Glúten

Origem: Wikipédia, a enciclopédia livre.
(Redirecionado de Gluten)
Pães, assim como outros produtos produzidos com farinha de trigo e cevada, contêm glúten.

O glúten é um composto de proteínas de armazenamento denominadas prolaminas e glutaminas,[1] que se unem com o amido no endosperma (que nutre a planta embrionária durante a germinação) das sementes de vários cereais da família das gramíneas (Poaceae), subfamília Pooideae, principalmente das espécies da tribo Triticeae, como o trigo, cevada, triticale e centeio.[2] Esses cereais são compostos por cerca de 40-70% de amido, 1-5% de lipídios, e 7-15% de proteínas (gliadina, glutenina, albumina e globulina). Por sua estrutura bioquímica, esse tipo de glúten é, muitas vezes, denominado "glúten triticeae", e popularmente conhecido como "glúten de trigo".

Espécies da tribo Aveneae, como a aveia, não contém glúten, mas normalmente são processadas em fábricas e moinhos que também processam cereais que contêm essa substância, causando assim a contaminação da aveia pelos resíduos de glúten.[3][4]

A frase "contém glúten", encontrada em embalagens de diversos produtos alimentícios, serve para alertar as pessoas portadoras de hipersensibilidade imunomediada (doença celíaca) ou reações alérgicas ao glúten, para que não consumam aquele alimento pois, mesmo contendo traços pequenos dessa substância, pode ser prejudicial à saúde nesses casos.[5][6]

Propriedades[editar | editar código-fonte]

O glúten é o responsável pela elasticidade da massa produzida com farinha de trigo

O glúten (gliadina e glutenina) aparece geralmente combinado com outras proteínas como as albuminas e globulinas e também em combinação com o amido desses cereais, sendo responsável pela viscoelasticidade da massa composta pela mistura de farinha (proteína e amido em forma granular) e água.

A viscosidade e elasticidade são propriedades naturais dos elementos proteicos do glúten, a gliadina (prolamina) e glutenina (glutelina); a gliadina (composta pelos aminoácidos sulfurados, cistina e cisteína) é uma proteína bastante extensível, mas pouco elástica, responsável pela ductibilidade e coesividade, enquanto a glutenina é o polímero responsável pela elasticidade da estrutura.[7] A complexa mistura dessas duas cadeias proteicas longas resulta na formação da massa com propriedades de coesão e viscoelasticidade, na qual o glúten retém a água nos interstícios das cadeias proteicas.

As características de textura e granulosidade, associadas à elasticidade das massas compostas por farinha com glúten, permitem que a massa proteica seja preenchida com água e bolhas de gás produzido no processo de fermentação, resultando na consistência elástica e porosa ou esponjosa dos pães e bolos em que se utiliza fermento.

O glúten está presente nos produtos, farinhas e derivados dos seguintes cereais: trigo, cevada, triticale, trigo de Khorasan, centeio (da tribo Triticeae, subfamília Pooideae).

Obtenção[editar | editar código-fonte]

O glúten pode ser obtido a partir da farinha de trigo e alguns outros cereais, separando-se a parte proteica do glúten, composta por prolaminas e gluteninas (que são insolúveis em água), da parte proteica solúvel em água (albuminas) ou solúvel em soluções salinas (globulinas) e do amido (fécula). Para isso, se forma uma massa de farinha e água, que é lavada, até a água tornar-se limpa.

Para usos químicos (não alimentares), é preferível usar uma solução salina para obter o resultado com maior pureza (pois a solução salina ajuda a extrair as globulinas). O produto resultante terá uma textura pegajosa e fibrosa, parecida com a do chiclete.

Quantidade e qualidade[editar | editar código-fonte]

A complexa estrutura de glúten é proveniente de dois tipos de proteínas que absorvem água. A relação entre estas duas proteínas leva à formação de glúten, mais ou menos tenaz que diferencia os vários tipos de farinha nas suas qualidades tecnológicas.

