A L-cisteína (o enantiómero naturalmente abundante da cisteína) pode ser produzida comercialmente a partir da proteólise em cabelo humano, penas e pêlos suínos. Existe algum debate sobre se o consumo de cisteína derivada de cabelo humano é ou não uma forma de canibalismo. O maior produtor mundial de cisteína é a China.

Embora muitos aminoácidos estejam disponíveis já há bastante tempo através da fermentação, só em 2001 uma companhia alemã apresentou uma via fermentativa para a produção de L-cisteína, sem o recurso a produtos animais ou humanos.

A forma oxidada cistina é encontrada no soro de leite bovino inteiro (não tratado); esta forma é encontrada também no leite materno.

Aplicações

A cisteína (particularmente a L-cisteína) é usada não só em investigação laboratorial mas também como suplemento alimentar, em produtos farmacêuticos e de cuidado pessoal. Uma das maiores aplicações é a produção de aromas. Por exemplo, a reacção de cisteína com açúcares, pela reação de Maillard, resulta num produto com gosto de carne. Também é usada industrialmente em pastelaria e padaria, em doses que não excedem as dezenas de ppm, para amaciar a massa, reduzindo o seu tempo de processamento.

O derivado N-acetilcisteína é usado como medicamento contra a tosse, pois interfere com a formação de ligações dissulfureto em proteínas do muco, liquefazendo-o e tornando mais simples a sua expulsão. A N-acetilcisteína é usada como suplemento alimentar tal como a cisteína.

A cisteína é usada em produtos para o cabelo para fazer permanentes, especialmente na Ásia. Neste caso, são as ligações dissulfureto na queratina no cabelo quem sofre a ação interferente deste aminoácido.

O gado ovino necessita de cisteína para produzir lã, sendo nestes organismos um aminoácido essencial. As ovelhas adquirem este aminoácido ao ingerir erva; como tal, a produção de lã cai ou pára totalmente em períodos de baixa disponibilidade de alimentos (como secas prolongadas). Foram já desenvolvidas ovelhas transgénicas que conseguem produzir cisteína, obviando a necessidade permanente da sua ingestão.

Em investigação laboratorial, a cisteína é muitas vezes alvo em experiências de marcação biomolecular (labeling) para investigar aspectos estruturais e funcionais de proteínas que contenham este aminoácido. Por exemplo, é possível adicionar compostos como a maleimida, que forma ligações covalentes com cisteínas, ou usar labeling em EPR.

Em 1994, um relatório preparado por cinco representativas marcas de cigarros apontou a cisteína como um dos 599 aditivos permitidos no fabrico de cigarros nos Estados Unidos da América. A função da cisteína como aditivo em cigarros é desconhecida.

Ver também

• selenocisteína
• aminoácido
• ligação dissulfureto
• [[tiocabeleireiro entende

Ligações externas

• Informação bioquímica sobre a cisteína (em inglês)
• Artigo científico sobre a natureza hidrofóbica da cisteína (em inglês)
• Computational Chemistry Wiki (em inglês)

Referências

↑ 1. Lista de aditivos de cigarros, autorizados nos EUA (em inglês)