Glúten

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Pães e outros produtos produzidos com farinha de trigo, cevada e aveia, contém glúten

O glúten resulta da mistura de proteínas que se encontram naturalmente no endosperma da semente de cereais da família das gramíneas (Poaceae), subfamília Pooideae, principalmente das espécies da tribo Triticeae, como o trigo, cevada, triticale e centeio, ou em espécies da tribo Aveneae, como a aveia. Esses cereais são compostos por cerca de 40-70% de amido, 1-5% de lipídios, e 7-15% de proteínas (gliadina, glutenina, albumina e globulina). Por sua estrutura bioquímica, esse tipo de glúten é, muitas vezes, denominado "glúten triticeae", e popularmente conhecido como "glúten de trigo".

A frase "contém glúten", encontrada em embalagens de diversos produtos alimentícios, serve para alertar as pessoas portadoras de intolerância ou reações alérgicas a essa proteína, para que não consumam aquele alimento [1] .

Propriedades químicas[editar | editar código-fonte]

O glúten é o responsável pela elasticidade da massa produzida com farinha de trigo

O glúten (gliadina e glutenina) aparece geralmente combinado com outras proteínas vegetais como as albuminas e globulinas e também em combinação com o amido desses cereais, sendo responsável pela viscoelasticidade da massa composta pela mistura de farinha (proteína e amido em forma granular) e água.

A viscosidade e elasticidade são propriedades naturais dos elementos protéicos do glúten, a gliadina (prolamina) e glutenina (glutelina); a gliadina (composta pelos aminoácidos sulfurados, cistina e cisteína) é uma proteína bastante extensível mas pouco elástica, responsável pela ductibilidade e coesividade, enquanto a glutenina é o polímero responsável pela elásticidade da estrutura [2] . A complexa mistura dessas duas cadeias protéicas longas através de pontes de dissulfido com água ("pontes de hidrogênio"), resulta na formação da massa com propriedades de coesão e viscoelasticidade, na qual o glúten retém a água nos interstícios das cadeias protéicas.

As características de textura e granulosidade, associadas à elasticidade das massas compostas por farinha com glúten, permitem que a massa protéica seja preenchida com água e bolhas de gás produzido no processo de fermentação, resultando na consistência elástica e porosa ou esponjosa dos pães e bolos em que se utiliza fermento.

O glúten está presente nos produtos, farinhas e derivados dos seguintes cereais: trigo, cevada, triticale, kamut, centeio (da tribo Triticeae, subfamília Pooideae) e na aveia (tribo Aveneae, subfamília Pooideae).

Obtenção[editar | editar código-fonte]

O glúten pode ser obtido a partir da farinha de trigo e alguns outros cereais, separando-se a parte protéica do glúten, composta por prolaminas e gluteninas (que são insolúveis em água), da parte protéica solúvel em água (Albuminas) ou solúvel em soluções salinas (Globulinas) e do amido (fécula). Para isso se forma uma massa de farinha e água, que é lavada, até a água tornar-se limpa.

Para usos químicos (não alimentares) é preferível usar uma solução salina para obter o resultado com maior pureza (pois a solução salina ajuda a extrair as globulinas). O produto resultante terá uma textura pegajosa e fibrosa, parecida com a do chiclete.

O glúten é encontrado nos cereais, especialmente trigo.

Quantidade e qualidade[editar | editar código-fonte]

A complexa estrutura de glúten é proveniente de dois tipos de proteínas que absorvem água. A relação entre estas duas proteínas leva à formação de glúten, mais ou menos tenaz que diferencia os vários tipos de farinha nas suas qualidades tecnológicas.

O glúten é o principal ingrediente para uma grande variedade de massas e pães

A quantidade de glúten é determinada em laboratório, a mistura de farinha e água em um almofariz. A mistura resultante é "lavado" com uma solução salina (4% mono fosfato dissódico, pH 6,8 e 2% de NaCl) ou manualmente com um lavaglutine especial. Desta forma, ele vai escorrer deixando apenas uma fração do amido que é o glúten insolúvel em contato com uma solução salina. A quantidade de glúten assim obtida é chamada glúten úmido e é expresso como uma percentagem do peso da amostra analisada e extraídas do glúten, e sua umidade é medido em estufa a 80 ° C. O glúten úmido é seco para determinar glúten seco.

Para determinar a qualidade maior do glúten pode utilizar diferentes métodos. O método de Berlin é baseado no comportamento de glúten em uma solução de ácido fraco (presente glúten má qualidade faz com que a solução turva). Outro método avalia o sedimento formado após a dispersão da farinha em uma solução de ácido láctico, onde o glúten incha e se instala (Zeleny sedimentação). A extensão dos resultados de sedimentos em um valor de sedimentação da refeição varia dependendo da quantidade e qualidade de glúten: este valor está correlacionada positivamente com a atitude dos produtos de panificação.