O glúten é o principal ingrediente para uma grande variedade de massas e pães

A quantidade de glúten é determinada em laboratório, a mistura de farinha e água em um almofariz. A mistura resultante é "lavada" com uma solução salina (4% monofosfato dissódico, pH 6,8 e 2% de cloreto de sódio) ou manualmente com um lavaglutine especial. Desta forma, ela vai escorrer deixando apenas uma fração do amido que é o glúten insolúvel em contato com uma solução salina. A quantidade de glúten assim obtida é chamada glúten úmido e é expresso como uma percentagem do peso da amostra analisada e extraídas do glúten, e sua umidade é medida em estufa a 80° C. O glúten úmido é seco para determinar glúten seco.

Para determinar uma qualidade maior do glúten, pode-se utilizar diferentes métodos. O método de Berlim é baseado no comportamento do glúten em uma solução de ácido fraco (a presença de glúten de má qualidade faz com que a solução se torne turva). Outro método avalia o sedimento formado após a dispersão da farinha em uma solução de ácido láctico, quando o glúten incha e se instala (sedimentação Zeleny). A extensão dos resultados de sedimentos em um valor de sedimentação da refeição varia dependendo da quantidade e qualidade de glúten: este valor está correlacionado positivamente com a atitude dos produtos de panificação.

Uma vez cozido, o glúten adquire uma consistência firme e toma um pouco do sabor do caldo no qual foi cozido. Esta propriedade faz com que seja apreciado como substituto da carne nas cozinhas vegetarianas e budista.

Em assados, o glúten é o responsável pela permanência dos gases da fermentação no interior da massa, fazendo com que ocorra um aumento em seu volume. Depois do cozimento, a coagulação do glúten é responsável pela não desinflação do bolo ou pão.

Reações adversas[editar | editar código-fonte]

O trigo é principal fonte de glúten

As pessoas portadoras de doença celíaca têm uma hipersensibilidade ao glúten, que pode ser resultado de uma alergia ou de intolerância ao glúten. Nestas pessoas, o glúten provoca danos na mucosa do intestino delgado, impedindo uma digestão normal. Após eliminar o glúten da dieta, o intestino volta a funcionar com normalidade, entre algumas semanas a até alguns meses. Outra manifestação de intolerância, porém mais rara é a presença de lesões na pele chamada dermatite herpetiforme. Em geral, pessoas celíacas que não sabem que sejam portadoras desta doença, ao ingerirem alimentos com glúten sentem uma discreta indisposição estomacal que se torna mais acentuada com o tempo.

A hipersensibilidade ao glúten está mais comumente relacionada a problemas de intolerância ou alergias à proteína gliadina (prolamina), embora também existam alergias a outras proteínas encontradas no trigo, como a glutenina, a albumina e a globulina. Embora o milho apresente uma variedade destas proteínas, não produz o mesmo tipo de glúten, e a alergia a derivados de milho não está associada à hipersensibilidade ao glúten.[carece de fontes?]

Entre 1% e 2% da população mundial apresenta intolerância ao glúten,[8] embora até metade dos celíacos não apresentem sintomas graves ou que interfiram na vida cotidiana destes.

Os portadores da doença celíaca devem evitar certos alimentos que contenham glúten, destacando-se os derivados de trigo, cevada, centeio, triticale e aveia, incluindo derivados de fabricação caseira ou industrial, como pães, massas alimentícias (macarrão), biscoitos, bolos, salgadinhos, barras de cereais, quibe, pizzas, molhos brancos, granola, empanados, farinha de rosca, cerveja, whisky e vodka de cereais.[9][10]

Os portadores de doença celíaca não devem consumir nem mesmo carnes e legumes empanados em farinha de trigo, ou alimentos produzidas em óleo de fritura onde tenha sido imerso outro alimentos contendo farinha de trigo. Como a doença celíaca é crônica, seus portadores devem adotar uma alimentação sem glúten que geralmente deve ser seguida por toda a vida.[11] Mas tal restrição também depende do grau de sensibilidade da pessoa ao glúten.

