Gráfico de Ramachandran

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Uma ligação peptídica tem dois graus de liberdade: os ângulos diedros chamados φ e ψ por Ramachandran.
Exemplo de como se vê o gráfico de Ramachandran para dois polipeptídeos TCage e Bloop.

O gráfico de Ramachandran, diagrama de Ramachandran ou [φ,ψ] plot foi criado pelo bioquímico hindú Gopalasamudram Narayana Ramachandran junto com C. Ramakrishnan e Viswanathan Sasisekharan.[1] Nele se pode visualizar todas as combinações possíveis de ângulos diédricos Ψ (psi) versus os Φ (phi) nos aminoácidos de um polipeptídeo, e que contribuem para a conformação das estruturas das proteínas.[2] Para cada resíduo em uma proteína, dois ângulos de torção φ (phi) e ψ (psi) determinam a conformação do esqueleto da proteína. O ângulo φ para o resíduo r1 é o ângulo diedro formado por quatro átomos: o carbono do grupo carbonilo do resíduo r0, e os átomos N, Cα e C do resíduo r1. O ângulo ψ é o ângulo diedro formado pelos átomos de N, Cα, e C do resíduo r1, e o átomo de N do resíduo r2. Em outras palavras: φ define a rotação em torno da ligação Cα-N do resíduo, e ψ define a rotação em torno da ligação Cα-C do mesmo resíduo. Um gráfico de Ramachandran é um gráfico de φ versus ψ, com um pequeno símbolo marcando a posição correspondente a φ e ψ para cada resíduo. Este gráfico permite, portanto, aproximar a priori qual será a estrutura secundária do peptídeo, uma vez que existem combinações de ângulos típicos para cada estrutura (α- hélice e folhaβ). A conformação dos péptidos é definida pela atribuição de valores para cada par de cantos Φi, Ψi para cada aminoácido. No segundo quadrante estão as combinações da folhaβ, no terceiro quadrante está a hélice α direita e as curvas ou laços (loops); e no primeiro quadrante as combinações da hélice α esquerda.

Matemáticamente, um gráfico de Ramachandran é a visualização de uma função f: \left[-\pi,\pi\right) \times \left[-\pi,\pi\right) \rightarrow \mathbb{R_{{}+{}}}. O domínio desta função é o toro, por conseguinte o gráfico convencional de Ramachandran corresponde a uma projeção do toro sobre o plano, resultando em uma vista distorcida e na presença de descontinuidades.

O gráfico Ramachandran foi concebido pouco antes de serem determinadas as primeiras estruturas proteicas a resolução atômica. Quarenta anos mais tarde, havia dezenas de milhares de estruturas de proteínas com alta resolução, determinadas por cristalografia de raios X, depositadas no Protein Data Bank (PDB). De um milhar de cadeias de proteínas diferentes, foram obtidos gráficos de Ramachandran de cerca de 200,000 aminoácidos, obtendo-se diferenças significativas especialmente para a glicina (Hovmöller et al. 2002). Verificou-se que a região superior esquerda poderia ser dividida em duas: uma para a esquerda contendo aminoácidos em folhas beta, e a outra para a direita, com aminoácidos em conformações de emaranhados aleatórios.

Ângulos permitidos e proibidos. Os casos especiais da Glicina e da Prolina[editar | editar código-fonte]

Nem todos os pares de ângulos são, na verdade, possível dentro das estruturas dos peptídeos, isto é devido a efeitos estéricos entre os resíduos (cadeias laterais) dos aminoácidos.

No caso da glicina, as áreas de possível conformação da tabela com uma simetria central, e são muito mais amplas do que as dos outros ácidos aminados, porque tem somente H como uma cadeia lateral.

Outro caso especial é prolina, único aminoácido capaz de ter ligações CIS e TRANS.

Galeria[editar | editar código-fonte]

Software[editar | editar código-fonte]

Ver também PDB para uma lista de softwares similar.

Referências

  1. Ramachandran, G. N.; Ramakrishnan, C.; Sasisekharan, V.. ({{{mês}}} 1963). "Stereochemistry of polypeptide chain configurations" 7: 95–9. DOI:10.1016/S0022-2836(63)80023-6. PMID 13990617.
  2. RAMACHANDRAN GN, RAMAKRISHNAN C, SASISEKHARAN V. (Julho 1963). "Stereochemistry of polypeptide chain configurations". J. Mol. Biol. 7: 95–9. PMID 13990617.
  • S. Hovmöller, T. Zhou & T. Ohlson (2002) Conformations of amino acids in proteins. In: Acta Cryst. vol. D58, p. 768-776.

Ligações externas[editar | editar código-fonte]