Uso na alimentação humana[editar | editar código-fonte]

Uma vez cozido, o glúten adquire uma consistência firme e toma um pouco do sabor do caldo no qual foi cozido. Esta propriedade faz com que seja apreciado como substituto da carne nas cozinhas vegetarianas e budista.

Em assados, o glúten é o responsável pela permanência dos gases da fermentação no interior da massa, fazendo com que ocorra um aumento em seu volume. Depois do cozimento, a coagulação do glúten é responsável pela não desinflação do bolo ou pão.

Principais doenças relacionadas[editar | editar código-fonte]

As pessoas portadoras de doença celíaca têm uma hipersensibilidade ao glúten, que pode ser resultado de uma alergia ou de intolerância ao glúten. Nestas pessoas o glúten provoca danos na mucosa do intestino delgado, impedindo uma digestão normal. Após eliminar o glúten da dieta, o intestino volta a funcionar com normalidade, entre algumas semanas a até alguns meses. Outra manifestação de intolerância é a presença de lesões na pele chamada dermatite herpetiforme.

O trigo é principal fonte de glúten

A hipersensibilidade ao glúten está mais comumente relacionada a problemas de intolerância ou alergias à proteína gliadina (prolamina), embora também existam alergias a outras proteínas encontradas no trigo, como a Glutenina, a Albumina e a Globulina. Embora o milho apresente uma variedade destas proteínas, não produz o mesmo tipo de glúten, e a alergia a derivados de milho não está associada à hipersensibilidade ao glúten.

Entre 1% e 2% da população mundial apresenta intolerância ao glúten[3] , embora até metade dos celíacos não apresentem sintomas graves ou que interferem na vida cotidiana destes.

Os portadores da doença celíaca devem evitar certos alimentos que contenham glúten, destacando-se os derivados de trigo, cevada, centeio, triticale e aveia, incluindo derivados de fabricação caseira ou industrial, como pães, massas alimentícias (macarrão), biscoitos, bolos, salgadinhos, barras de cereais, quibe, pizzas, molhos brancos, granola, empanados, farinha de rosca, cerveja, whisky e vodka de cereais [4] [5] . Os portadores de doença celíaca não devem consumir nem mesmo carnes e legumes empanados em farinha de trigo, ou alimentos produzidas em óleo de fritura onde tenha sido imerso outro alimentos contendo farinha de trigo. Como a doença celíaca é crônica, seus portadores devem adotar uma alimentação sem glúten que geralmente deve ser seguida por toda a vida [6] .

Existe uma crença bastante popular de que os autistas apresentariam um tipo hipersensibilidade bastante particular ao glúten e à caseína (uma proteína presente no leite). Ambas as substâncias teriam um efeito opiáceo nestes indivíduos[carece de fontes?]. Entretanto, estudos científicos a respeito, sugerem que dietas sem glúten não trazem nenhum benefício para crianças autistas. [7] [8]

Quando ingerido em excesso, o glúten pode causar a diminuição da produção da serotonina, o que leva a um quadro de depressão mesmo nos que não são portadores de nenhuma hipersensibilidade[carece de fontes?]. O consumo excessivo de glúten pode resultar no aparecimento da Psoríase e da Artrite psoriática.

Referências

  1. GONDIM, Augusto J. C. (2009). ''Glúten e a doença Celíaca. Conselho Regional de Química - XIX Região, 01/12/2009 [1]
  2. LACERDA, Liziane D. (2008). Avaliação das propriedades físico-químicas de proteína isolada de soja, amido e glúten e suas misturas. Dissertação de Mestrado. PPG em Química da UFRGS. Porto Alegre, RS. [2]
  3. MELO, Luciana Q. F. & RIBIEIRO, Alessandra (2007). Odontologia pode ajudar a diagnosticar intolerância ao glúten. Assessoria de Comunicação Social da Faculdade de Medicina da UFMG, 5 de outubro de 2007. UFMG, Belo Horizonte, MG. [3]
  4. NABESHIMA, Elizabeth H. & e RUFFI, Cristiane R. G. (2009). Glúten - informações básicas. IdMed, 06 de Agosto de 2009. [4]
  5. ACELBRA. "A Doença Celíaca". Associacao dos Celiacos do Brasil. [5]
  6. ACELBRA. "Diagnóstico e dieta". Associação dos Celíacos do Brasil. [6]
  7. Millward C, Ferriter M, Calver S, Connell-Jones G. (2008). "Gluten- and casein-free diets for autistic spectrum disorder.". Cochrane Database Syst Rev (2): CD003498. DOI:10.1002/14651858.CD003498.pub3. PMID 18425890.
  8. Popular Autism Diet Does Not Demonstrate Behavioral Improvement.

Ver também[editar | editar código-fonte]