Existe uma crença bastante popular de que os autistas apresentariam um tipo hipersensibilidade bastante particular ao glúten e à caseína (uma proteína presente no leite). Ambas as substâncias teriam um efeito opiáceo nestes indivíduos[carece de fontes?]. Entretanto, estudos científicos a respeito, sugerem que dietas sem glúten não trazem nenhum benefício para crianças autistas.[12][13]

Distúrbios[editar | editar código-fonte]

Ver artigo principal: Sensibilidade ao glúten não-celíaca

"Distúrbios relacionados ao glúten" é o termo genérico para todas as doenças desencadeadas pelo glúten, que incluem a doença celíaca, a sensibilidade ao glúten não-celíaca, alergia ao trigo, ataxia ao glúten e dermatite herpetiforme.[14]

Pesquisa fisiopatológica[editar | editar código-fonte]

Os peptídeos do glúten são responsáveis por desencadear distúrbios relacionados ao glúten.[15] Em pessoas que têm doença celíaca, os peptídeos causam lesões nos intestinos, variando de inflamação à destruição parcial ou total das vilosidades intestinais.[16][17] Para estudar os mecanismos desse dano, são feitos experimentos de laboratório in vitro e in vivo.[18][17] Entre os peptídeos de glúten, a gliadina foi estudada extensivamente.[15]

Estudos In vitro e in vivo[editar | editar código-fonte]

No contexto da doença celíaca, os peptídeos de gliadina são classificados em básica e pesquisa clínica como tóxico ou imunogênico, dependendo de seu mecanismo de ação:[15][19]

Pelo menos 50 Epítopos de glúten podem produzir atividades citotóxicas, imunomoduladoras e permeação do intestino.[21]

O efeito dos peptídeos de aveia (aveninas) em celíacos depende da aveia cultivar consumida por causa dos genes da prolamina, das sequências de aminoácidos das proteínas e da imunotoxicidade das prolaminas que variam entre as variedades de aveia.[23][24][25] Além disso, os produtos de aveia podem sofrer contaminação cruzada com outros cereais contendo glúten.[24]

Incidência[editar | editar código-fonte]

Desde 2017,distúrbios relacionados ao glúten estavam aumentando em frequência em diferentes áreas geográficas.[22][26][27][28] Algumas explicações sugeridas para esse aumento incluem: a crescente ocidentalização das dietas,[26] o uso crescente de alimentos à base de trigo incluídos na dieta mediterrânea,[29][30] a substituição progressiva do arroz pelo trigo em muitos países da Ásia, Oriente Médio e Norte da África,[26] o desenvolvimento nos últimos anos de novos tipos de trigo com maior quantidade de citotóxica glúten peptídeos,[31][32] e o maior teor de glúten em pães e produtos de panificação devido à redução do tempo de fermentação da massa.[31][33]

Outros distúrbios neurológicos[editar | editar código-fonte]

Além da ataxia ao glúten, a sensibilidade ao glúten pode causar um amplo espectro de distúrbios neurológicos, que se desenvolvem com ou sem a presença de sintomas digestivos ou danos intestinais.[34] Estes incluem neuropatia periférica, epilepsia, cefaleia, encefalopatia, vascular demência e vários distúrbio do movimentos (síndrome das pernas inquietas, coreia, parkinsonismo, síndrome de Tourette, tremor palatal, mioclonia, distonia, síndrome de mioclonia opsoclonia, paroxismos, discinesia, miorritmia, mioquimia).[34][35]

O diagnóstico de sensibilidade ao glúten subjacente é complicado e tardio quando não há sintomas digestivos. As pessoas que experimentam problemas gastrointestinais são mais propensas a receber um diagnóstico e tratamento corretos. Uma dieta rigorosa sem glúten é o tratamento de primeira linha, que deve ser iniciado o mais rápido possível. É eficaz na maioria desses distúrbios. Quando a demência progrediu para um grau avançado, a dieta não tem efeito benéfico. A mioclonia cortical parece ser resistente ao tratamento tanto na dieta sem glúten quanto na imunossupressão.[34]

Ver também[editar | editar código-fonte]

Commons
Commons
O Commons possui imagens e outros ficheiros sobre Glúten

Referências[editar | editar código-fonte]

  1. ↑ Food and Drug Administration (Janeiro de 2007). «Food Labeling ; Gluten-Free Labeling of Foods» (PDF) 
  2. ↑ Biesiekierski JR (2017). «What is gluten?». J Gastroenterol Hepatol (Review). 32 Suppl 1: 78–81. PMID 28244676. doi:10.1111/jgh.13703. Similar proteins to the gliadin found in wheat exist as secalin in rye, hordein in barley, and avenins in oats and are collectively referred to as “gluten.” The gluten found in all of these grains has been identified as the component capable of triggering the immune-mediated disorder, coeliac disease. publicação de acesso livre - leitura gratuita
  3. ↑ http://www.cureceliacdisease.org/archives/faq/do-oats-contain-gluten
  4. ↑ «Oats». Coeliac UK. Consultado em 3 de janeiro de 2016 
  5. ↑ Glúten e a doença Celíaca GONDIM, Augusto J. C. (2009) Conselho Regional de Química - XIX Região, 01/12/2009
  6. ↑ A doença do glúten Dráusio Varella, 15/4/2011
  7. ↑ LACERDA, Liziane D. (2008). Avaliação das propriedades físico-químicas de proteína isolada de soja, amido e glúten e suas misturas. Dissertação de Mestrado. PPG em Química da UFRGS. Porto Alegre, RS. [1]
  8. ↑ MELO, Luciana Q. F. & RIBIEIRO, Alessandra (2007). Odontologia pode ajudar a diagnosticar intolerância ao glúten. Assessoria de Comunicação Social da Faculdade de Medicina da UFMG, 5 de outubro de 2007. UFMG, Belo Horizonte, MG. [2] Arquivado em 28 de julho de 2011, no Wayback Machine.
  9. ↑ NABESHIMA, Elizabeth H. & e RUFFI, Cristiane R. G. (2009). Glúten - informações básicas. IdMed, 06 de Agosto de 2009. [3][ligação inativa]
  10. ↑ ACELBRA. "A Doença Celíaca". Associacao dos Celiacos do Brasil. [4]
  11. ↑ ACELBRA. "Diagnóstico e dieta". Associação dos Celíacos do Brasil. [5]
  12. ↑ Millward C, Ferriter M, Calver S, Connell-Jones G (2008). Ferriter, Michael, ed. «Gluten- and casein-free diets for autistic spectrum disorder.». Cochrane Database Syst Rev (2): CD003498. PMID 18425890. doi:10.1002/14651858.CD003498.pub3 
  13. ↑ «Popular Autism Diet Does Not Demonstrate Behavioral Improvement» 
  14. ↑ Ludvigsson JF, Leffler DA, Bai JC, Biagi F, Fasano A, Green PH, Hadjivassiliou M, Kaukinen K, Kelly CP, Leonard JN, Lundin KE, Murray JA, Sanders DS, Walker MM, Zingone F, Ciacci C (janeiro de 2013). «The Oslo definitions for coeliac disease and related terms». Gut (Review). 62 (1): 43–52. PMC 3440559Acessível livremente. PMID 22345659. doi:10.1136/gutjnl-2011-301346 
  15. ↑ a b c d e f Lammers KM, Herrera MG, Dodero VI (2018). «Translational Chemistry Meets Gluten-Related Disorders». ChemistryOpen (Review). 7 (3): 217–232. PMC 5838388Acessível livremente. PMID 29531885. doi:10.1002/open.201700197 
  16. ↑ Dickson BC, Streutker CJ, Chetty R (2006). «Coeliac disease: an update for pathologists». J Clin Pathol (Review). 59 (10): 1008–16. PMC 1861744Acessível livremente. PMID 17021129. doi:10.1136/jcp.2005.035345 
  17. ↑ a b Stoven S, Murray JA, Marietta EV (2013). «Latest in vitro and in vivo models of celiac disease». Expert Opin Drug Discov (Review). 8 (4): 445–57. PMC 3605231Acessível livremente. PMID 23293929. doi:10.1517/17460441.2013.761203 
  18. ↑ Kupfer SS, Jabri B (2012). «Pathophysiology of celiac disease». Gastrointest Endosc Clin N Am (Review). 22 (4): 639–60. PMC 3872820Acessível livremente. PMID 23083984. doi:10.1016/j.giec.2012.07.003 
  19. ↑ a b Silano M, Vincentini O, De Vincenzi M (2009). «Toxic, immunostimulatory and antagonist gluten peptides in celiac disease». Curr Med Chem (Review). 16 (12): 1489–98. PMID 19355902. doi:10.2174/092986709787909613 
  20. ↑ a b Elli L, Roncoroni L, Bardella MT (2015). «Non-celiac gluten sensitivity: Time for sifting the grain». World J Gastroenterol (Review). 21 (27): 8221–6. PMC 4507091Acessível livremente. PMID 26217073. doi:10.3748/wjg.v21.i27.8221 
  21. ↑ a b Fasano A (janeiro de 2011). «Zonulin and its regulation of intestinal barrier function: the biological door to inflammation, autoimmunity, and cancer». Physiol. Rev. (Review). 91 (1): 151–75. CiteSeerX 10.1.1.653.3967Acessível livremente. PMID 21248165. doi:10.1152/physrev.00003.2008. There are at least 50 toxic epitopes in gluten peptides exerting cytotoxic, immunomodulatory, and gut-permeating activities. 
  22. ↑ a b Leonard MM, Sapone A, Catassi C, Fasano A (2017). «Celiac Disease and Nonceliac Gluten Sensitivity: A Review». JAMA (Review). 318 (7): 647–656. PMID 28810029. doi:10.1001/jama.2017.9730. Estudos anteriores mostraram que a gliadina pode causar um aumento imediato e transitório da permeabilidade intestinal. Esse efeito de permeação é secundário à ligação de fragmentos específicos de gliadina não digeríveis ao receptor de quimiocina CXCR3 com subsequente liberação de zonulina, um modulador das junções estreitas intercelulares. Este processo ocorre em todos os indivíduos que ingerem glúten. Para a maioria, esses eventos não levam a consequências anormais. No entanto, esses mesmos eventos podem levar a um processo inflamatório em indivíduos geneticamente predispostos quando o sistema de vigilância imunológica reconhece erroneamente o glúten como um patógeno. 
  23. ↑ Penagini F, Dilillo D, Meneghin F, Mameli C, Fabiano V, Zuccotti GV (18 de novembro de 2013). «Gluten-free diet in children: an approach to a nutritionally adequate and balanced diet». Nutrients (Review). 5 (11): 4553–65. PMC 3847748Acessível livremente. PMID 24253052. doi:10.3390/nu5114553 
  24. ↑ a b de Souza MC, Deschênes ME, Laurencelle S, Godet P, Roy CC, Djilali-Saiah I (2016). «Pure Oats as Part of the Canadian Gluten-Free Diet in Celiac Disease: The Need to Revisit the Issue». Can J Gastroenterol Hepatol (Review). 2016: 1–8. PMC 4904650Acessível livremente. PMID 27446824. doi:10.1155/2016/1576360 
  25. ↑ Comino I, Moreno Mde L, Sousa C (7 de novembro de 2015). «Role of oats in celiac disease». World J Gastroenterol. 21 (41): 11825–31. PMC 4631980Acessível livremente. PMID 26557006. doi:10.3748/wjg.v21.i41.11825. É necessário considerar que a aveia inclui muitas variedades, contendo várias sequências de aminoácidos e apresentando diferentes imunorreatividades associadas a prolaminas tóxicas. Como resultado, vários estudos mostraram que a imunogenicidade da aveia varia de acordo com a cultivar consumida. Assim, é essencial estudar minuciosamente a variedade de aveia utilizada em um ingrediente alimentar antes de incluí-la em uma dieta sem glúten. 
  26. ↑ a b c Tovoli F, Masi C, Guidetti E, Negrini G, Paterini P, Bolondi L (16 de março de 2015). «Clinical and diagnostic aspects of gluten related disorders». World J Clin Cases (Review). 3 (3): 275–84. PMC 4360499Acessível livremente. PMID 25789300. doi:10.12998/wjcc.v3.i3.275 
  27. ↑ Lionetti E, Gatti S, Pulvirenti A, Catassi C (junho de 2015). «Celiac disease from a global perspective». Best Pract Res Clin Gastroenterol (Review). 29 (3): 365–79. PMID 26060103. doi:10.1016/j.bpg.2015.05.004 
  28. ↑ Sapone A, Bai JC, Ciacci C, Dolinsek J, Green PH, Hadjivassiliou M, Kaukinen K, Rostami K, Sanders DS, Schumann M, Ullrich R, Villalta D, Volta U, Catassi C, Fasano A (2012). «Spectrum of gluten-related disorders: consensus on new nomenclature and classification». BMC Medicine (Review). 10. 13 páginas. PMC 3292448Acessível livremente. PMID 22313950. doi:10.1186/1741-7015-10-13  publicação de acesso livre - leitura gratuita
  29. ↑ Volta U, Caio G, Tovoli F, De Giorgio R (2013). «Non-celiac gluten sensitivity: questions still to be answered despite increasing awareness». Cellular and Molecular Immunology (Review). 10 (5): 383–392. PMC 4003198Acessível livremente. PMID 23934026. doi:10.1038/cmi.2013.28 
  30. ↑ Guandalini S, Polanco I (abril de 2015). «Nonceliac gluten sensitivity or wheat intolerance syndrome?». J Pediatr (Review). 166 (4): 805–11. PMID 25662287. doi:10.1016/j.jpeds.2014.12.039. O aumento do consumo mundial de uma dieta mediterrânea, que inclui uma ampla variedade de alimentos à base de trigo, possivelmente contribuiu para um aumento alarmante na incidência de distúrbios relacionados ao trigo (glúten?).1, 2 
  31. ↑ a b Volta U, Caio G, Tovoli F, De Giorgio R (setembro de 2013). «Non-celiac gluten sensitivity: questions still to be answered despite increasing awareness». Cellular & Molecular Immunology (Review). 10 (5): 383–92. PMC 4003198Acessível livremente. PMID 23934026. doi:10.1038/cmi.2013.28. a mecanização da lavoura e o crescente uso industrial de agrotóxicos favoreceram o desenvolvimento de novos tipos de trigo com maior quantidade de peptídeos de glúten tóxicos que causam o desenvolvimento de distúrbios relacionados ao glúten 
  32. ↑ Belderok B (2000). «Developments in bread-making processes». Plant Foods Hum Nutr (Review). 55 (1): 1–86. PMID 10823487. doi:10.1023/A:1008199314267 
  33. ↑ Gobbetti M, Giuseppe Rizzello C, Di Cagno R, De Angelis M (abril de 2007). «Sourdough lactobacilli and celiac disease». Food Microbiol (Review). 24 (2): 187–96. PMID 17008163. doi:10.1016/j.fm.2006.07.014 
  34. ↑ a b c Zis P, Hadjivassiliou M (26 de fevereiro de 2019). «Treatment of Neurological Manifestations of Gluten Sensitivity and Coeliac Disease». Curr Treat Options Neurol (Review). 21 (3). 10 páginas. PMID 30806821. doi:10.1007/s11940-019-0552-7Acessível livremente 
  35. ↑ Vinagre-Aragón A, Zis P, Grunewald RA, Hadjivassiliou M (2018). «Movement Disorders Related to Gluten Sensitivity: A Systematic Review». Nutrients (Review). 10 (8). 1034 páginas. PMC 6115931Acessível livremente. PMID 30096784. doi:10.3390/nu10081034 
Obtida de "https://pt.wikipedia.org/w/index.php?title=Glúten&oldid=64407735"